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Metadados | Descrição | Idioma |
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Autor(es): dc.creator | Paula, Carmem Aparecida de | - |
Autor(es): dc.creator | Sousa, Marcelo Valle de | - |
Autor(es): dc.creator | Salgado, Maria Cristina de Oliveira | - |
Autor(es): dc.creator | Oliveira, Eduardo Brandt de | - |
Data de aceite: dc.date.accessioned | 2025-08-21T15:26:41Z | - |
Data de disponibilização: dc.date.available | 2025-08-21T15:26:41Z | - |
Data de envio: dc.date.issued | 2017-02-23 | - |
Data de envio: dc.date.issued | 2017-02-23 | - |
Data de envio: dc.date.issued | 1998 | - |
Fonte completa do material: dc.identifier | http://www.repositorio.ufop.br/handle/123456789/7306 | - |
Fonte completa do material: dc.identifier | http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0167483898001861 | - |
Fonte completa do material: dc.identifier | https://doi.org/10.1016/S0167-4838(98)00186-1 | - |
Fonte: dc.identifier.uri | http://educapes.capes.gov.br/handle/capes/1014957 | - |
Descrição: dc.description | A soluble angiotensin (Ang) II-generating enzyme has been purified to homogeneity from the rat mesenteric arterial bed(MAB) perfusate by a combination of gel filtration and affinity chromatographies. The enzyme is a glycoprotein of 28.5 kDa(SDS-PAGE), whose N-terminal sequence is identical with that of the rat pancreatic elastase-2 ; therefore the enzyme willhenceforth be referred to as rat MAB elastase-2. When Ang I was used as the substrate, the enzyme specifically released AngII and the dipeptide His-Leu (Km=36WM;Kcat= 1530 min31). The catalytic efficiency (Kcat/Km= 42.5 min31WM31) of thisreaction was comparable to those of other known Ang I-converting enzymes. The proteolytic specificity of the purifiedenzyme toward mellitin, oxidized insulin B chain, somatostatin-14 and renin substrate tetradecapeptide suggested that theenzyme-substrate interaction was defined by an extended substrate binding site, typical of elastases-2 of pancreatic origin. According to the sensitivity of the rat MAB elastase-2 to various inhibitors this enzyme could be described as a member ofthe chymostatin-sensitive group of Ang II-forming serine proteases. The localization and biochemical properties of thisenzyme suggest that it might play a role in the regional control of vascular tonus. | - |
Formato: dc.format | application/pdf | - |
Idioma: dc.language | en | - |
Direitos: dc.rights | aberto | - |
Palavras-chave: dc.subject | Chymase | - |
Palavras-chave: dc.subject | Somatostatin | - |
Título: dc.title | Purification and substrate specificity of an angiotensin converting elastase-2 from the rat mesenteric arterial bed perfusate. | - |
Aparece nas coleções: | Repositório Institucional - UFOP |
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