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| Metadados | Descrição | Idioma |
|---|---|---|
| Autor(es): dc.contributor | Monteiro, Rose Adele, 1973- | - |
| Autor(es): dc.contributor | Scarduelli, Marcelo, 1987- | - |
| Autor(es): dc.contributor | Universidade Federal do Paraná. Setor de Ciências Biológicas. Curso de Graduação em Ciências Biológicas | - |
| Autor(es): dc.creator | Cassilha, Bruno Afonso Ramos, 1990- | - |
| Data de aceite: dc.date.accessioned | 2025-09-01T13:18:18Z | - |
| Data de disponibilização: dc.date.available | 2025-09-01T13:18:18Z | - |
| Data de envio: dc.date.issued | 2022-08-19 | - |
| Data de envio: dc.date.issued | 2022-08-19 | - |
| Data de envio: dc.date.issued | 2015 | - |
| Fonte completa do material: dc.identifier | https://hdl.handle.net/1884/41610 | - |
| Fonte: dc.identifier.uri | http://educapes.capes.gov.br/handle/1884/41610 | - |
| Descrição: dc.description | Orientadora: Rose Adele Monteiro | - |
| Descrição: dc.description | Coorientadora: Marcelo Scarduelli | - |
| Descrição: dc.description | Monografia (Bacharelado) - Universidade Federal do Paraná. Setor de Ciências Biológicas. Curso de Graduação em Ciências Biológicas | - |
| Descrição: dc.description | Resumo : A biomassa lignocelulósica constitui um dos materiais biológicos mais abundantes do planeta, sendo de grande interesse comercial a obtenção de enzimas capazes de degradá-la. As celulases e hemicelulases conseguem cumprir esse papel, podendo ser utilizadas em diversos processos industriais, como a produção de biocombustíveis (principalmente o etanol de 2ª geração), biopolimento e remoção de cor em têxteis, clarificação de sucos e outros métodos da indústria alimentícia. Existem três tipos diferentes de celulases, as endoglucanases, as exoglucanases e as ß-glucosidases, que atuam conjuntamente na quebra das fibras de celulose até glicose. O objetivo deste trabalho é purificar e caracterizar uma ß-glucosidase proveniente da bactéria promotora de crescimento vegetal Azospirillum brasilense. O gene que codifica para essa proteína já foi isolado, sequenciado e clonado no plasmideo de expressão pET28. A purificação da proteína foi feita por cromatografia de afinidade em uma coluna de níquel de 1ml, a determinação da atividade da enzima foi feita utilizando o substrato p-nitrofenil-ß-D-glicopiranosídeo (1 mM) que quando clivado por ß-glucosidases libera um composto (paranitrofenol) com coloração amarela que pode ser quantificado por colorimetria. A enzima apresentou boa atividade entre os pHs 7 e 9, sendo mais ativa no pH 8, não precisou de um cofator para catalisar a reação, os íons Ca²+ , Mg2+ e Cu2+ não causaram alterações na atividade, assim como o EDTA, portanto acreditamos que ela também não possui um metal na sua estrutura. A enzima perdeu toda atividade quando incubada por 30 minutos a 60ºC e depois testada a 37ºC, ela foi mais ativa quando incubada no gelo e depois testada a 55ºC. A ß-glucosidase parece ser bastante halotolerante, suportando concentrações de até 1M de NaCl sem perder muita atividade, na concentração de 2M apresenta 67% da atividade e na de 6M, 27%. A enzima apresentou uma temperatura de desnaturação de 58,7ºC. Não foi possível determinar por microscopia eletrônica se a enzima está relacionada com a colonização de A. brasilense na planta. | - |
| Formato: dc.format | 1 recurso online : PDF. | - |
| Formato: dc.format | application/pdf | - |
| Formato: dc.format | application/pdf | - |
| Relação: dc.relation | Exigências do sistema: Adobe Acrobat Reader | - |
| Palavras-chave: dc.subject | Azospirillum brasilense | - |
| Palavras-chave: dc.subject | Celulase | - |
| Título: dc.title | Purificação e caracterização de uma celulase de Azospirillum brasilense | - |
| Aparece nas coleções: | Repositório Institucional - Rede Paraná Acervo | |
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