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Metadados | Descrição | Idioma |
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Autor(es): dc.contributor | Baron, Alessandra Machado | - |
Autor(es): dc.contributor | Nascimento, Valeria Marta Gomes do | - |
Autor(es): dc.contributor | Baron, Alessandra Machado | - |
Autor(es): dc.contributor | Bail, Alesandro | - |
Autor(es): dc.contributor | Garcia, Patrícia Salomão | - |
Autor(es): dc.creator | RODRIGUES, RICARDO DE SOUSA | - |
Data de aceite: dc.date.accessioned | 2022-02-21T21:46:53Z | - |
Data de disponibilização: dc.date.available | 2022-02-21T21:46:53Z | - |
Data de envio: dc.date.issued | 2021-07-13 | - |
Data de envio: dc.date.issued | 2022-12-08 | - |
Data de envio: dc.date.issued | 2021-07-13 | - |
Data de envio: dc.date.issued | 2020-08-27 | - |
Fonte completa do material: dc.identifier | http://repositorio.utfpr.edu.br/jspui/handle/1/25566 | - |
Fonte: dc.identifier.uri | http://educapes.capes.gov.br/handle/capes/660367 | - |
Descrição: dc.description | In this work, lipases (lip) from Burkholderia lataLBBIO-BL02 were immobilized on different supports, by physical adsorption and applied in ester hydrolysis reactions. The supports studied were: (1) Cobalt magnetic oxide (OMC); (2) expandedmesoporous silica (SMP); (3) metal–organic frameworks of Fe (III) ion (MOF) and (4) polymer produced by electrospinning based on chitosan (QE). Immobilization efficiency (E) and activity retention (R) were measured by hydrolysis of p-nitrophenyl palmitate (pNPP). The immobilization efficiency (E) was 68%, 73 and 90% respectively for the OMC. There was not enzymatic immobilization for the QE. Activity (R) retention was 170% for SMP-lip and 400% for MOF-lip. There was no retention of activity for the OMC. The enzyme immobilized on the best support (highest E and R) was studied for stability in organic solvents (1 h; 25 °C): methanol (log P -0.76), isopropanol (log P -0.28), ethanol (log P -0.24), acetone (log P -0.23), n-hexane (log P -3.50) and n-heptane (log P -4.0). The residual activities were carried by hydrolysis of the pNPP. Results showed that MOF-lip lost 60 and 30% of the catalytic activity when incubated in methanol and n-heptane, respectively. For other solvents, activity retention was 100%. Hydrolysis reactions of vegetable oils (olive, corn and sunflower) were carried out with MOF-lip. The activity was 3200 U mg-1for the hydrolysis of olive oil and 2800 U mg-1for corn and sunflower oils. The results indicated that MOF is a promising support for immobilizing lipases and for use in ester hydrolysis reactions. | - |
Descrição: dc.description | O objetivo deste trabalho foi imobilizar lipases (lip) de Burkholderia lata LBBIO-BL02 em diferentes suportes, por adsorção física e aplicar em reações de hidrólisede ésteres. Os suportes estudados foram: (1) óxido magnético de Cobalto (OMC); (2) silica mesoporosa expandida (SMP); (3) estrutura metalorgânica de clusters de íons Fe (III) (MOF) e (4) polímero produzido por eletrofiação a base de quitosana (QE). A eficiência de imobilização (E) e a retenção da atividade (R) foram dosadas por hidrólise do palmitato de p-nitrofenila (pNPP). A eficiência de imobilização (E) foi de 68% para o OMC, 73% para a SMP e 90% para o MOF. Não houve imobilização enzimática para o QE. A retenção da atividade (R) foi de 170% para a SMP-lip e 400% para o MOF-lip. Não houve retenção da atividade para o OMC. A enzima imobilizada no melhor suporte (maior E e R) foi estudada quanto a estabilidade em solventes orgânicos (1 h; 25 °C): metanol (log P -0,76), isopropanol (log P -0,28), etanol (log P -0,24), acetona (log P -0,23), n-hexano (log P -3,50) e n-heptano (log 4,0). As dosagens das atividades residuais foram realizadas por hidrólise do pNPP. Os resultados mostraram que a MOF-lip perdeu 60 e 30% da atividade catalítica quando incubadas em metanol e n-heptano respectivamente. Para os demais solventes a retenção da atividade foi 100%. Em seguida, reações de hidrólise de óleos vegetais (oliva, milho e girassol) foram realizadas com a MOF-lip.A atividade foi de 3200 U mg-1para a hidrólise do óleo de oliva e 2800 U mg-1para os óleos de milho e girassol. Os estudos indicaram que o MOF é um suporte promissor para imobilização de lipases e utilização em reações de hidrólise de ésteres. | - |
Formato: dc.format | application/pdf | - |
Idioma: dc.language | pt_BR | - |
Publicador: dc.publisher | Universidade Tecnológica Federal do Paraná | - |
Publicador: dc.publisher | Apucarana | - |
Publicador: dc.publisher | Brasil | - |
Publicador: dc.publisher | Licenciatura em Química | - |
Publicador: dc.publisher | UTFPR | - |
Direitos: dc.rights | embargoedAccess | - |
Palavras-chave: dc.subject | Enzimas imobilizadas | - |
Palavras-chave: dc.subject | Enzimas - Aplicações industriais | - |
Palavras-chave: dc.subject | Catalisadores | - |
Palavras-chave: dc.subject | Immobilized enzymes | - |
Palavras-chave: dc.subject | Enzymes - Industrial applications | - |
Palavras-chave: dc.subject | Catalysts | - |
Palavras-chave: dc.subject | CNPQ::CIENCIAS EXATAS E DA TERRA::QUIMICA | - |
Título: dc.title | Seleção de suportes para imobilização de lipases | - |
Título: dc.title | Selection of supports for immobilizing lipases | - |
Tipo de arquivo: dc.type | livro digital | - |
Aparece nas coleções: | Repositorio Institucional da UTFPR - RIUT |
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