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Potencial de inibição de enzimas de interesse farmacêutico por espécies de Amaryllidaceae
Use este link compartilhar ou citar este material: http://educapes.capes.gov.br/handle/capes/924636
Registro completo de metadados
| Metadados | Descrição | Idioma |
|---|---|---|
| Autor(es): dc.contributor | Silveira, Dâmaris | - |
| Autor(es): dc.creator | Lopez, Manuel Humberto Mera | - |
| Data de aceite: dc.date.accessioned | 2025-03-18T17:14:59Z | - |
| Data de disponibilização: dc.date.available | 2025-03-18T17:14:59Z | - |
| Data de envio: dc.date.issued | 2018-12-17 | - |
| Data de envio: dc.date.issued | 2018-12-17 | - |
| Data de envio: dc.date.issued | 2018-12-17 | - |
| Data de envio: dc.date.issued | 2018-03-02 | - |
| Fonte completa do material: dc.identifier | http://repositorio.unb.br/handle/10482/33221 | - |
| Fonte: dc.identifier.uri | http://educapes.capes.gov.br/handle/capes/924636 | - |
| Descrição: dc.description | Dissertação (mestrado)—Universidade de Brasília, Faculdade de Ciências da Saúde, Programa de Pós-Graduação em Ciências Farmacêuticas, 2018. | - |
| Descrição: dc.description | A contínua busca de novas substâncias químicas de origem natural, que sejam capazes de mediar processos biológicos específicos, se tornou uma grande preocupação científica nas últimas décadas, sobretudo no campo farmacológico destinadas ao tratamento alternativo de doenças que afetam os seres humanos. O Brasil detém 17% de toda a biodiversidade mundial e tal variedade se distribui ao longo de vários e vastos biomas, com características climáticas específicas e destacados pelas inumeráveis espécies encontradas, e das quais se desconhecem as propriedades medicinais e, especificamente, seu potencial como reguladores enzimáticos. Dessa forma, esse projeto de pesquisa teve por objetivo determinar a atividade ide inibição enzimática de espécies da família Amaryllidaceae, coletadas em diferentes biomas brasileiros (Cerrado, Amazônia e Mata Atlântica), frente a enzimas de interesse farmacêutico como α-amilase, α-glicosidase, tirosinase e acetilcolinesterase Foram avaliados 42 extratos e frações de 8 espécies da família Amaryllidaceae: Hymenocallis litorallis (Jacq.) Salisb., Hippeastrum psittacinum Herb., Crinum sp., Hippeastrum sp., Hippeastrum goianum (Ravenna), Hippeastrum puniceum (Lam.) Kuntze, Habranthus irwinianus (Ravenna), Crinum erubescens L.f. ex Aiton. Os extratos etanólicos de bulbos de Hippeastrum psittacinum Herb e Crinum erubescens L.f. ex Aiton apresentaram o maior potencial de inibição frente à enzima acetilcolinesterase com valores de IC50 de14,30 e 12,55 μg/mL, respectivamente. A fração acetato de etila do extrato etanólico de flores da espécie Hippeastrum goianum Ravenna apresentou o melhor valor de IC50 (36,31 μg/mL) frente à enzima tirosinase. A mesma fração também mostrou atividade relevante na inibição da enzima α-glicosidase (IC50 = 42,82 μg/mL), o mesmo ocorrendo para a fração aquosa do extrato etanólico de Habranthus irwinianus (IC50 = 31,97 μg/mL). Quanto à enzima α-amilase, o extrato etanólico de Hippeastrum goianum (HG-B-s) mostrou o melhor resultado (IC50 = 53,6 μg/mL) dentre os extratos e frações avaliados. Essa é primeira vez que H. littoralis, H. irwinianus e C. erubescens foram avaliados quanto à inibição de acetilcolinesterase. Da mesma forma esse é o primeiro relato da avaliação das espécies C. erubescens, H. psittacinum, H goianum, H. puniceum, H. littoralis, H. irwinianus quanto à inibição de α-glicosidase, α-amilase e tirosinase. | - |
| Descrição: dc.description | Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior (CAPES) e Fundação de Apoio à Pesquisa do Distrito Federal (FAP-DF). | - |
