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Metadados | Descrição | Idioma |
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Autor(es): dc.contributor | Souza, Emanuel Maltempi de, 1964- | - |
Autor(es): dc.contributor | Benelli, Elaine Machado, 1970- | - |
Autor(es): dc.contributor | Universidade Federal do Paraná. Setor de Ciências Biológicas. Curso de Graduação em Ciências Biológicas | - |
Autor(es): dc.creator | Bonatto, Ana Claudia, 1978- | - |
Data de aceite: dc.date.accessioned | 2025-09-01T11:26:42Z | - |
Data de disponibilização: dc.date.available | 2025-09-01T11:26:42Z | - |
Data de envio: dc.date.issued | 2022-08-15 | - |
Data de envio: dc.date.issued | 2022-08-15 | - |
Data de envio: dc.date.issued | 2000 | - |
Fonte completa do material: dc.identifier | https://hdl.handle.net/1884/32406 | - |
Fonte: dc.identifier.uri | http://educapes.capes.gov.br/handle/1884/32406 | - |
Descrição: dc.description | Orientador: Emanuel Maltempi de Souza e Elaine Machado Benelli | - |
Descrição: dc.description | Monografia (Bacharelado) - Universidade Federal do Paraná. Setor de Ciencias Biológicas. Curso de Graduaçao em Ciencias Biológicas | - |
Descrição: dc.description | Resumo : Herbaspirillum seropedicae é um diazotrofo endofítico que foi inicialmente isolado de gramíneas. Neste organismo, a fixação de nitrogênio é regulada positivamente pela proteína NifA. A proteína PII, produto do gene g/nB, possui um papel central nesta regulação. Dados de difração de raios-X mostraram que a proteína PII de H. seropedicae apresenta um motivo estrutural em hélice 310 a partir do resíduo Gly 108, na região C-terminal, que está ausente na proteína PII de E. colí, porém presente na proteína GlnK (paráloga à PII). De fato, a proteína PII de H. seropedicae parece ser funcionalmente semelhante a proteína GlnK de E. co/i. Enquanto a proteína GlnK de E. calí controla indiretamente a atividade de NifA, aliviando a inibição de NifL sobre NifA em condições de desrepressão, a PII de H. seropedicae parece controlar diretamente a atividade de NifA. Estes dados sugerem que a região C-terminal da proteína PII de H. seropedicae pode estar envolvida no controle da atividade de NifA. Para avaliar a importância funcional da região C-terminal da proteína PII de H. seropedicae foram construídos dois mutantes do gene g/nB. Em um dos mutantes, obtido por mutagênese sítio dirigida, os resíduos Gly108 e Pro109 foram substituídos por resíduos de alanina e esta proteína foi denominada PII-AA. O outro gene mutante, obtido por mutagênese aleatória, apresenta quatro substituições de resíduos: Gln3-Arg; Thr5- Ala; Gly87-Cys; Gly108-Trp e codifica para a proteína PII-AL. Os genes g/nB mutantes foram clonados no vetor de expressão pET28b+, originando os plasmídeos pACB3 e pACB51, respectivamente. O sequenciamento destes genes mostrou que o mutante aleatório apresenta a deleção de um nucleotídeo que torna o gene não funcional. A proteína PII-AA foi superexpressa a partir do plasmídeo pACB3 e purificada por cromatografia de troca iônica e de afinidade. | - |
Formato: dc.format | 1 recurso online : PDF. | - |
Formato: dc.format | application/pdf | - |
Formato: dc.format | application/pdf | - |
Palavras-chave: dc.subject | Proteínas | - |
Palavras-chave: dc.subject | Herbaspirillum | - |
Título: dc.title | Clonagem, superexpressao e purificaçao de uma proteína mutante de Herbaspirillum seropedicae | - |
Aparece nas coleções: | Repositório Institucional - Rede Paraná Acervo |
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