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| Metadados | Descrição | Idioma |
|---|---|---|
| Autor(es): dc.creator | Cesar, Pedro H. S. | - |
| Autor(es): dc.creator | Trento, Marcus V. | - |
| Autor(es): dc.creator | Sales, Thais A. | - |
| Autor(es): dc.creator | Simão, Anderson A. | - |
| Autor(es): dc.creator | Ramalho, Teodorico C. | - |
| Autor(es): dc.creator | Marcussi, Silvana | - |
| Data de aceite: dc.date.accessioned | 2026-02-09T12:25:22Z | - |
| Data de disponibilização: dc.date.available | 2026-02-09T12:25:22Z | - |
| Data de envio: dc.date.issued | 2020-09-25 | - |
| Data de envio: dc.date.issued | 2020-09-25 | - |
| Data de envio: dc.date.issued | 2020-05 | - |
| Fonte completa do material: dc.identifier | https://repositorio.ufla.br/handle/1/43212 | - |
| Fonte completa do material: dc.identifier | https://doi.org/10.1002/bab.1943 | - |
| Fonte: dc.identifier.uri | http://educapes.capes.gov.br/handle/capes/1160996 | - |
| Descrição: dc.description | Enzymatic inhibition by natural compounds may represent a valuable adjuvant in snakebite serum therapy. The objective in this work was to evaluate possible in vitro interactions between vanillic acid and enzymes from Bothrops spp. and Crotalus durissus terrificus venoms, and also suggest a theory as how they interact based on molecular docking. Vanillic acid inhibited the phospholipase activity induced by Bothrops alternatus (∼25% inhibition); the caseinolytic activity induced by Bothrops atrox (∼30%), Bothrops jararacussu (∼44%), and C. d. terrificus (∼33%); the fibrinogenolysis induced by B. jararacussu, B. atrox, and C. d. terrificus (100%); the serine protease activity induced by Bothrops moojeni (∼45%) and Bothrops jararaca (∼66%); the hemolytic activity induced by B. moojeni (∼26%); the thrombolysis activity induced by B. atrox (∼30%) and B. jararacussu (∼20%); and the thrombotic activity induced by C. d. terrificus (∼8%). The compound was also capable of delaying the coagulation time in citrated plasma by 60, 35, and 75 Sec, when incubated with B. moojeni, B. atrox, and B. jararaca, respectively. The results obtained expand the possibilities for future pharmaceutical use of vanillic acid, considering the high homology degree among human and snake venom phospholipases A2 and proteases (involved in chronic inflammatory diseases). Also, this compound can be used as adjuvant to improve currently available treatments for ophidism victims. | - |
| Idioma: dc.language | en | - |
| Publicador: dc.publisher | International Union of Biochemistry and Molecular Biology | - |
| Direitos: dc.rights | restrictAccess | - |
| ???dc.source???: dc.source | Biotechnology and Applied Biochemistry | - |
| Palavras-chave: dc.subject | Bioactive compounds | - |
| Palavras-chave: dc.subject | Computational biology | - |
| Palavras-chave: dc.subject | Enzyme | - |
| Palavras-chave: dc.subject | Compostos bioativos | - |
| Palavras-chave: dc.subject | Biologia computacional | - |
| Palavras-chave: dc.subject | Enzimas | - |
| Palavras-chave: dc.subject | Ácido vanílico | - |
| Título: dc.title | Vanillic acid as phospholipase A2 and proteases inhibitor: in vitro and computational analyses | - |
| Tipo de arquivo: dc.type | Artigo | - |
| Aparece nas coleções: | Repositório Institucional da Universidade Federal de Lavras (RIUFLA) | |
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