| Descrição: dc.description | The continuous search for new naturally occurring chemical substances, which are capable of mediating in specific biological processes has become a major scientific concern in the last decades, especially in the pharmacological area and is intended for the alternative treatment of diseases that affect humans. Brazil has 17% of all world biodiversity, and this variety has spread throughout several vast biomes, with specific climatic characteristics and highlighted by the countless species found, and of which the medicinal potential is unknown, specifically, their potential as enzymatic regulators. The objective of this research project was to determine the enzymatic activity of plant species from Amaryllidaceae family, collected in different Brazilian biomes (Cerrado, Amazon and Mata Atlântica), against enzymes of pharmaceutical interest such as α-amylase, α-glycosidase, tyrosinase and acetylcholinesterase. Forty-four extracts and fractions from 8 species of the family Amaryllidaceae were evaluated: Hymenocallis litorallis (Jacq.) Salisb., Hippeastrum psittacinum Herb., Crinum sp., Hippeastrum sp., Hippeastrum goianum (Ravenna), Hippeastrum puniceum (Lam.) Kuntze, Habranthus irwinianus (Ravenna), Crinum erubescens Lf ex Aiton. The ethanolic extracts of Hippeastrum psittacinum Herb (bulbs) and Crinum erubescens L.f. ex Aiton (bulbs) showed the highest potential for inhibition against the enzyme acetylcholinesterase with IC50 values of 14.30 and 12.55 μg/mL, respectively. The ethyl acetate fraction of the ethanol extract of Hippeastrum goianum Ravenna (flower) presented the best value of IC50 (36.31 μg/mL) against tyrosinase. The same fraction also showed significant activity in the inhibition on α-glycosidase (IC50 = 42.82 μg/mL), as well as the aqueous fraction of the ethanolic extract Habranthus irwinianus (IC50 = 31.97 μg/mL). In the α-amylase inhibition assay, the ethanol extract of Hippeastrum goianum (HG-B-s) showed the best result (IC50 = 53.6 μg/mL) among the extracts and fractions evaluated. As far we know, it is the first time that H. littoralis, H. irwinianus and C. erubescens have been evaluated for inhibition of acetylcholinesterase. Similarly, it is the first report about the evaluation of C. erubescens, H. psittacinum, H goianum, H. puniceum, H. littoralis, H. irwinianus for inhibition of α-glycosidase, α-amylase and tyrosinase. | - |
| Descrição: dc.description | Faculdade de Ciências da Saúde (FS) | - |
| Descrição: dc.description | Departamento de Farmácia (FS FAR) | - |
| Descrição: dc.description | Programa de Pós-Graduação em Ciências Farmacêuticas | - |
| Formato: dc.format | application/pdf | - |
| Direitos: dc.rights | Acesso Aberto | - |
| Direitos: dc.rights | A concessão da licença deste item refere-se ao termo de autorização impresso assinado pelo autor com as seguintes condições: Na qualidade de titular dos direitos de autor da publicação, autorizo a Universidade de Brasília e o IBICT a disponibilizar por meio dos sites www.bce.unb.br, www.ibict.br, http://hercules.vtls.com/cgi-bin/ndltd/chameleon?lng=pt&skin=ndltd sem ressarcimento dos direitos autorais, de acordo com a Lei nº 9610/98, o texto integral da obra disponibilizada, conforme permissões assinaladas, para fins de leitura, impressão e/ou download, a título de divulgação da produção científica brasileira, a partir desta data. | - |
| Palavras-chave: dc.subject | Enzimas | - |
| Palavras-chave: dc.subject | Plantas medicinais - cerrados | - |
| Palavras-chave: dc.subject | Inibidores enzimáticos | - |
| Título: dc.title | Potencial de inibição de enzimas de interesse farmacêutico por espécies de Amaryllidaceae | - |
| Tipo de arquivo: dc.type | livro digital | - |
| Aparece nas coleções: | Repositório Institucional – UNB - Rep. 1 | |
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