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| Metadados | Descrição | Idioma |
|---|---|---|
| Autor(es): dc.contributor | Chubatsu, Leda Satie, 1966- | - |
| Autor(es): dc.contributor | Pedrosa, Fabio O., 1947- | - |
| Autor(es): dc.contributor | Universidade Federal do Paraná. Setor de Ciências Biológicas. Programa de Pós-Graduação em Ciências (Bioquímica) | - |
| Autor(es): dc.creator | Monteiro, Rose Adele | - |
| Data de aceite: dc.date.accessioned | 2025-09-01T11:18:56Z | - |
| Data de disponibilização: dc.date.available | 2025-09-01T11:18:56Z | - |
| Data de envio: dc.date.issued | 2024-04-26 | - |
| Data de envio: dc.date.issued | 2024-04-26 | - |
| Data de envio: dc.date.issued | 1998 | - |
| Fonte completa do material: dc.identifier | https://hdl.handle.net/1884/87394 | - |
| Fonte: dc.identifier.uri | http://educapes.capes.gov.br/handle/1884/87394 | - |
| Descrição: dc.description | Orientadores: Leda Satie Chubastu, Fabio de Oliveira Pedrosa | - |
| Descrição: dc.description | Dissertação (mestrado) - Universidade Federal do Parana | - |
| Descrição: dc.description | Resumo: A proteína NifA é responsável pela ativação da transcrição dos operons nif em diazotrofos. Neste trabalho são apresentados resultados referentes a expressão e caracterização in vivo e in vitro dos domínios Central e C-terminal da proteína NifA H. seropedicae. Para a produção da proteína, dois sistemas foram utilizados: a expressão como proteína de fusão a glutationa S-transferase ou a um polipeptídeo contendo histidinas (His-Tag). A expressão da proteína de fusão GST-Central+C-terminal foi elevada, porém apresentou-se de forma insolúvel. Após processo de desnaturação e renaturação, a proteína foi purificada por cromatografia de afinidade e testada quanto a sua capacidade de ligação ao DNA, apresentando um resultado negativo. A proteína também foi utilizada para a produção de anticorpos policlonais. Testes de "immunoblot" indicaram que os anticorpos reconhecem a proteína NifA nativa e seus domínios Central e C-terminal, não reconhecendo a proteína homóloga de K. pneumoniae ou a glutationa S-transferase. A proteína de fusão His-Tag Central+C-terminal também apresentou um elevado grau de expressão e mostrou-se parcialmente solúvel. Após cromatografia por afinidade, a proteína foi capaz de ligar-se a região promotora do gene nifB de H. seropedicae de forma específica. Ensaios in vivo em E. coli, utilizando fusões nifH::lacZ, mostraram que a proteína é capaz de ativar a transcrição na ausência de O2 e independente da concentração de íons NH4+ . NifA íntegra, expressa e analisada nas mesmas condições, não mostrou capacidade de ativar a transcrição indicando a ausência de uma proteína reguladora para a sua atividade em E. coli. | - |
| Formato: dc.format | 126 f. : il. color. ; 30 cm. | - |
| Formato: dc.format | application/pdf | - |
| Formato: dc.format | application/pdf | - |
| Relação: dc.relation | Disponível em formato digital | - |
| Palavras-chave: dc.subject | Bioquímica | - |
| Palavras-chave: dc.subject | Nitrogênio - Fixação | - |
| Palavras-chave: dc.subject | Microorganismos fixadores de nitrogenio | - |
| Palavras-chave: dc.subject | Herbaspirillum seropedicae | - |
| Palavras-chave: dc.subject | Bacterias diazotroficas | - |
| Palavras-chave: dc.subject | Teses | - |
| Título: dc.title | Expressão e caracterização dos dominios central+C- terminal da proteina NIFA de Herbaspirillum seropedicae | - |
| Tipo de arquivo: dc.type | livro digital | - |
| Aparece nas coleções: | Repositório Institucional - Rede Paraná Acervo | |
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