Atenção: Todas as denúncias são sigilosas e sua identidade será preservada.
Os campos nome e e-mail são de preenchimento opcional
Metadados | Descrição | Idioma |
---|---|---|
Autor(es): dc.contributor | Nakano, Momoyo Sato | - |
Autor(es): dc.contributor | Universidade Federal do Paraná. Setor de Ciências Biológicas. Programa de Pós-Graduação em Ciências (Bioquímica) | - |
Autor(es): dc.creator | Barbosa, Valma Martins | - |
Data de aceite: dc.date.accessioned | 2020-01-31T13:03:37Z | - |
Data de disponibilização: dc.date.available | 2020-01-31T13:03:37Z | - |
Data de envio: dc.date.issued | 2019-12-09 | - |
Data de envio: dc.date.issued | 2019-12-09 | - |
Data de envio: dc.date.issued | 1985 | - |
Fonte completa do material: dc.identifier | https://hdl.handle.net/1884/64699 | - |
Fonte: dc.identifier.uri | http://educapes.capes.gov.br/handle/1884/64699 | - |
Descrição: dc.description | Orientadora: Dra. Momoyo Sato Nakano | - |
Descrição: dc.description | Dissertação (mestrado) -Universidade Federal do Paraná, Curso de Pós-Graduação em Bioquímica | - |
Descrição: dc.description | Inclui referências: p. 50-57 | - |
Descrição: dc.description | Resumo: A gliceraldeido-3-fosfato desidrogenase (EC 1.2.1.12) de musculo de Anas sp (pato) foi purificada pelo método de Cori et a l (15), com algumas modificações. A enzima foi demonstrada ser pura por eletroforese em gel de poliacrilamida na presença e ausência de SDS e por eletroforese de zona em fitas de poliacetato de celulose. O peso molecular foi estimado em 140.000 para a enzima nativa e 36.000 para os monômeros. O pH ótimo encontrado foi de 8,2. Os valores de Km foram determinados para o gliceraldeido-3-fosfato e para o NAD sendo em torno de 240 yM e 80 yM, respectivamente. Foi demonstrado que o NADH é um inibidor competitivo em relação ao NAD, sendo o Ki de 17 yM. A adição de metais [2.10-3M] como Mg++ , Mn++ e Ca++ não alteraram significativamente a atividade de GPDH, enquanto Hg++, Cu++ e Zn++ inibiram totalmente a enzima. A titulação de grupos-SH com Nbs2 indicou 12,7 grupos-SH por mol de enzima mas apenas 4 são essencialmente reativos por tetrâmero de enzima. Dos reagentes sulfidrilas testados, o p-hidroxi-mercuribenzoato e o p-cloromercuribenzoato demonstraram ser potentes inibidores, mas a inibição foi totalmente revertida com a adição subsequente de excesso de 2-mercaptoetanol. A validade dos dados cinéticos foi analisada através de programas em linguagem BASIC. | - |
Formato: dc.format | 57 f. : il., grafs., tabs. | - |
Formato: dc.format | application/pdf | - |
Formato: dc.format | application/pdf | - |
Relação: dc.relation | Disponível em formato digital | - |
Palavras-chave: dc.subject | Bioquímica | - |
Título: dc.title | Purificação e propriedades da gliceraldeído-3-fosfato desidrogenase de músculo de Anas sp (pato) | - |
Tipo de arquivo: dc.type | livro digital | - |
Aparece nas coleções: | Repositório Institucional - Rede Paraná Acervo |
O Portal eduCAPES é oferecido ao usuário, condicionado à aceitação dos termos, condições e avisos contidos aqui e sem modificações. A CAPES poderá modificar o conteúdo ou formato deste site ou acabar com a sua operação ou suas ferramentas a seu critério único e sem aviso prévio. Ao acessar este portal, você, usuário pessoa física ou jurídica, se declara compreender e aceitar as condições aqui estabelecidas, da seguinte forma: