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Metadados | Descrição | Idioma |
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Autor(es): dc.contributor | Camargo, Paulo César de, 1947- | - |
Autor(es): dc.contributor | Universidade Federal do Paraná. Setor de Ciências Exatas. Programa de Pós-Graduação em Física | - |
Autor(es): dc.creator | Lubambo, Adriana Freire | - |
Data de aceite: dc.date.accessioned | 2025-09-01T12:40:36Z | - |
Data de disponibilização: dc.date.available | 2025-09-01T12:40:36Z | - |
Data de envio: dc.date.issued | 2025-02-13 | - |
Data de envio: dc.date.issued | 2025-02-13 | - |
Data de envio: dc.date.issued | 2005 | - |
Fonte completa do material: dc.identifier | https://hdl.handle.net/1884/3138 | - |
Fonte: dc.identifier.uri | http://educapes.capes.gov.br/handle/1884/3138 | - |
Descrição: dc.description | Orientador: Paulo Cesar de Camargo | - |
Descrição: dc.description | Tese (doutorado) - Universidade Federal do Paraná, Setor de Ciências Exatas, Programa de Pós-Graduação em Física. Defesa: Curitiba, 2005 | - |
Descrição: dc.description | Inclui bibliografia | - |
Descrição: dc.description | Resumo: Adsorção de proteínas em suportes sólidos é um tema importante para uma grande gama de domínios. Proteínas, além de possuírem dimensões nanometricas, são capazes de se auto-arranjarem formando arquiteturas supra-moleculares espacialmente e funcionalmente controláveis. Estas propriedades podem ser exploradas para diversas aplicações que incluem biocompatibilidade, biosensores, nanofilmes para cristalização de proteínas e nanofios. Por estas razões, a qualidade do filme fino, tais como homogeneidade e ordenamento, formado durante o processo de adsorção, deve ser monitorada por experimentos sensíveis à estrutura. Este trabalho investiga a agregação da proteína globular GlnB-Hs de Herbaspirilum seropedicae em suportes sólidos de silício. Esta proteína foi purificada no departamento de Bioquímica da Universidade Federal do Paraná e participa da cadeia complexa de fixação, controle e detecção de nitrogênio. Além das implicações agrotécnologicas, o estudo da adsorção dessa proteína tem como o objetivo a investigação da conformação estrutural dos arranjos 2D auto-organizados, formados durante a deposição do filme fino de proteína por "spin-coating". Devido à complexidade das proteínas e do processo de adsorção, este estudo necessitou de várias técnicas para investigação: microscopia de força atômica, XPS, Infravermelho e Raios-X. A técnica de AFM permitiu a determinação da geometria dos arranjos adsorvidos autoorganizados. A adsorção preferencial em silício hidrofílico leva à formação de arranjos do tipo rosquinha, com a proteína com face para cima. Para o Si (111) hidrofóbico observa-se a formação de filamentos que podem alcançar comprimentos micrométricos, com evidências que neste caso a proteína é adsorvida lateralmente. Os resultados de XPS permitiram a determinação da melhor condição de deposição do filme e uma estimativa da espessura destes, além de fornecer informações sobre a relação de nitrogênios protonados e desprotonados. Apresenta-se uma interpretação para formação destes arranjos auto-organizados com base nas polaridades superficiais proteína-silício e na desprotonação de resíduos superficiais carregados da proteína. Os filmes finos depositados no silício hidrofóbico apresentam espectro de absorção no infravermelho substancialmente diferente quando se compara a superfície Si (100) e Si (111). A técnica de Raios-X fornecem indicações de ordenamento na direção vertical fora do plano do filme fino, apontando para domínios ordenados de alguns ångstrons, estáveis sob o feixe de Raios-X. | - |
Descrição: dc.description | Abstract: The investigation of self-assembled protein adsorption on solid surfaces is relevant for both, understanding protein properties and its applications. In addition to the nanometric dimensions, proteins naturally self-assemble building functional and spatially controllable supramolecular architectures. These aspects have been explored for applications such as biocompatibility, biosensor design, nanobiofilm templates for protein crystallization and also nanowire formation, however, for these developments the quality of the thin film has to be monitored by nanometric sensitive experiments. This work consists on the investigation of the adsorption of globular protein GlnB-Hs of Herbaspirilum seropedicae on silicon. GlnB-Hs is a signal transduction protein involved in the nitrogen detection and fixation control, and was purified at the department of Biochemistry and Molecular Biology of "Universidade Federal do Paraná". Despite of the technological possibilities for applications on agriculture, this study examines the structural conformation of the 2D protein thin film self-assembled deposited by "spincoating". Protein adsorption is a complex phenomenon and no single experimental or theoretical approach is enough to depict an overview of this area of interest. This study combined various techniques to draw from experimental methods a picture of GlnB-Hs adsorption on silicon using atomic force microscopy, XPS, FTIR-IR and X-Ray grazing incidence. AFM technique showed the geometry and topography of self-organized aggregates. The adsorption on hydrophilic substrates led to the formation of donuts shapes, with evidences of face-up protein adsorption. In the case of hydrophobic Si (111), one can find micrometric long filaments which are likely to be formed of proteins on side-on adsorption. XPS results allowed an estimation of film thickness and contain information on the ratio between protonaded and unprotonaded nitrogen. It is proposed a mechanism for the self- assembly of the protein, based on protein-silicon surface polarity and on the de-protonation of nitrogen from the charged surface residues of the protein. Thin films deposited on hydrophobic silicon present an infrared adsorption spectra that is quite different when Si(100) is compared to Si(111) which is expected, due to the exposure of the bare silicon surface. X-ray technique provides information on ordering along out of plane vertical direction, pointing to ordered domains with dimensions of a few angstroms that are stable under irradiation. | - |
Formato: dc.format | 177f. : il. algumas color. | - |
Formato: dc.format | application/pdf | - |
Formato: dc.format | application/pdf | - |
Relação: dc.relation | Disponível em formato digital | - |
Palavras-chave: dc.subject | Silicio | - |
Palavras-chave: dc.subject | Física | - |
Título: dc.title | Arranjos auto-organizados da proteína GInB de Herbaspirilum seropedicae em silício | - |
Tipo de arquivo: dc.type | livro digital | - |
Aparece nas coleções: | Repositório Institucional - Rede Paraná Acervo |
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