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| Metadados | Descrição | Idioma |
|---|---|---|
| Autor(es): dc.creator | Oka, Gabriel Umaji | - |
| Autor(es): dc.creator | Souza, Diorge Paulo de | - |
| Autor(es): dc.creator | Cenens, William | - |
| Autor(es): dc.creator | Matsuyama, Bruno Yasui | - |
| Autor(es): dc.creator | Cardoso, Marcus Vinícius Cangussu | - |
| Autor(es): dc.creator | Oliveira, Luciana C. | - |
| Autor(es): dc.creator | Lima, Filipe da Silva | - |
| Autor(es): dc.creator | Cuccovia, Iolanda Midea | - |
| Autor(es): dc.creator | Carvalho, Cristiane Rodrigues Guzzo | - |
| Autor(es): dc.creator | Salinas, Roberto Kopke | - |
| Autor(es): dc.creator | Farah, Shaker Chuck | - |
| Data de aceite: dc.date.accessioned | 2025-08-21T15:32:06Z | - |
| Data de disponibilização: dc.date.available | 2025-08-21T15:32:06Z | - |
| Data de envio: dc.date.issued | 2023-05-23 | - |
| Data de envio: dc.date.issued | 2023-05-23 | - |
| Data de envio: dc.date.issued | 2021 | - |
| Fonte completa do material: dc.identifier | http://www.repositorio.ufop.br/jspui/handle/123456789/16647 | - |
| Fonte completa do material: dc.identifier | https://doi.org/10.1073/pnas.2112529119 | - |
| Fonte: dc.identifier.uri | http://educapes.capes.gov.br/handle/capes/1017667 | - |
| Descrição: dc.description | Many soil-, water-, and plant-associated bacterial species from the orders Xanthomonadales, Burkholderales, and Neisseriales carry a type IV secretion system (T4SS) specialized in translocating effec- tor proteins into other gram-negative species, leading to target cell death. These effectors, known as X-Tfes, carry a carboxyl- terminal domain of ∼120 residues, termed XVIPCD, characterized by several conserved motifs and a glutamine-rich tail. Previous studies showed that the XVIPCD is required for interaction with the T4SS coupling protein VirD4 and for T4SS-dependent translo- cation. However, the structural basis of the XVIPCD–VirD4 interac- tion is unknown. Here, we show that the XVIPCD interacts with the central all-alpha domain of VirD4 (VirD4AAD). We used solution NMR spectroscopy to solve the structure of the XVIPCD of X-TfeXAC2609 from Xanthomonas citri and to map its interaction surface with VirD4AAD. Isothermal titration calorimetry and in vivo Xanthomonas citri versus Escherichia coli competition assays using wild-type and mutant X-TfeXAC2609 and X-TfeXAC3634 indicate that XVIPCDs can be divided into two regions with distinct functions: the well-folded N-terminal region contains specific conserved motifs that are responsible for interactions with VirD4AAD, while both N- and carboxyl-terminal regions are required for effective X-Tfe translocation into the target cell. The conformational stabil- ity of the N-terminal region is reduced at and below pH 7.0, a prop- erty that may facilitate X-Tfe unfolding and translocation through the more acidic environment of the periplasm. | - |
| Formato: dc.format | application/pdf | - |
| Idioma: dc.language | en | - |
| Direitos: dc.rights | aberto | - |
| Direitos: dc.rights | This article is distributed under Creative Commons Attribution-NonCommercialNoDerivatives License 4.0 (CC BY-NC-ND). Fonte: o PDF do artigo. | - |
| Palavras-chave: dc.subject | Bacterial competition | - |
| Palavras-chave: dc.subject | Protein NMR | - |
| Título: dc.title | Structural basis for effector recognition by an antibacterial type IV secretion system. | - |
| Aparece nas coleções: | Repositório Institucional - UFOP | |
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