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Metadados | Descrição | Idioma |
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Autor(es): dc.creator | Rofatto, Henrique Krambeck | - |
Autor(es): dc.creator | Tararam, Cibele Aparecida | - |
Autor(es): dc.creator | Borges, William de Castro | - |
Autor(es): dc.creator | Wilson, R. Alan | - |
Autor(es): dc.creator | Leite, Luciana Cesar de Cerqueira | - |
Autor(es): dc.creator | Farias, Leonardo Paiva | - |
Data de aceite: dc.date.accessioned | 2019-11-06T13:32:46Z | - |
Data de disponibilização: dc.date.available | 2019-11-06T13:32:46Z | - |
Data de envio: dc.date.issued | 2015-03-16 | - |
Data de envio: dc.date.issued | 2015-03-16 | - |
Data de envio: dc.date.issued | 2009 | - |
Fonte completa do material: dc.identifier | http://www.repositorio.ufop.br/handle/123456789/4646 | - |
Fonte: dc.identifier.uri | http://educapes.capes.gov.br/handle/capes/557728 | - |
Descrição: dc.description | Schistosoma mansoni is a major causative agent of schistosomiasis, an important parasitic disease that constitutes a severe health problem in developing countries. Even though an effective treatment exists, it does not prevent re-infection and the development of an effective vaccine still remains the most desirable means of control for this disease. In thisworkwe describe the cloning and characterization of a S. mansoni nucleotidepyrophosphatase/phosphosdiesterase type 5(SmNPP-5), previously identifiedinthe tegument by proteomic studies. In silico analysis predicts an N-terminal signal peptide, three N-glycosylation sites and a C-terminal transmembrane domain similar to that described for mammalian isoforms. Real-time quantitative RT-PCR andWestern blot analyses determined that SmNPP-5 is significantly upregulated in the transition from free-living cercaria to schistosomulum and adult worm parasitic stages; additionally, the native protein was demonstrated to be N-glycosylated. Immunolocalization experiments and tegument surface membrane preparations confirm the protein as a tegument surface protein. Furthermore, the ectolocalization of this enzyme was corroborated through the hydrolysis of the phosphodiesterase specific substrate (_-Nph-5_-TMP) by living adult and 21-day-old worms. Interestingly, pre-incubation of adult and 21-day-old worms with anti-rSmNPP-5 antibody was able to reduce by 50–60% the enzyme activity. These results suggest that SmNPP-5 is closely associated with the new tegument surface generation after cercarial penetration, and being located at the host–parasite interface, is a potential target for immune intervention. | - |
Idioma: dc.language | en | - |
Direitos: dc.rights | O Periódico Molecular and Biochemical Parasitology concede permissão para depósito deste artigo no Repositório Institucional da UFOP. Número da licença: 3550930939644. | - |
Palavras-chave: dc.subject | Schistosoma mansoni | - |
Palavras-chave: dc.subject | Nucleotide | - |
Palavras-chave: dc.subject | Activity | - |
Palavras-chave: dc.subject | Surface exposed | - |
Palavras-chave: dc.subject | Tegument | - |
Título: dc.title | Characterization of phosphodiesterase-5 as a surface protein in the tegument of Schistosoma mansoni. | - |
Aparece nas coleções: | Repositório Institucional - UFOP |
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