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Metadados | Descrição | Idioma |
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Autor(es): dc.contributor | Camargo, Paulo César de, 1947- | - |
Autor(es): dc.contributor | Universidade Federal do Paraná. Setor de Ciências Exatas. Programa de Pós-Graduação em Engenharia e Ciência dos Materiais | - |
Autor(es): dc.contributor | Benelli, Elaine Machado | - |
Autor(es): dc.creator | Carvalho, Vivian Fernanda Pavesi | - |
Data de aceite: dc.date.accessioned | 2019-08-22T00:03:00Z | - |
Data de disponibilização: dc.date.available | 2019-08-22T00:03:00Z | - |
Data de envio: dc.date.issued | 2013-01-25 | - |
Data de envio: dc.date.issued | 2013-01-25 | - |
Data de envio: dc.date.issued | 2013-01-25 | - |
Fonte completa do material: dc.identifier | http://hdl.handle.net/1884/29340 | - |
Fonte: dc.identifier.uri | http://educapes.capes.gov.br/handle/1884/29340 | - |
Descrição: dc.description | Resumo: A cristalização da lisozima sobre a superfície de grade de cobre revestida com filme fino de carbono bacteriano(GC) para microscopia de transmissão foi analisada por microscopia de força atômica (MFA) e microscopia eletrônica de transmissão (MET). A lisozima é uma proteína globular, que atua como enzima antibacteriana, hidrolisando uma porção da parede celular de algumas bactérias, sendo assim conhecida como um antibiótico natural. A solução da lisozima foi depositada por diferentes métodos sobre a superfície de GC. Além da deposição da solução de lisozima, foram também utilizadas nano partículas (NP) de ouro como nucleantes. Os cristais formados com e sem NP de Au e em diferentes concentrações, foram analisados por MET e por MFA. As imagens topográficas de MFA não mostram diretamente as NP de Au, devido a irregularidade da superfície da GC, comprometendo o uso do MFA nesta análise. A análise de Espalhamento Dinâmico de Luz (EDL) da solução de lisozima mostra aglomerados com dimensões comparáveis com unidades protéicas, sugerindo que não ocorre cristalização antes da deposição na GC. A análise das imagens de difração de elétrons obtidas por MET sugerem que houve formação de cristais de lisozima com parâmetros de rede a=3,1nm, b= 5,25nm e c= 8,9 nm. O maior número de cristais tanto na forma monocristalina, quanto policristalina ocorreu nos filmes preparados com NP de Au e com baixas concentrações (10 M) de proteína e menores tempo de incubação. | - |
Formato: dc.format | application/pdf | - |
Formato: dc.format | application/pdf | - |
Palavras-chave: dc.subject | Teses | - |
Palavras-chave: dc.subject | Lisozima - Cristalização | - |
Palavras-chave: dc.subject | Proteinas | - |
Título: dc.title | Formação e caracterização de cristais de proteínas usando métodos de filmes finos | - |
Tipo de arquivo: dc.type | livro digital | - |
Aparece nas coleções: | Repositório Institucional - Rede Paraná Acervo |
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