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| Metadados | Descrição | Idioma |
|---|---|---|
| Autor(es): dc.creator | Galili, Uri | - |
| Data de aceite: dc.date.accessioned | 2026-02-09T11:58:05Z | - |
| Data de disponibilização: dc.date.available | 2026-02-09T11:58:05Z | - |
| Data de envio: dc.date.issued | 2020-09-23 | - |
| Data de envio: dc.date.issued | 2020-09-23 | - |
| Data de envio: dc.date.issued | 2020-09 | - |
| Fonte completa do material: dc.identifier | https://repositorio.ufla.br/handle/1/43177 | - |
| Fonte completa do material: dc.identifier | https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0264410X20310732 | - |
| Fonte: dc.identifier.uri | http://educapes.capes.gov.br/handle/capes/1151437 | - |
| Descrição: dc.description | The many carbohydrate chains on Covid-19 coronavirus SARS-CoV-2 and its S-protein form a glycan-shield that masks antigenic peptides and decreases uptake of inactivated virus or S-protein vaccines by APC. Studies on inactivated influenza virus and recombinant gp120 of HIV vaccines indicate that glycoengineering of glycan-shields to present α-gal epitopes (Galα1-3Galβ1-4GlcNAc-R) enables harnessing of the natural anti-Gal antibody for amplifying vaccine efficacy, as evaluated in mice producing anti-Gal. The α-gal epitope is the ligand for the natural anti-Gal antibody which constitutes ~1% of immunoglobulins in humans. Upon administration of vaccines presenting α-gal epitopes, anti-Gal binds to these epitopes at the vaccination site and forms immune complexes with the vaccines. These immune complexes are targeted for extensive uptake by APC as a result of binding of the Fc portion of immunocomplexed anti-Gal to Fc receptors on APC. This anti-Gal mediated effective uptake of vaccines by APC results in 10–200-fold higher anti-viral immune response and in 8-fold higher survival rate following challenge with a lethal dose of live influenza virus, than same vaccines lacking α-gal epitopes. It is suggested that glycoengineering of carbohydrate chains on the glycan-shield of inactivated SARS-CoV-2 or on S-protein vaccines, for presenting α-gal epitopes, will have similar amplifying effects on vaccine efficacy. α-Gal epitope synthesis on coronavirus vaccines can be achieved with recombinant α1,3galactosyltransferase, replication of the virus in cells with high α1,3galactosyltransferase activity as a result of stable transfection of cells with several copies of the α1,3galactosyltransferase gene (GGTA1), or by transduction of host cells with replication defective adenovirus containing this gene. In addition, recombinant S-protein presenting multiple α-gal epitopes on the glycan-shield may be produced in glycoengineered yeast or bacteria expression systems containing the corresponding glycosyltransferases. Prospective Covid-19 vaccines presenting α-gal epitopes may provide better protection than vaccines lacking this epitope because of increased uptake by APC. | - |
| Idioma: dc.language | en | - |
| Publicador: dc.publisher | Elsevier | - |
| Direitos: dc.rights | restrictAccess | - |
| ???dc.source???: dc.source | Vaccine | - |
| Palavras-chave: dc.subject | COVID-19 - Vaccine | - |
| Palavras-chave: dc.subject | Severe Acute Respiratory Syndrome Coronavirus 2 (SARS-CoV-2) | - |
| Palavras-chave: dc.subject | S-protein | - |
| Palavras-chave: dc.subject | Glycan shield | - |
| Palavras-chave: dc.subject | Anti-GAL Antibody | - |
| Palavras-chave: dc.subject | α-gal epitopes | - |
| Título: dc.title | Amplifying immunogenicity of prospective Covid-19 vaccines by glycoengineering the coronavirus glycan-shield to present α-gal epitopes | - |
| Tipo de arquivo: dc.type | Artigo | - |
| Aparece nas coleções: | Repositório Institucional da Universidade Federal de Lavras (RIUFLA) | |
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