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Metadados | Descrição | Idioma |
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Autor(es): dc.contributor | Nakano, Momoyo | - |
Autor(es): dc.contributor | Universidade Federal do Paraná. Setor de Ciências Biológicas. Programa de Pós-Graduação em Ciências (Bioquímica) | - |
Autor(es): dc.creator | Vieira, Muriel Mourão, 1945- | - |
Data de aceite: dc.date.accessioned | 2025-09-01T10:49:47Z | - |
Data de disponibilização: dc.date.available | 2025-09-01T10:49:47Z | - |
Data de envio: dc.date.issued | 2021-02-16 | - |
Data de envio: dc.date.issued | 2021-02-16 | - |
Data de envio: dc.date.issued | 1983 | - |
Fonte completa do material: dc.identifier | https://hdl.handle.net/1884/68440 | - |
Fonte: dc.identifier.uri | http://educapes.capes.gov.br/handle/1884/68440 | - |
Descrição: dc.description | Orientadora: Dra. Momoyo Sato Nakano | - |
Descrição: dc.description | Tese (Doutorado) - Universidade Federal do Paraná, Curso de Pós-Graduação em Bioquímica | - |
Descrição: dc.description | Inclui referências: p. 113-140 | - |
Descrição: dc.description | Resumo: D-Gliceraldeído-3-fosfato desidrogenase de músculo de Caiman sp foi isolada e purificada. O perfil de pH, o ponto isoelétrico, a composição de aminoácidos e as constantes cinéticas foram descritos. Foi demonstrado que a enzima ê um tetrâmero com peso molecular de aproximadamente 140.000 daltons. Eletroforese em gel de poliacrilamida em presença de SDS demonstrou uma única banda, correspondendo à subunidade, com peso molecular de 36.000. Foi demonstrado que nucleotídeos de adenina inibem competitivamente a atividade enzimática com relação ao NAD. Incubação da enzima com ATP, a 0°C causou perda da atividade enzimática, sendo a mesma parcialmente recuperada por aquecimento à temperatura ambiente. A GPDH ê inativada quando incubada em presença de ureia. A reassociação da enzima foi parcial, mesmo em presença de NAD e somente conseguida quando a mesma não estava totalmente dissociada. A GPDH ê inativada quando incubada a 37°C em presença de NADH ou gliceraldeldo-3-fosfato. Foi demonstrado que NAD não tem qualquer efeito protetor em relação a este tipo de inativação, mas que a presença de 2-mercaptoetanol protege a enzima. A GPDH tem aproximadamente 13,8 grupos-SH por mol dos quais 4 são mais reativos, correspondendo aos grupos-SH do sitio ativo. Através de estudos de fixação do NAD sobre a apoenzima, foi verificado que 4 moles de NAD podem ser ligados por mol de enzima. Os resultados obtidos para a GPDH de músculo de Caiman sp demonstram que esta enzima se assemelha mais às enzimas de músculo do que às enzimas de levedura ou bactérias. | - |
Formato: dc.format | 140 f. : il., grafs., tabs. | - |
Formato: dc.format | application/pdf | - |
Formato: dc.format | application/pdf | - |
Relação: dc.relation | Disponível em formato digital | - |
Palavras-chave: dc.subject | Bioquímica | - |
Palavras-chave: dc.subject | Ciências (Bioquímica) | - |
Título: dc.title | Purificação e propriedades da gliceraldeído-3-fosfato desidrogenase de músculo de Caiman sp | - |
Tipo de arquivo: dc.type | livro digital | - |
Aparece nas coleções: | Repositório Institucional - Rede Paraná Acervo |
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