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Metadados | Descrição | Idioma |
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Autor(es): dc.contributor | Chubatsu, Leda Satie | - |
Autor(es): dc.contributor | Universidade Federal do Paraná. Setor de Ciencias Biológicas. Programa de Pós-Graduaçao em Bioquímica | - |
Autor(es): dc.contributor | Araújo, Luíza Maria de | - |
Autor(es): dc.creator | Nishikawa, Caroline Yuki | - |
Data de aceite: dc.date.accessioned | 2025-09-01T11:45:32Z | - |
Data de disponibilização: dc.date.available | 2025-09-01T11:45:32Z | - |
Data de envio: dc.date.issued | 2010-06-15 | - |
Data de envio: dc.date.issued | 2010-06-15 | - |
Data de envio: dc.date.issued | 2010-06-15 | - |
Fonte completa do material: dc.identifier | http://hdl.handle.net/1884/23960 | - |
Fonte: dc.identifier.uri | http://educapes.capes.gov.br/handle/1884/23960 | - |
Descrição: dc.description | Resumo: Azospirillum brasilense é uma bactéria fixadora de nitrogênio que se associa com diversas plantas agrícolas de interesse comercial como o arroz, o milho e o trigo. É muito estudado por seu potencial como biofertilizante, podendo reduzir a utilização de fertilizantes químicos nitrogenados e consequentemente os danos ao meio ambiente, como a eutrofização de rios e a acidificação do solo. Neste microrganismo os genes responsáveis pela fixação de nitrogênio (genes nif) necessitam de uma proteína ativadora transcricional, a NifA. A proteína NifA tem sua atividade regulada pelos níveis de oxigênio e de íons NH4+ e possui três domínios funcionais. O domínio N-terminal é responsável pelo controle negativo dos níveis intracelulares de nitrogênio; o domínio central interage com o fator sigma-54 da RNA polimerase e possui um motivo de hidrólise de ATP e o domínio C-terminal possui um motivo hélice-volta-hélice responsável pela ligação da proteína ao DNA. Esses domínios são interligados por regiões interdomínio QL (N-terminal e Central) e IDL (Central e C-terminal). Na extremidade final do domínio central e início do interdomínio IDL há um motivo conservado de resíduos de cisteínas provavelmente envolvidos na sensibilidade da proteína ao oxigênio. Neste trabalho a proteína NifA de A. brasilense foi expressa e purificada em uma forma N-truncada fusionada a uma cauda contendo resíduos de histidina e caracterizada em ensaios de ligação ao DNA in vitro e de ativação transcricional in vivo. A proteína recombinante His-NifA N-truncada purificada atingiu 80% de pureza com rendimento de 0,43mg de proteína por litro de cultura. A proteína purificada foi capaz de se ligar à região promotora do gene nifB de Herbaspirillum seropedicae. Ensaios in vivo com a proteína NifA N-truncada contendo ou não cauda de histidina mostraram capacidade de ativar o promotor nifH de Klebsiella pneumoniae a partir de uma fusão nifH::lacZ na ausência de oxigênio. Nossos resultados também indicaram que a NifA N-truncada de A. brasilense parece ser menos sensível ao oxigênio que a NifA N-truncada de H. seropedicae. | - |
Formato: dc.format | application/pdf | - |
Formato: dc.format | application/pdf | - |
Palavras-chave: dc.subject | Teses | - |
Palavras-chave: dc.subject | Azospirillum brasiliense | - |
Palavras-chave: dc.subject | Microorganismos fixadores de nitrogenio | - |
Título: dc.title | Expressão e caracterização de uma forma N-Truncada da proteína Nifa de Azospirillum Brasilense | - |
Tipo de arquivo: dc.type | livro digital | - |
Aparece nas coleções: | Repositório Institucional - Rede Paraná Acervo |
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