Avaliação do
Você é humano?
8
5
=
Denunciar conteúdo impróprio
Atenção: Todas as denúncias são sigilosas e sua identidade será preservada.
Os campos nome e e-mail são de preenchimento opcional
Imobilização de enzimas em nanotubos de titanato e sua aplicação como catalisadores nas reações multicomponentes de Mannich
Use este link compartilhar ou citar este material: http://educapes.capes.gov.br/handle/capes/663301
Registro completo de metadados
| Metadados | Descrição | Idioma |
|---|---|---|
| Autor(es): dc.contributor | Pilissão, Cristiane | - |
| Autor(es): dc.contributor | Pagnoncelli, Maria Giovana Binder | - |
| Autor(es): dc.contributor | Westphal, Eduard | - |
| Autor(es): dc.contributor | Pilissão, Cristiane | - |
| Autor(es): dc.creator | Kosctiuk, Juliane Bessoni | - |
| Data de aceite: dc.date.accessioned | 2022-02-21T21:54:18Z | - |
| Data de disponibilização: dc.date.available | 2022-02-21T21:54:18Z | - |
| Data de envio: dc.date.issued | 2020-11-10 | - |
| Data de envio: dc.date.issued | 2020-11-10 | - |
| Data de envio: dc.date.issued | 2019-07-16 | - |
| Fonte completa do material: dc.identifier | http://repositorio.utfpr.edu.br/jspui/handle/1/9194 | - |
| Fonte: dc.identifier.uri | http://educapes.capes.gov.br/handle/capes/663301 | - |
| Descrição: dc.description | The development of new sinthesis routes for the production of optically active compounds has gained attention in the recent years and so multicomponent reactions are very attractive because they consist in the interaction of three or more molecules in only one reaction step and result in the formation of carbon-carbon bonds. Optically active organic compounds can be obtained using biocatalysis such as enzymes since they can be employed in both aqueous and organic solutions, act in milder conditions of temperature and pressure, are chemo-, regio-, and enantioselective and reduce the formation of by-products. However they have some drawback such as decrease or loss of catalytic activity and stability over time or in organic solvents. To overcome these difficulties the enzyme usually are immobilized on different kinds of supports which facilitate their recuperation and reutilization. Considering that, this work aims to immobilize different kinds of enzymes on titanate nanotubes, use them in Mannich reactions to produce chiral β-amino carbonylated compounds and evaluate different reaction conditions. The titanate nanotubes were sinthetized through the hydrothermal method using TiO2 P25 Degussa and NaOH, and washed with acid and aqueous solutions. The ideal condition for its sinthesis was found to be 0,5g of TiO2 and 100mL of 10M NaOH at 120°C for 24h and washed with 0,1M HCl. The formation of titanate nanotubes were proven using SEM, TEM, XRD, FTIR, and Raman Spectroscopy, through which the peaks of Ti-OH, Ti-O-Ti and OH present in their surface. Furthermore, it was seen that the nanotube are multi walled and have 8-9 nm of diameter and molecular formula of Na2-xHxTi3O7·nH2O. Fourteen different enzymes of the hydrolases class were tested, showing yields of 18 to 13 to 67%. α-chymotrypsin stood out because it has yield of 67% and diastereoisomer ratio of 25:75, determinated by 1H NMR. Trypsin, a protease that acts in tandem with α- chymotrypsin in the digestive system but different mechanism has shown diastereoisomeric inversion comparing to the other enzyme and had yield of 42% and sin:anti proportion of 59:41. Thus both enzymes were chosen to be immobilized. Their immobilization on the nanotubes was in a 1:1 ratio using phosphate buffer for pH values of 6, 7 and 8. The immobilization efficiency was analysed by the Bradford method and the enzyme-nanotube system was characterized through SEM, TEM and FTIR. The immobilized enzymes were used as catalysts in the Mannich reaction, however there was a reduction in the yield and diastereoisomeric ratio for α- chymotrypsin while for trypsin there was also a reduction in the yield but the immobilized trypsin has shown diastereoisomeric inversion. | - |
