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Metadados | Descrição | Idioma |
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Autor(es): dc.contributor | Campello, Annibal de Paiva | - |
Autor(es): dc.contributor | Universidade Federal do Paraná. Setor de Ciências Biológicas. Programa de Pós-Graduação em Ciências (Bioquímica) | - |
Autor(es): dc.creator | Bracht, Adelar | - |
Data de aceite: dc.date.accessioned | 2020-01-31T13:02:26Z | - |
Data de disponibilização: dc.date.available | 2020-01-31T13:02:26Z | - |
Data de envio: dc.date.issued | 2019-11-20 | - |
Data de envio: dc.date.issued | 2019-11-20 | - |
Data de envio: dc.date.issued | 1975 | - |
Fonte completa do material: dc.identifier | https://hdl.handle.net/1884/63890 | - |
Fonte: dc.identifier.uri | http://educapes.capes.gov.br/handle/1884/63890 | - |
Descrição: dc.description | Orientador: Anníbal de Paiva Campello | - |
Descrição: dc.description | Dissertação (mestrado) -Universidade Federal do Paraná, Curso de Pós-Graduação em Bioquímica | - |
Descrição: dc.description | Inclui referências: p. 85-89 | - |
Descrição: dc.description | Resumo: Um estudo cinético com a L-malato desidrogenase mitocondrial de coração bovino foi realizado, analisando-se as anomalias cinéticas causadas por altas concentrações de oxaloacetato, NADH e L-malato e o efeito da força iônica. A inibição de substrato pelo oxaloacetato pode ser enquadrada no mecanismo de adição ordenada sequencial de dois substratos, porém, a inibição por substrato causada pelo NADH não pode ser enquadrada. As anomalias cinéticas causadas por altas concentrações de L-malato que também não podem ser enquadradas no mecanismo de adição ordenada de dois substratos, sugerem a existência de vias alternativas que levam à formação de produtos. O efeito causado pela força iônica é em geral inibitório e é simples quando os eventos que tem lugar no centro ativo da enzima são relativamente simples. Há um efeito assimétrico da força iônica nas curvas de saturação de oxaloacetato e NADH. O efeito da força iônica nas curvas de saturação com oxaloacetato e NADH, em comparação com o efeito causado às curvas de pH, apresenta diversas semelhanças. Um aumento na força iônica em pouco altera a afinidade do NADH para com a enzima mas altera substancialmente as constantes de Michaelis de ambos os substratos bem como a velocidade máxima. | - |
Formato: dc.format | 89 f. : il., grafs., tabs. | - |
Formato: dc.format | application/pdf | - |
Formato: dc.format | application/pdf | - |
Relação: dc.relation | Disponível em formato digital | - |
Palavras-chave: dc.subject | Bioquímica | - |
Título: dc.title | Estudos cinéticos com a L-Malato desidrogenase mitocondrial de coração bovino | - |
Tipo de arquivo: dc.type | livro digital | - |
Aparece nas coleções: | Repositório Institucional - Rede Paraná Acervo |
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