Atenção:
O eduCAPES é um repositório de objetos educacionais, não sendo responsável por materiais de terceiros submetidos na plataforma. O usuário assume ampla e total responsabilidade quanto à originalidade, à titularidade e ao conteúdo, citações de obras consultadas, referências e outros elementos que fazem parte do material que deseja submeter. Recomendamos que se reporte diretamente ao(s) autor(es), indicando qual parte do material foi considerada imprópria (cite página e parágrafo) e justificando sua denúncia.
Caso seja o autor original de algum material publicado indevidamente ou sem autorização, será necessário que se identifique informando nome completo, CPF e data de nascimento. Caso possua uma decisão judicial para retirada do material, solicitamos que informe o link de acesso ao documento, bem como quaisquer dados necessários ao acesso, no campo abaixo.
Todas as denúncias são sigilosas e sua identidade será preservada. Os campos nome e e-mail são de preenchimento opcional. Porém, ao deixar de informar seu e-mail, um possível retorno será inviabilizado e/ou sua denúncia poderá ser desconsiderada no caso de necessitar de informações complementares.
Metadados | Descrição | Idioma |
---|---|---|
Autor(es): dc.contributor | Brandão, Rogélio Lopes | - |
Autor(es): dc.creator | Pais, Thiago Martins | - |
Data de aceite: dc.date.accessioned | 2019-11-06T13:27:50Z | - |
Data de disponibilização: dc.date.available | 2019-11-06T13:27:50Z | - |
Data de envio: dc.date.issued | 2013-04-15 | - |
Data de envio: dc.date.issued | 2013-04-15 | - |
Data de envio: dc.date.issued | 2006 | - |
Fonte completa do material: dc.identifier | http://hdl.handle.net/123456789/2746 | - |
Fonte: dc.identifier.uri | http://educapes.capes.gov.br/handle/capes/555875 | - |
Descrição: dc.description | A proteína quinase C (Pkc1p) de Saccharomyces cerevisiae, codificada pelo gene PKC1, participa de uma cascata de MAPKinase denominada via de integridade celular ou via PKC-MAPKinase cuja principal função é a biosíntese da parede celular. Além disso, diversos processos celulares tem sido descritos como tendo a participação de Pkc1 p: a síntese de ribossomos, a realocação de fatores transcricionais como Mig1 p, a regulação da atividade de N-glicosilação, a fusão de membranas celulares, o crescimento polarizado e o controle da polarização do citoesqueleto de actina. O mutante pkc1Δ não é capaz de crescer em meio de cultura contendo glicerol como única fonte de carbono. Buscando elucidar as bases moleculares que explicam tal fenótipo, demonstramos nesse trabalho que pkc1Δ apresenta baixa atividade da enzima glicerol quinase quando comparada à cepa selvagem em virtude da menor expressão do gene GUT1 nesse mutante. Similarmente ao observado para o mutante pkc1Δ, o mutante gup1Δ apresenta fraco crescimento em fontes de carbono alternativas como etanol, glicerol e rafinose, e sensibilidade aos estresses ácido e oxidativo. A fraca performance em rafinose não está associada a uma baixa atividade da enzima invertase, enquanto a sensibilidade ao estresse ácido não deve estar relacionada à baixa atividade da enzima H+-ATPase. Como Gup1 p tem atividade de remodelase da âncora de glicosilfosfatidilinositol (GPI) e considerando que essa atividade é importante para produção de proteínas GPI-ancoradas ativas, os fenótipos observados para o mutante gup1Δ podem estar relacionados a falta da atividade de remodelase nesse mutante. Embora os fenótipos dos mutantes pkc1Δ e gup1Δ sejam similares, o mutante pkc1Δ apresenta níveis de expressão do gene GUP1 comparáveis aos encontrados para a cepa selvagem. __________________________________________________________________________________________ | - |
Descrição: dc.description | ABSTRACT: The protein kinase C (Pkc1p) from Saccharomyces cerevisiae, encoded by the gene PKC1, participates in a MAPKinase cascate called cellular integrity pathway or PKCMAPKinase pathway that is involved in the cell wall biosynthesis. Besides, Pkc1 p is involved in other cellular process: ribosome synthesis, reallocation of transcriptional factors like Mig1 p, regulation of N-glycosylation activity, polarized growth and in the assembly of the actin cytoskeleton. The pkc1Δ mutant is unable to grow in a medium that contains glycerol as the sole carbon source. In this work, we demonstrate that this incapacity is caused by a low level of glycerol kinase activity due to a decreased expression of the gene GUP1 in the pkc1Δ mutant. Similarly to the pkc1Δ mutant, the gup1Δ mutant presents poor growth on alternative carbon sources like ethanol, glycerol and raffinose. The GUP1 deletion also causes sensitivity to low pH stress and oxidative stress. The poor growth on raffinose is not associated to an impaired invertase activity. On the other hand, the sensitivity to low pH is not associated to an affected H+-ATPase activity. Gup1 p is involved in the remodeling of the glycosylphosphatidilinosytol (GPI) anchor. Its activity is crucial for the production of mature GPI-anchored proteins. Therefore, some phenotypes of the gup1Δ mutant could be linked to an affected remodelase activity in that yeast strain. Eventhough the pkc1Δ and gup1Δ mutants present several phenotypes in common, the GUP1 gene is equally expressed in the pkc1Δ mutant and the wild type strain. | - |
Idioma: dc.language | pt_BR | - |
Publicador: dc.publisher | Programa de Pós-Graduação em Ciências Biológicas. Núcleo de Pesquisas em Ciências Biológicas, Pró-Reitoria de Pesquisa e Pós Graduação, Universidade Federal de Ouro Preto. | - |
Palavras-chave: dc.subject | Proteína - quinase | - |
Palavras-chave: dc.subject | Saccharomyces cerevisiae | - |
Título: dc.title | O papel da proteína quinase C na regulação de funções celulares relacionadas à proteína GUP1 em células de Saccharomyces cerevisiae | - |
Tipo de arquivo: dc.type | livro digital | - |
Aparece nas coleções: | Repositório Institucional - UFOP |
O Portal eduCAPES é oferecido ao usuário, condicionado à aceitação dos termos, condições e avisos contidos aqui e sem modificações. A CAPES poderá modificar o conteúdo ou formato deste site ou acabar com a sua operação ou suas ferramentas a seu critério único e sem aviso prévio. Ao acessar este portal, você, usuário pessoa física ou jurídica, se declara compreender e aceitar as condições aqui estabelecidas, da seguinte forma: