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Metadados | Descrição | Idioma |
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Autor(es): dc.creator | Hudson, Eliara Acipreste | - |
Autor(es): dc.creator | Paula, Hauster Maximiler Campos de | - |
Autor(es): dc.creator | Ferreira, Guilherme Max Dias | - |
Autor(es): dc.creator | Ferreira, Gabriel Max Dias | - |
Autor(es): dc.creator | Hespanhol, Maria do Carmo | - |
Autor(es): dc.creator | Silva, Luis Henrique Mendes da | - |
Autor(es): dc.creator | Pires, Ana Clarissa dos Santos | - |
Data de aceite: dc.date.accessioned | 2025-08-21T15:29:16Z | - |
Data de disponibilização: dc.date.available | 2025-08-21T15:29:16Z | - |
Data de envio: dc.date.issued | 2019-05-03 | - |
Data de envio: dc.date.issued | 2019-05-03 | - |
Data de envio: dc.date.issued | 2018 | - |
Fonte completa do material: dc.identifier | http://www.repositorio.ufop.br/handle/123456789/11182 | - |
Fonte completa do material: dc.identifier | https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0308814617315674 | - |
Fonte completa do material: dc.identifier | https://doi.org/10.1016/j.foodchem.2017.09.092 | - |
Fonte: dc.identifier.uri | http://educapes.capes.gov.br/handle/capes/1016451 | - |
Descrição: dc.description | Bovine serum albumin (BSA)/curcumin binding and dye photodegradation stability were evaluated. BSA/curcumin complex showed 1:1 stoichiometry, but the thermodynamic binding parameters depended on the technique used and BSA conformation. The binding constant was of the order of 105 L·mol−1 by fluorescence and microcalorimetric, and 103 and 104 L·mol−1 by surface plasmon resonance (steady-state equilibrium and kinetic experiments, respectively). For native BSA/curcumin, fluorescence indicated an enthalpic and entropic driven process based on the standard enthalpy change (ΔH○F = −8.67 kJ·mol−1), while microcalorimetry showed an entropic driven binding process (ΔH○cal = 29.11 kJ·mol−1). For the unfolded BSA/curcumin complex, it was found thatp ΔH○F = −16.12 kJ·mol−1 and ΔH○cal = −42.63 kJ·mol−1. BSA (mainly native) increased the curcumin photodegradation stability. This work proved the importance of using different techniques to characterize the protein-ligand binding. | - |
Formato: dc.format | application/pdf | - |
Idioma: dc.language | en | - |
Direitos: dc.rights | restrito | - |
Palavras-chave: dc.subject | Intermolecular interaction | - |
Palavras-chave: dc.subject | Analytical technique | - |
Palavras-chave: dc.subject | BSA conformation | - |
Palavras-chave: dc.subject | Photodegradation | - |
Título: dc.title | Thermodynamic and kinetic analyses of curcumin and bovine serum albumin binding. | - |
Aparece nas coleções: | Repositório Institucional - UFOP |
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