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Metadados | Descrição | Idioma |
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Autor(es): dc.contributor | Zancan, Glaci T.(Glaci Therezinha), 1934- | - |
Autor(es): dc.contributor | Universidade Federal do Paraná. Setor de Ciências Biológicas. Programa de Pós-Graduação em Ciências (Bioquímica) | - |
Autor(es): dc.creator | Marcondes, Aluizio de Abreu | - |
Data de aceite: dc.date.accessioned | 2025-09-01T11:53:41Z | - |
Data de disponibilização: dc.date.available | 2025-09-01T11:53:41Z | - |
Data de envio: dc.date.issued | 2020-12-10 | - |
Data de envio: dc.date.issued | 2020-12-10 | - |
Data de envio: dc.date.issued | 1982 | - |
Fonte completa do material: dc.identifier | https://hdl.handle.net/1884/68183 | - |
Fonte: dc.identifier.uri | http://educapes.capes.gov.br/handle/1884/68183 | - |
Descrição: dc.description | Reprodução eletrostática | - |
Descrição: dc.description | Orientadora: Dra. Glaci Terezinha Zancan | - |
Descrição: dc.description | Dissertação (mestrado) - Universidade Federal do Paraná, Curso de Pós-Graduação em Bioquímica | - |
Descrição: dc.description | Bibliografia: f. 39-45 | - |
Descrição: dc.description | Resumo: As condições ótimas para imobilização da glucoamilase, de Rhisopus sp em tela de poliester linear saturado, através de grupos funcionais diazo foram determinadas. Observou-se que os melhores resultados experimentais para nitração da tela é de uma concentração de 40% (p/p) de HNO3, (d20 : 1,40) em H2SO4 (d20 : 1,84) durante 60 minutos e a temperatura de 3°C. Na redução, a melhor condição reacional foi obtida em KOH na concentração de 0,5M e Na2S2O4 a 2g% no tempo de 180 minutos a 75°C. Na diazotação um máximo de atividade enzimática foi obtido com concentração de HCl (d20 : 1,19) 0,5M e 2,0g% de NaNO2 , no tempo de 30 minutos a 0°C. O máximo de atividade enzimática imobilizada foi obtida em concentrações de proteína superior a 30mg/ml, a PH 9,0 durante o tempo de 10 horas a temperatura ambiente (+- 20°C). Á atividade específica determinada da enzima solúvel foi de 4,847 micromol/min/mg de proteína e a atividade específica de enzima imobilizada foi de 8,17% daquela da enzima solúvel comerciai. A enzima imobilizada, apresentou um pH ótimo reacional.de 4,5 unidades, tendo porem melhor estabilidade ao tempo a pH 8,0 em Na2HPO4/NaOH 100mM a 4°C. Foi também possível observar o efeito de hidrólise sobre diferentes substratos conforme a ordem decrescente de especificidade: amido de mandioca, amido de batata, amido solúvel, amido de milho e maltose. | - |
Formato: dc.format | 46 f. : il., grafs., tabs. | - |
Formato: dc.format | application/pdf | - |
Formato: dc.format | application/pdf | - |
Relação: dc.relation | Disponível em formato digital | - |
Palavras-chave: dc.subject | Bioquímica | - |
Palavras-chave: dc.subject | Enzimas imobilizadas | - |
Palavras-chave: dc.subject | Enzimas - Aplicações industriais | - |
Palavras-chave: dc.subject | Bioquímica | - |
Título: dc.title | Imobilização de glucoamilase em poliéster saturado | - |
Tipo de arquivo: dc.type | livro digital | - |
Aparece nas coleções: | Repositório Institucional - Rede Paraná Acervo |
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