Atenção:
O eduCAPES é um repositório de objetos educacionais, não sendo responsável por materiais de terceiros submetidos na plataforma. O usuário assume ampla e total responsabilidade quanto à originalidade, à titularidade e ao conteúdo, citações de obras consultadas, referências e outros elementos que fazem parte do material que deseja submeter. Recomendamos que se reporte diretamente ao(s) autor(es), indicando qual parte do material foi considerada imprópria (cite página e parágrafo) e justificando sua denúncia.
Caso seja o autor original de algum material publicado indevidamente ou sem autorização, será necessário que se identifique informando nome completo, CPF e data de nascimento. Caso possua uma decisão judicial para retirada do material, solicitamos que informe o link de acesso ao documento, bem como quaisquer dados necessários ao acesso, no campo abaixo.
Todas as denúncias são sigilosas e sua identidade será preservada. Os campos nome e e-mail são de preenchimento opcional. Porém, ao deixar de informar seu e-mail, um possível retorno será inviabilizado e/ou sua denúncia poderá ser desconsiderada no caso de necessitar de informações complementares.
Metadados | Descrição | Idioma |
---|---|---|
Autor(es): dc.creator | Santos, Carlos F. | - |
Autor(es): dc.creator | Paula, Carmem Aparecida de | - |
Autor(es): dc.creator | Salgado, Maria Cristina de Oliveira | - |
Autor(es): dc.creator | Oliveira, Eduardo Brandt de | - |
Data de aceite: dc.date.accessioned | 2025-08-21T15:10:04Z | - |
Data de disponibilização: dc.date.available | 2025-08-21T15:10:04Z | - |
Data de envio: dc.date.issued | 2017-10-09 | - |
Data de envio: dc.date.issued | 2017-10-09 | - |
Data de envio: dc.date.issued | 2002 | - |
Fonte completa do material: dc.identifier | http://www.repositorio.ufop.br/handle/123456789/8900 | - |
Fonte completa do material: dc.identifier | https://www.nrcresearchpress.com/doi/10.1139/y02-004#.XjvzqWhKhRY | - |
Fonte completa do material: dc.identifier | https://doi.org/10.1139/y02-004 | - |
Fonte: dc.identifier.uri | http://educapes.capes.gov.br/handle/capes/1004161 | - |
Descrição: dc.description | An elastase-2 has been recently described as the major angiotensin (Ang) II-forming enzyme of the rat mesenteric arterial bed (MAB) perfusate. Here, we have investigated the interaction of affinity-purified rat MAB elastase-2 with some substrates and inhibitors of both pancreatic elastases-2 and Ang II-forming chymases. The Ang II precursor [Pro11-D-Ala12]-Ang I was converted into Ang II by the rat MAB elastase-2 with a catalytic efficiency of 8.6 min–1·mM–1, and the chromogenic substrates N-succinyl-Ala-Ala-Pro-Leu-p-nitroanilide and N-succinyl-Ala-Ala-Pro- Phe-p-nitroanilide were hydrolyzed by the enzyme with catalytic efficiencies of 10.6 min–1·mM–1 and 7.6 min–1·mM–1, respectively. The non-cleavable peptide inhibitor CH-5450 inhibited the rat MAB elastase-2 activities toward the substrates Ang I (IC50 = 49 mM) and N-succinyl-Ala-Ala-Pro-Phe-p-nitroanilide (IC50 = 4.8 mM), whereas N-acetyl-Ala- Ala-Pro-Leu-chloromethylketone, an effective active site-directed inhibitor of pancreatic elastase-2, efficiently blocked the Ang II-generating activity of the rat MAB enzyme (IC50 = 4.5 mM). Altogether, the data presented here confirm and extend the enzymological similarities between pancreatic elastase-2 and its rat MAB counterpart. Moreover, the thus far unrealized interaction of elastase-2 with [Pro11-D-Ala12]-Ang I and CH-5450, both regarded as selective for chymases, suggests that evidence for the in vivo formation of Ang II by chymases may have been overestimated in previous investigations of Ang II-forming pathways. | - |
Descrição: dc.description | De récents travaux ont identifié une élastase-2 comme principale enzyme de production de l’angiotensine (Ang) II dans le perfusat du lit artériel mésentérique (LAM) du rat. Dans la présente étude, nous avons examiné l’interaction entre l’élastase-2 du LAM du rat, purifiée par affinité, et quelques substrats et inhibiteurs des élastases-2 pancréatiques et des chymases produisant l’Ang II. Le précurseur [Pro11-D-Ala12]-Ang I de l’Ang II a été converti en Ang II par l’élastase-2 du LAM du rat avec une efficacité catalytique de 8,6 min–1·mM–1, et les substrats chromogènes, N-succinyl-Ala-Ala-Pro-Leu-p-nitroanilide et N-succinyl-Ala-Ala-Pro-Phe-p-nitroanilide, ont été hydrolysés par l’enzyme avec des efficacités catalytiques de 10,6 min–1·mM–1 et 7,6 min–1·mM–1, respectivement. L’inhibiteur peptidique non clivable, CH-5450, a inhibé les activités de l’élastase-2 du LAM du rat envers les substrats Ang I (IC50 = 49 mM) et Nsuccinyl- Ala-Ala-Pro-Phe-p-nitroanilide (IC50 = 4,8 mM), alors que le N-acétyl-Ala-Ala-Pro-Leu-chlorométhylcétone, un inhibiteur du site actif des élastases-2 pancréatiques, a bloqué efficacement la production d’Ang II par l’enzyme du LAM (IC50 = 4,5 mM) du rat. Les résultats présentés dans cet article confirment et augmentent les similarités enzymologiques entre les élastases-2 pancréatiques et leur homologue du LAM du rat. De plus, l’interaction encore latente entre l’élastase-2 et le [Pro11-D-Ala12]-Ang I ainsi que le CH-5450, tous deux considérés comme sélectifs des chymases, donne à penser que les données sur la production in vivo d’Ang II par les chymases pourraient avoir été surestimées dans les études antérieures des voies de production de l’Ang II. | - |
Formato: dc.format | application/pdf | - |
Idioma: dc.language | en | - |
Direitos: dc.rights | restrito | - |
Palavras-chave: dc.subject | Angiotensin | - |
Palavras-chave: dc.subject | Elastase-2 | - |
Palavras-chave: dc.subject | Chymase | - |
Título: dc.title | Kinetic characterization and inhibition of the rat MAB elastase-2, an angiotensin I-converting serine protease. | - |
Aparece nas coleções: | Repositório Institucional - UFOP |
O Portal eduCAPES é oferecido ao usuário, condicionado à aceitação dos termos, condições e avisos contidos aqui e sem modificações. A CAPES poderá modificar o conteúdo ou formato deste site ou acabar com a sua operação ou suas ferramentas a seu critério único e sem aviso prévio. Ao acessar este portal, você, usuário pessoa física ou jurídica, se declara compreender e aceitar as condições aqui estabelecidas, da seguinte forma: