Estudos cinéticos com a L-Malato desidrogenase mitocondrial de coração bovino

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Autor(es): dc.contributorCampello, Annibal de Paiva-
Autor(es): dc.contributorUniversidade Federal do Paraná. Setor de Ciências Biológicas. Programa de Pós-Graduação em Ciências (Bioquímica)-
Autor(es): dc.creatorBracht, Adelar-
Data de aceite: dc.date.accessioned2020-01-31T13:02:26Z-
Data de disponibilização: dc.date.available2020-01-31T13:02:26Z-
Data de envio: dc.date.issued2019-11-20-
Data de envio: dc.date.issued2019-11-20-
Data de envio: dc.date.issued1975-
Fonte completa do material: dc.identifierhttps://hdl.handle.net/1884/63890-
Fonte: dc.identifier.urihttp://educapes.capes.gov.br/handle/1884/63890-
Descrição: dc.descriptionOrientador: Anníbal de Paiva Campello-
Descrição: dc.descriptionDissertação (mestrado) -Universidade Federal do Paraná, Curso de Pós-Graduação em Bioquímica-
Descrição: dc.descriptionInclui referências: p. 85-89-
Descrição: dc.descriptionResumo: Um estudo cinético com a L-malato desidrogenase mitocondrial de coração bovino foi realizado, analisando-se as anomalias cinéticas causadas por altas concentrações de oxaloacetato, NADH e L-malato e o efeito da força iônica. A inibição de substrato pelo oxaloacetato pode ser enquadrada no mecanismo de adição ordenada sequencial de dois substratos, porém, a inibição por substrato causada pelo NADH não pode ser enquadrada. As anomalias cinéticas causadas por altas concentrações de L-malato que também não podem ser enquadradas no mecanismo de adição ordenada de dois substratos, sugerem a existência de vias alternativas que levam à formação de produtos. O efeito causado pela força iônica é em geral inibitório e é simples quando os eventos que tem lugar no centro ativo da enzima são relativamente simples. Há um efeito assimétrico da força iônica nas curvas de saturação de oxaloacetato e NADH. O efeito da força iônica nas curvas de saturação com oxaloacetato e NADH, em comparação com o efeito causado às curvas de pH, apresenta diversas semelhanças. Um aumento na força iônica em pouco altera a afinidade do NADH para com a enzima mas altera substancialmente as constantes de Michaelis de ambos os substratos bem como a velocidade máxima.-
Formato: dc.format89 f. : il., grafs., tabs.-
Formato: dc.formatapplication/pdf-
Formato: dc.formatapplication/pdf-
Relação: dc.relationDisponível em formato digital-
Palavras-chave: dc.subjectBioquímica-
Título: dc.titleEstudos cinéticos com a L-Malato desidrogenase mitocondrial de coração bovino-
Tipo de arquivo: dc.typelivro digital-
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