Purificação e propriedades da gliceraldeído-3-fosfato desidrogenase de músculo de Caiman sp

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Autor(es): dc.contributorNakano, Momoyo-
Autor(es): dc.contributorUniversidade Federal do Paraná. Setor de Ciências Biológicas. Programa de Pós-Graduação em Ciências (Bioquímica)-
Autor(es): dc.creatorVieira, Muriel Mourão, 1945--
Data de aceite: dc.date.accessioned2025-09-01T10:49:47Z-
Data de disponibilização: dc.date.available2025-09-01T10:49:47Z-
Data de envio: dc.date.issued2021-02-16-
Data de envio: dc.date.issued2021-02-16-
Data de envio: dc.date.issued1983-
Fonte completa do material: dc.identifierhttps://hdl.handle.net/1884/68440-
Fonte: dc.identifier.urihttp://educapes.capes.gov.br/handle/1884/68440-
Descrição: dc.descriptionOrientadora: Dra. Momoyo Sato Nakano-
Descrição: dc.descriptionTese (Doutorado) - Universidade Federal do Paraná, Curso de Pós-Graduação em Bioquímica-
Descrição: dc.descriptionInclui referências: p. 113-140-
Descrição: dc.descriptionResumo: D-Gliceraldeído-3-fosfato desidrogenase de músculo de Caiman sp foi isolada e purificada. O perfil de pH, o ponto isoelétrico, a composição de aminoácidos e as constantes cinéticas foram descritos. Foi demonstrado que a enzima ê um tetrâmero com peso molecular de aproximadamente 140.000 daltons. Eletroforese em gel de poliacrilamida em presença de SDS demonstrou uma única banda, correspondendo à subunidade, com peso molecular de 36.000. Foi demonstrado que nucleotídeos de adenina inibem competitivamente a atividade enzimática com relação ao NAD. Incubação da enzima com ATP, a 0°C causou perda da atividade enzimática, sendo a mesma parcialmente recuperada por aquecimento à temperatura ambiente. A GPDH ê inativada quando incubada em presença de ureia. A reassociação da enzima foi parcial, mesmo em presença de NAD e somente conseguida quando a mesma não estava totalmente dissociada. A GPDH ê inativada quando incubada a 37°C em presença de NADH ou gliceraldeldo-3-fosfato. Foi demonstrado que NAD não tem qualquer efeito protetor em relação a este tipo de inativação, mas que a presença de 2-mercaptoetanol protege a enzima. A GPDH tem aproximadamente 13,8 grupos-SH por mol dos quais 4 são mais reativos, correspondendo aos grupos-SH do sitio ativo. Através de estudos de fixação do NAD sobre a apoenzima, foi verificado que 4 moles de NAD podem ser ligados por mol de enzima. Os resultados obtidos para a GPDH de músculo de Caiman sp demonstram que esta enzima se assemelha mais às enzimas de músculo do que às enzimas de levedura ou bactérias.-
Formato: dc.format140 f. : il., grafs., tabs.-
Formato: dc.formatapplication/pdf-
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Relação: dc.relationDisponível em formato digital-
Palavras-chave: dc.subjectBioquímica-
Palavras-chave: dc.subjectCiências (Bioquímica)-
Título: dc.titlePurificação e propriedades da gliceraldeído-3-fosfato desidrogenase de músculo de Caiman sp-
Tipo de arquivo: dc.typelivro digital-
Aparece nas coleções:Repositório Institucional - Rede Paraná Acervo

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