| Descrição: dc.description | O desenvolvimento de novas rotas sintéticas para a obtenção de compostos opticamente ativos têm recebido atenção nos últimos anos e, desta maneira, as reações multicomponentes são muito atrativas visto que consistem na interação entre três ou mais moléculas em uma única etapa de reação levando a formação de novas ligações carbono-carbono. Para a obtenção de compostos orgânicos opticamente ativos, pode-se usar biocatalisadores como as enzimas, pois elas podem ser usadas tanto em meio aquoso ou orgânico, atuam em condições brandas de temperatura e pressão, podem ser quimio, regio e enantiosseletivas e reduzem a formação de subprodutos. Todavia, elas possuem algumas desvantagens, como diminuição ou perda da atividade catalítica e estabilidade ao longo do tempo ou na presença de solventes orgânicos. Para contornar estas dificuldades, as enzimas costumam ser imobilizadas em diferentes tipos de suporte que facilitam sua recuperação e reuso. A partir dessas considerações, este trabalho teve como objetivo imobilizar diferentes enzimas em nanotubos de titanato, aplicar este sistema nas reações de Mannich para produzir compostos β-amino carbonilado quirais e avaliar diferentes condições reacionais. Os nanotubos de titanato foram preparados através do método hidrotérmico com TiO2 P25 Degussa e NaOH, e lavados com soluções ácidas e aquosas. A condição ideal para a síntese dos nanotubos foi observada para 0,5 g de TiO2 e 100 mL de NaOH 10M, a 120°C e lavagem com HCl 0,1M. A formação dos nanotubos de titanato foi evidenciada por MEV, MET, DRX, FT-IR e Espectroscopia Raman, sendo possível observar bandas de Ti-OH, Ti-O-Ti e OH presentes na superfície. Além disto, observou-se que os nanotubos formados possuem paredes múltiplas e têm de 8 a 9 nm de diâmetro e fórmula molecular Na2- xHxTi3O7·nH2O. Foram testadas 14 enzimas diferentes da classe das hidrolases, apresentando conversões que variaram de 13 a 67%, com destaque para a α- quimotripsina, que apresentou rendimento de 67% e proporção diasteroisomérica sin/anti de 25:75, determinada por RMN 1H. A tripsina, protease que funciona em conjunto com a α-quimotripsina no sistema digestivo mas com mecanismo distinto, apresentou inversão diasteroisomérica com relação à outra enzima, sendo que o respectivo produto foi obtido com 42% de conversão e a proporção sin/anti foi de 59:41. Desta maneira, estas duas enzimas foram escolhidas para imobilização. A imobilização destas proteases nos nanotubos de titanato foi realizada na proporção 1:1, com tampão fosfato nos pHs 6, 7 e 8. A eficiência de imobilização foi analisada pelo método de Bradford e o sistema enzima-nanotubo foi caracterizado por MEV, MET e FT-IR. As enzimas imobilizadas foram aplicadas como catalisadores na reação de Mannich, porém houve redução na conversão e razão sin/anti para a α- quimotripsina enquanto que para a tripsina ocorreu a diminuição da conversão, mas inversão diastereoisomérica. | - |
| Formato: dc.format | application/pdf | - |
| Idioma: dc.language | pt_BR | - |
| Publicador: dc.publisher | Universidade Tecnológica Federal do Paraná | - |
| Publicador: dc.publisher | Curitiba | - |
| Publicador: dc.publisher | Brasil | - |
| Publicador: dc.publisher | Bacharelado em Química | - |
| Publicador: dc.publisher | UTFPR | - |
| Direitos: dc.rights | embargoedAccess | - |
| Palavras-chave: dc.subject | Nanotubos | - |
| Palavras-chave: dc.subject | Hidrolases | - |
| Palavras-chave: dc.subject | Enzimas imobilizadas | - |
| Palavras-chave: dc.subject | Raman, Espectroscopia de | - |
| Palavras-chave: dc.subject | Química | - |
| Palavras-chave: dc.subject | Nanotubes | - |
| Palavras-chave: dc.subject | Hydrolases | - |
| Palavras-chave: dc.subject | Immobilized enzymes | - |
| Palavras-chave: dc.subject | Raman spectroscopy | - |
| Palavras-chave: dc.subject | Chemistry | - |
| Palavras-chave: dc.subject | CNPQ::CIENCIAS EXATAS E DA TERRA::QUIMICA::QUIMICA ORGANICA | - |
| Título: dc.title | Imobilização de enzimas em nanotubos de titanato e sua aplicação como catalisadores nas reações multicomponentes de Mannich | - |
| Título: dc.title | Enzymes immobilized on titanate nanotubes and their application as catalysts in the Mannich multicomponente reactions | - |
| Tipo de arquivo: dc.type | livro digital | - |
| Aparece nas coleções: | Repositorio Institucional da UTFPR - RIUT | |
Não existem arquivos associados a este item.
