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Metadados | Descrição | Idioma |
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Autor(es): dc.contributor | Pires Júnior, Osmindo Rodrigues | - |
Autor(es): dc.creator | Sena, Ana Luíza dos Santos | - |
Data de aceite: dc.date.accessioned | 2024-07-22T11:49:12Z | - |
Data de disponibilização: dc.date.available | 2024-07-22T11:49:12Z | - |
Data de envio: dc.date.issued | 2022-04-04 | - |
Data de envio: dc.date.issued | 2022-04-04 | - |
Data de envio: dc.date.issued | 2022-03-04 | - |
Data de envio: dc.date.issued | 2021-12-14 | - |
Fonte completa do material: dc.identifier | https://repositorio.unb.br/handle/10482/43305 | - |
Fonte: dc.identifier.uri | http://educapes.capes.gov.br/handle/capes/789545 | - |
Descrição: dc.description | Dissertação (mestrado) — Universidade de Brasília, Instituto de Ciências Biológicas, Programa de Pós-Graduação em Biologia Animal, 2021. | - |
Descrição: dc.description | tídeos encontrados em sua secreção cutânea, estes possuem diversas moléculas com atividades biológicas. Dentre essas moléculas estão as triptofilinas, que são peptídeos caracterizados por possuírem em sua maioria atividades miotrópicas, sendo necessário a investigação de outras atividades para este grupo de peptídeos.Neste trabalho o extrato clorofórmico da secreção bruta de Pithecopus azureusfoi secoe ressuspendida água, e aplicado em cromatografia liquida de alta eficiência –HPLC, favorecendo o fracionamento de peptideos hidrofóbicos. A triptofilina PHA-T2-4 isolada não apresentou atividade antimicrobiana, mas apresentou as atividades: (1) antioxidantes reduzindo em 80% [Fe (CN)6]3 em [Fe (CN)6]4 e possui valores de capacidade antioxidante equivalente a 8,8μM para 15,6 μM de Trolox (TEAC); (2) inibitórias de serinoproteases efosfolipase, naconcentração de 500 μM, teve a capacidade inibitória de 37% sobre tripsina, 52% sobrequimotripsina, também inibindo a fosfolipase de Bothrops moojeniem 14%, e Bothrops jararacaem 54%, (3) inibiu 58% a produção de óxido nítrico, em 48 horas de incubaçãode células RAW 264.7 induzidas por LPS. De acordo com os resultados obtidos, sugere-se que a Triptofilina PHA-T2-4 faz parte do sistema de defesa de P. azureusem três aspectos: como inibidor de protease atuando como moduladores negativos de peptídeos secretados precocemente, como antioxidante da pele desses anuros evitando lesões não biológicas do tipo reativas ao oxigênio e em adaptações às mudanças climáticas dos habitats desses animais | - |
Descrição: dc.description | Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico (CNPq). | - |
Descrição: dc.description | The anuran Pithecopus azureuspresent in South America is widely studied regarding the peptides found in its cutaneous secretion, they have several molecules with biological activities. Among these molecules are the tryptophyllines, which are peptides characterized by having mostly myotropic activities, requiring the investigation of other activities for this group of peptides.In this work, the chloroform extract of the crude secretion of Pithecopus azureuswas dried and resuspended in water, and applied in high performance liquid chromatography –HPLC, favoring the fractionation of hydrophobicpeptides. Triptophyllin PHA-T2-4 isolated did not show antimicrobial activity, but presented the following activities: (1) antioxidants reducing by 80% [Fe (CN)6]3 in [Fe(CN)6]4 and has equivalent antioxidant capacity values at 8.8μM to 15.6 μM Trolox (TEAC); (2) inhibitors of serine proteases and phospholipase, at a concentration of 500 μM, had an inhibitorycapacity of 37% on trypsin, 52% on chymotrypsin, also inhibiting the phospholipase of Bothrops moojeniby 14%, and Bothrops jararacaby 54%, (3) inhibited the production of nitric oxide by 58% in 48 hours of incubation of LPS-inducedRAW 264.7 cells. According to the results obtained, it is suggested that TryptophyllinPHA-T2-4 is part of the defense system of P. azureusin three aspects: as a protease inhibitor acting as negative modulators of precociously secreted peptides, as an antioxidant in the skinof these frogs, avoiding non-biological oxygen-reactivelesions and adapting to climate change in these animals' habitat | - |
Descrição: dc.description | Instituto de Ciências Biológicas (IB) | - |
Descrição: dc.description | Programa de Pós-Graduação em Biologia Animal | - |
Formato: dc.format | application/pdf | - |
Direitos: dc.rights | Acesso Aberto | - |
Direitos: dc.rights | A concessão da licença deste item refere-se ao termo de autorização impresso assinado pelo autor com as seguintes condições: Na qualidade de titular dos direitos de autor da publicação, autorizo a Universidade de Brasília e o IBICT a disponibilizar por meio dos sites www.bce.unb.br, www.ibict.br, http://hercules.vtls.com/cgi-bin/ndltd/chameleon?lng=pt&skin=ndltd sem ressarcimento dos direitos autorais, de acordo com a Lei nº 9610/98, o texto integral da obra disponibilizada, conforme permissões assinaladas, para fins de leitura, impressão e/ou download, a título de divulgação da produção científica brasileira, a partir desta data. | - |
Palavras-chave: dc.subject | Triptofilinas | - |
Palavras-chave: dc.subject | PHA-T2-4 | - |
Palavras-chave: dc.subject | Antioxidantes | - |
Palavras-chave: dc.subject | Inibidor de protease | - |
Palavras-chave: dc.subject | Extrato clorofórmico | - |
Título: dc.title | Análise das propriedades biológicas de triptofilinas isoladas da secreção cutânea de Pithecopus azureus (Anura : Phyllomedusidae) | - |
Aparece nas coleções: | Repositório Institucional – UNB |
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