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| Metadados | Descrição | Idioma |
|---|---|---|
| Autor(es): dc.creator | Rosa, Lívia Neves Santa | - |
| Autor(es): dc.creator | Rezende, Jaqueline de Paula | - |
| Autor(es): dc.creator | Coelho, Yara Luiza | - |
| Autor(es): dc.creator | Mendes, Tiago Antônio Oliveira | - |
| Autor(es): dc.creator | Silva, Luis Henrique Mendes da | - |
| Autor(es): dc.creator | Pires, Ana Clarissa dos Santos | - |
| Data de aceite: dc.date.accessioned | 2026-02-09T11:09:12Z | - |
| Data de disponibilização: dc.date.available | 2026-02-09T11:09:12Z | - |
| Data de envio: dc.date.issued | 2022-08-01 | - |
| Data de envio: dc.date.issued | 2022-08-01 | - |
| Fonte completa do material: dc.identifier | https://repositorio.ufla.br/handle/1/50785 | - |
| Fonte completa do material: dc.identifier | https://doi.org/10.1016/j.fbio.2021.101418 | - |
| Fonte: dc.identifier.uri | http://educapes.capes.gov.br/handle/capes/1134887 | - |
| Descrição: dc.description | Caffeine is a molecule with bioactive properties related to increased mental performance. Its use in food products is limited by its bitterness and self-association behavior. The complex formed by β-lactoglobulin and caffeine was characterized by fluorescence spectroscopy, isothermal titration calorimetry, and molecular docking. Fluorescence spectroscopy revealed that β-lactoglobulin interacted with caffeine to form a 1:1 stoichiometric complex. Isothermal titration calorimetry characterization of β-lactoglobulin-caffeine binding revealed a different stoichiometry (1:3). Molecular docking analysis confirmed the information obtained by the two thermodynamic evaluation techniques, showing that the best interaction occurred in the hydrophobic cavity of β-lactoglobulin. The effect of protein conformation was also evaluated by fluorescence spectroscopy. The complex stoichiometry and binding constants were from the same order as those obtained for native β-lactoglobulin. However, in contrast to the complex formation with native protein, the flexibility increase observed in the thermal unfolded protein promoted a great temperature effect on the standard enthalpy and entropy changes of interaction, indicating the presence of a balance between hydrophobic and hydrophilic forces. | - |
| Idioma: dc.language | en | - |
| Publicador: dc.publisher | Elsevier | - |
| Direitos: dc.rights | restrictAccess | - |
| ???dc.source???: dc.source | Food Bioscience | - |
| Palavras-chave: dc.subject | Bioactive compounds | - |
| Palavras-chave: dc.subject | Protein thermodynamic binding | - |
| Palavras-chave: dc.subject | Isothermal titration calorimetry | - |
| Palavras-chave: dc.subject | Molecular docking | - |
| Palavras-chave: dc.subject | Compostos bioativos | - |
| Palavras-chave: dc.subject | Ligação termodinâmica de proteínas | - |
| Palavras-chave: dc.subject | Calorimetria de titulação isotérmica | - |
| Título: dc.title | β-lactoglobulin conformation influences its interaction with caffeine | - |
| Tipo de arquivo: dc.type | Artigo | - |
| Aparece nas coleções: | Repositório Institucional da Universidade Federal de Lavras (RIUFLA) | |
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