Modulação da fosforilação de ERK e CREB por glutamato e óxido nítrico na retina de embrião de galinha

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MetadadosDescriçãoIdioma
Autor(es): dc.contributorVentura, Ana Lucia Marques-
Autor(es): dc.contributorCPF:77665545322-
Autor(es): dc.contributorhttp://lattes.cnpq.br/8566893832329138-
Autor(es): dc.contributorPrado, Marco Antonio Máximo-
Autor(es): dc.contributorCPF:88877766622-
Autor(es): dc.contributorhttp://lattes.cnpq.br/8706664565242249-
Autor(es): dc.contributorSilviera, Mariana Souza da-
Autor(es): dc.contributorCPF:90807987622-
Autor(es): dc.creatorMagalhães, Cristiane Rosa-
Data de aceite: dc.date.accessioned2024-07-11T18:09:53Z-
Data de disponibilização: dc.date.available2024-07-11T18:09:53Z-
Data de envio: dc.date.issued2021-03-10-
Data de envio: dc.date.issued2009-03-27-
Data de envio: dc.date.issued2021-03-10-
Fonte completa do material: dc.identifierhttps://app.uff.br/riuff/handle/1/18271-
Fonte: dc.identifier.urihttp://educapes.capes.gov.br/handle/capes/764889-
Descrição: dc.descriptionGlutamate is the major excitatory neurotransmitter in the central nervous system. Its actions are mediated by metabotropic or ionotropic receptors (iGluRs). iGluRs are largely expressed in the nervous system, and are present in the vertebrate retina. Recently, the activation of iGluRs has been associated to the activation of ERK pathway and CREB phosphorylation. In the chick embryo retina, the activation of NMDA receptors increases nitric oxide (NO) production, a neuroactive molecule often involved in glutamate actions. In the present work we have studied the effects of glutamate and NO on ERK and CREB phosphorylation in cultures of chick embryo retinal cells, or in the intact retina during development. Glutamate or the NO donor SNAP increased the phosphorylation levels of ERK2 and CREB in the cultures. Both the activation of ERK2 or CREB were dependent on PKG and Src kinase. CREB phosphorylation was dependent on ERK activation, and the glutamate effects were predominantly dependent on the activation of AMPA/Kainate iGluRs and NO production.. However, CREB activation was also dependent of different kinases such as PKA, PI3K and CAMK. We also showed that glutamateinduced CREB phosphorylation was restricted to the nuclei of glial cells in the cultures. In the 8-day-old (E8) chick embryo intact retina, NO induced the phosphorylation of ERK and CREB through the cGMP pathway but the phosphorylation of CREB was not dependent on ERK activation. Glutamate increased CREB phosphorylation in a dose-dependent manner. It was also observed that CREB phosphorylation was higher at E14 than in earlier retinas, and at this age CREB and ERK phosphorylation could be inhibited by NMDA or TrK receptor antagonists. The results reveal a complex chain of interactions involving glutamate receptors, NO production system, different kinases and neuronal-glial communication system.-
Descrição: dc.descriptionGlutamato é o neurotransmissor excitatório mais abundante no sistema nervoso central (SNC). Suas ações são mediadas pela ativação de receptores metabotrópicos e ionotrópricos (iGluRs). Os iGluRs são amplamente expressos no SNC, inclusive na retina dos vertebrados. Recentemente, a ativação dos iGluRs vem sendo relacionada à ativação da via das ERKs e do fator de transcrição CREB. Na retina de embrião de galinha, a ativação dos iGluRs do tipo NMDA aumenta a produção de óxido nítrico (NO), uma molécula neuroativa muitas vezes envolvida nas ações do glutamato. Neste trabalho estudamos os efeitos do glutamato e do NO na ativação da ERK e da CREB em culturas de retina de embrião de galinha, ou em retinas intactas durante o desenvolvimento embrionário. Ambos glutamato ou o doador de NO SNAP aumentaram o nível de fosforilação da ERK2 e da CREB nas culturas. Tanto a ativação da ERK2 quanto da CREB envolviam a atividade da PKG e da Src cinase. A fosforilação de CREB foi dependente da ativação de ERK, e os efeitos do glutamato foram totalmente dependentes de NO e predominantemente dependentes da ativação dos iGluRs do tipo AMPA/Kainato. Entretanto, a ativação da CREB por glutamato ou NO envolveu também o bloqueio de outras cinases como a PKA, PI3K e CAMK. A imunocitoquímica para fosfo-CREB em culturas estimuladas com glutamato mostrou-se restrita ao núcleo das células gliais. Na retina intacta de 8 dias de desenvolvimento (E8), SNAP induziu a fosforilação da CREB e da ERK2 pela via do GMPc mas a fosforilação da CREB não foi dependente da ativação da ERK. Glutamato estimulou o aumento da fosforilação da CREB de maneira dependente da dose. Foi verificado que a partir de E14 a fosforilação da CREB mostrava-se maior que em retinas mais jovens, e nesta idade a fosforilação da CREB e da ERK pôde ser inibida por drogas antagonistas dos receptores NMDA ou TrK. Os resultados revelam uma complexa rede de interações entre os receptores de glutamato, sistema de produção de NO, diferentes cinases e sistemas de comunicação neurônio-glia.-
Formato: dc.formatapplication/pdf-
Idioma: dc.languagept_BR-
Publicador: dc.publisherPrograma de Pós-graduação em Neuroimunologia-
Publicador: dc.publisherNeuroimunologia-
Direitos: dc.rightsAcesso Aberto-
Direitos: dc.rightsCC-BY-SA-
Palavras-chave: dc.subjectGlutamato-
Palavras-chave: dc.subjectFosforilação-
Palavras-chave: dc.subjectÓxido nítrico-
Palavras-chave: dc.subjectERK-
Palavras-chave: dc.subjectCREB-
Palavras-chave: dc.subjectProteína Cinase Regulada por Sinais Extracelulares-
Palavras-chave: dc.subjectProteína Ligante ao Elemento de Resposta ao AMPc-
Palavras-chave: dc.subjectRetina animal-
Palavras-chave: dc.subjectGlutamate-
Palavras-chave: dc.subjectPhosphorylation-
Palavras-chave: dc.subjectNitric oxide-
Palavras-chave: dc.subjectERK-
Palavras-chave: dc.subjectCREB-
Palavras-chave: dc.subjectCNPQ::CIENCIAS BIOLOGICAS::IMUNOLOGIA-
Título: dc.titleModulação da fosforilação de ERK e CREB por glutamato e óxido nítrico na retina de embrião de galinha-
Título: dc.titleModulation of phosphorylation of ERK and CREB by glutamate and nitric oxide in the retina of chicken embryo-
Tipo de arquivo: dc.typeTese-
Aparece nas coleções:Repositório Institucional da Universidade Federal Fluminense - RiUFF

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