O Portal eduCAPES é oferecido ao usuário, condicionado à aceitação dos termos, condições e avisos contidos aqui e sem modificações. A CAPES poderá modificar o conteúdo ou formato deste site ou acabar com a sua operação ou suas ferramentas a seu critério único e sem aviso prévio. Ao acessar este portal, você, usuário pessoa física ou jurídica, se declara compreender e aceitar as condições aqui estabelecidas, da seguinte forma:
- O Termo de Uso pode ser modificado pela CAPES a qualquer tempo, sem necessidade de notificação prévia, sendo que tais modificações serão válidas a partir da data de sua veiculação neste portal;
- Para aprovação de cadastro do usuário ao sistema, a CAPES pode requisitar o fornecimento de informações, haja vista a política de segurança adotada, objetivando resguardar a segurança dos usuários nesse ambiente virtual;
- O usuário aceita e declara compreender que, em razão do peculiar ambiente da Internet, a CAPES não poderá garantir que o acesso ao site seja livre de erros ou problemas decorrentes de casos fortuitos, internos ou externos, casos de força maior ou ainda de outros casos não inteiramente sujeitos a controle direto dos administradores do site e, portanto o usuário se obriga a isentar a CAPES de quaisquer reclamações ou indenizações. A CAPES também não se responsabiliza por interrupções, interceptações, invasões, disseminação de vírus ou outros atos ilícitos, típicos e atípicos de ambiente virtual, e de web, dos quais a CAPES não tenha tido intenção deliberada de participar ou praticar;
- O usuário aceita e declara compreender que qualquer texto, marca, áudio, imagem, ou conteúdo veiculados no site são protegidos por direitos de propriedade intelectual o qual deve ser respeitado de acordo com a licença concedida pelo respectivo detentor dos referidos direitos, sob pena de apuração das responsabilidades cabíveis;
-
Desta forma a CAPES se exime de toda e qualquer responsabilidade por eventuais perdas, danos e prejuízos de qualquer natureza decorrentes:
- Do descumprimento da lei, da moral e dos bons costumes, como consequência da transmissão, difusão, armazenamento, disponibilização, recepção, obtenção ou acesso aos conteúdos;
- Da infração aos direitos de propriedade intelectual e industrial, segredos empresariais, compromissos contratuais de qualquer tipo, direitos à honra, à intimidade pessoal e familiar, à imagem das pessoas, direitos de propriedade e de toda e qualquer natureza pertencentes a um terceiro por consequência da transmissão, difusão, armazenamento, disponibilização, recepção, obtenção ou acesso aos conteúdos;
- Da falta de veracidade, precisão, exatidão, pertinência e/ou atualidade dos conteúdos;
- Da inadequação para qual seja o propósito, ou da frustração, das expectativas geradas pelos conteúdos;
- Exceto quando mencionado explicitamente, ou quando se tratar de citação de material alheio ou ilustração, nos limites estabelecidos pela Lei 9.610/98, todo o Conteúdo textual original do Portal eduCAPES está disponível livremente para leitura, entre outros direitos, conforme definido na licença Creative Commons;
- A CAPES não se responsabiliza pelos comentários, opiniões, informações, depoimentos, mensagens, vídeos, textos, imagens, áudios ou qualquer outro tipo de conteúdo que sejam, postados, publicados e disponibilizados através do Portal eduCAPES pelos usuários, sendo a responsabilidade civil e criminal atribuída única e exclusivamente ao autor dos comentários, opiniões, informações, ou mensagens. Todo o conteúdo publicado por usuários são de responsabilidade exclusiva dos mesmos e de caráter completamente independente, sendo que todo e qualquer tipo de opinião, ideal e/ou posição expressados não refletem necessariamente o ponto de vista e a posição do Portal eduCAPES e/ou da CAPES. A CAPES se reserva o direito de armazenar as informações destes autores e/ou Usuários, a fim de viabilizar sua identificação;
- O usuário aceita e declara compreender que a CAPES poderá disponibilizar no Portal eduCAPES, links de acesso para outros sites e endereços virtuais administrados, controlados ou operados por terceiros. Qualquer site conectado a partir do eduCAPES não está sob o controle da CAPES;
- A CAPES não assume nenhuma responsabilidade ou obrigação por qualquer informação, comunicação ou material encontrado em tais sites, ou em qualquer site conectado a tais sites. A CAPES não assume qualquer responsabilidade pelos serviços ou funcionalidades ali dispostos, sendo a decisão de utilização e a forma de relacionamento com os mesmos de exclusiva responsabilidade do usuário, que inclusive isenta a CAPES de fiscalizar o conteúdo ou zelar pela integridade de tais sites ou endereços virtuais.
- O usuário aceita e declara compreender que o acesso a determinadas áreas do site será restrito. Para acessá-las, o usuário deverá fazer o login e cadastrar uma senha de acesso. A senha é individual, sigilosa e intransferível, sendo o usuário o único responsável pela guarda da mesma. O usuário assume toda e qualquer responsabilidade pelo mau uso ou pela utilização da senha por terceiros;
- A CAPES reserva o direito de excluir o cadastro, de excluir o material submetido ou proibir o acesso do usuário ao portal eduCAPES no caso de qualquer abuso ou indício de prática ilícita no uso do site ou de qualquer uso não autorizado ou proibido pelo usuário, nos termos da legislação brasileira;
- As condições estabelecidas no Termo de Aceite e Uso do Site são regidas pela lei brasileira. Sob nenhuma circunstância o usuário deverá violar qualquer lei usando o portal eduCAPES para propósitos que incluam, mas não limitados a isso, difamação ou perturbação de outros, violação de direitos de propriedade intelectual ou de terceiros, envio de material obsceno ou ofensivo, vírus, arquivos corrompidos, ou outros programas que poderiam danificar ou alterar este site ou os computadores de empresa ou de terceiros;
- A CAPES reserva o direito de retirar qualquer conteúdo que infrinja a lei, a moral e os bons costumes nos termos da legislação vigente e também na hipótese de o conteúdo não se coadunar com as finalidades educativas do Portal. A CAPES garante o direito de defesa e contraditório dos usuários. O usuário reconhece que o material enviado por terceiros, que não a CAPES, não é endossado pela mesma.
Concordo e desejo baixar o arquivo
Não concordo e não irei baixar o arquivo
Não concordo e não irei baixar o arquivo