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Metadados | Descrição | Idioma |
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Autor(es): dc.contributor | Universidade Federal do Paraná. Setor de Ciências Biológicas. Programa de Pós-Graduação em Ciências (Bioquímica) | - |
Autor(es): dc.contributor | Chubatsu, Leda Satie, 1966- | - |
Autor(es): dc.contributor | Monteiro, Rose Adele | - |
Autor(es): dc.creator | Aquino, Bruno | - |
Data de aceite: dc.date.accessioned | 2019-08-22T00:05:32Z | - |
Data de disponibilização: dc.date.available | 2019-08-22T00:05:32Z | - |
Data de envio: dc.date.issued | 2014-04-02 | - |
Data de envio: dc.date.issued | 2014-04-02 | - |
Data de envio: dc.date.issued | 2012 | - |
Fonte completa do material: dc.identifier | http://hdl.handle.net/1884/34950 | - |
Fonte: dc.identifier.uri | http://educapes.capes.gov.br/handle/1884/34950 | - |
Descrição: dc.description | Resumo: A proteína NifA é o principal regulador transcricional da fixação biológica de nitrogênio. Essa proteína é responsável pela ativação dos genes nif e sua atividade é regulada pelos níveis de nitrogênio e oxigênio. NifA possui três domínios estruturais: um domínio N-terminal regulatório que possui um motivo GAF; um domínio central que possui a função de hidrolisar o ATP e catalizar a formação do complexo aberto; e um domínio C-terminal que é responsável pela ligação ao DNA. Em Herbaspirillim seropedicae, uma ?-proteobacteria capaz de colonizar gramíneas de interesse comercial, o domínio N-terminal GAF responde aos níveis de nitrogênio fixado de forma dependente da proteína transdutora de sinais GlnK. Quando o domínio regulatório GAF é removido, a proteína continua ativa, porém perde a regulação por nitrogênio. A proteína NifA também é ativa somente em condições de baixa concentração de oxigênio e esta sensibilidade está relacionada a um provável cluster de FeS presente no domínio central e região interdomínio com o domínio Cterminal. Neste trabalho, utilizamos mutações sítio-dirigidas para analisar o mecanismo de regulação da NifA em resposta aos níveis de nitrogênio e também por oxigênio. As mutações K22V, T160E, M161V, L172R, A215D e S220I resultaram em proteínas NifA incapazes de ativar a síntese da nitrogenase. Por outro lado, a mutação Q216I, localizada do domínio central, resultou em uma proteína NifA ativa, com fenótipo semelhante à selvagem, sugerindo que a mutação introduzida não altera a regulação da proteína de forma significativa. Já a mutação G25E, localizada no domínio N-terminal, gerou uma proteína ativa regulada por nitrogênio, no entanto independente de GlnK. Esse resultado indica que o resíduo de glicina na posição 25 é importante tanto na interação com GlnK quanto na interação do domínio N-terminal com o domínio Central. | - |
Formato: dc.format | application/pdf | - |
Formato: dc.format | application/pdf | - |
Palavras-chave: dc.subject | Teses | - |
Palavras-chave: dc.subject | Herbaspirillum | - |
Palavras-chave: dc.subject | Proteinas | - |
Palavras-chave: dc.subject | Bacterias nitrificantes | - |
Título: dc.title | Caracterização de proteínas NIFA mutantes pontuais de Herbaspirillum Seropedicae | - |
Tipo de arquivo: dc.type | livro digital | - |
Aparece nas coleções: | Repositório Institucional - Rede Paraná Acervo |
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