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Metadados | Descrição | Idioma |
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Autor(es): dc.contributor | Camargo, Paulo César de, 1947- | - |
Autor(es): dc.contributor | Benelli, Elaine Machado, 1970- | - |
Autor(es): dc.contributor | Universidade Federal do Paraná. Setor de Tecnologia. Programa de Pós-Graduação em Engenharia e Ciência dos Materiais - PIPE | - |
Autor(es): dc.creator | Ferreira, Cecilia Fabiana da Gama | - |
Data de aceite: dc.date.accessioned | 2025-09-01T11:23:38Z | - |
Data de disponibilização: dc.date.available | 2025-09-01T11:23:38Z | - |
Data de envio: dc.date.issued | 2025-01-19 | - |
Data de envio: dc.date.issued | 2025-01-19 | - |
Data de envio: dc.date.issued | 2008 | - |
Fonte completa do material: dc.identifier | https://hdl.handle.net/1884/17204 | - |
Fonte: dc.identifier.uri | http://educapes.capes.gov.br/handle/1884/17204 | - |
Descrição: dc.description | Orientador: Paulo César de Camargo | - |
Descrição: dc.description | Coorientadora: Elaine Machado Benelli | - |
Descrição: dc.description | Dissertação (mestrado) - Universidade Federal do Paraná, Setor de Tecnologia, Programa de Pós-Graduação em Engenharia - PIPE. Defesa: Curitiba, 29/02/2008 | - |
Descrição: dc.description | Inclui bibliografia | - |
Descrição: dc.description | Área de concentração: Engenharia e ciência dos materiais | - |
Descrição: dc.description | Resumo: A adsorção da proteína GlnB de Herbaspirillum seropedicae (GlnB-Hs) sobre a superfície da mica com e sem revestimento foi analisada por microscopia de força atômica (MFA). A proteína GlnB-Hs é um homotrímero (36kDa), globular e solúvel, que faz parte da família das proteínas PII, que são proteínas transdutoras de sinal encontradas em procariotos, arquea e eucariotos. A solução da proteína GlnB-Hs foi depositada por diferentes métodos sobre a superfície da mica sem e com revestimento. Os revestimentos utilizados para funcionalizar a mica foram: fosfato 0,014g/L, etanol 98%, polilisina 0,001mg/ml e acetoglutarato 0,5mM. Os auto-arranjos encontrados nos filmes da proteína GlnB de H. seropedicae foram analisados por microscopia de força atômica em modo dinâmico. As imagens topográficas mostraram que as estruturas dos filmes protéicos são influenciadas pelo método de deposição, tempo de adsorção, pela presença de Tris e concentração de sal na solução de proteína, polaridade da superfície do substrato e estrutura molecular dos materiais utilizados no revestimento da mica. Os filmes protéicos formados sobre a superfície da mica e da mica revestida com fosfato apresentam estruturas supramoleculares em forma de anéis. Enquanto que, sobre a mica funcionalizada com polilisina, etanol e a-cetoglutarato apresentaram estruturas supramoleculares diferentes em forma e tamanho. Embora, a umidade interfira na formação dos filmes de proteína GlnB-Hs, houve reprodutibilidade no perfil das amostras preparadas sob diferentes condições ambientes. Ensaios iniciais de espectroscopia de fotoelétrons (XPS) foram realizados para caracterizar a adsorção da proteína sobre a mica. Os resultados sugerem que não houve reação química significativa da proteína com a superfície, indicando que os filmes formados pela proteína GlnB-Hs estão estabilizados por interações fracas. Estes resultados contribuem na interpretação de imagens de MFA resultantes da adsorção da proteína GlnB-Hs sobre superfícies sólidas e possíveis artefatos devido a sais presentes na solução. | - |
Descrição: dc.description | Abstract: The adsorption of Herbaspirillum seropedicae GlnB protein (GlnB-Hs) on mica surface with and without treatment was visualized by atomic force microscopy (AFM). The GlnB-Hs is a homotrimer (36kDa), globular, soluble protein and a member of PII-like proteins family which are signal transducer protein found in prokaryote, arqueas and eukaryote. A GlnB-Hs solution was dispensed by different methods onto mica surface and mica functionalized. The mica surface was funcionalized with PO4 0,0014g/L, ethanol 98%, polylisine 0,001mg/ml and a-ketoglutaric acid 0,5mM. The self-organized structures observed in protein GlnB-Hs films were analyzed by atomic force microscopy in dynamic mode. The topographic AFM images showed that the protein films supramolecular structures are influenced by deposition methods, adsorption time, by the presence of Tris and salt concentration in the protein solution, substrates surface polarity and molecular structure of the material used to functionalize the mica. The protein films formed onto mica surface and mica funcionalized with polylisine have supramolecular structures in doughnut-like shape, whereas mica funcionalized with polylisine, ethanol and a-ketoglutaric have supramolecular structures with spherical-like shape. Besides the relative humidity (RH) interference in the protein GlnB-Hs film formation, the samples pattern observed were reproducible under different conditions. X-Ray Photoelectrons Spectroscopy (XPS) results do not show any evidence of chemical reaction between solution compounds, protein and mica surface. These results contribute to the understanding of AFM image formation due to GlnB-Hs protein deposition on mica and possible artifacts due to salt contribution. | - |
Formato: dc.format | x, 67f. : il. algumas color., grafs., tabs. | - |
Formato: dc.format | application/pdf | - |
Formato: dc.format | application/pdf | - |
Relação: dc.relation | Disponível em formato digital | - |
Palavras-chave: dc.subject | Mica | - |
Palavras-chave: dc.subject | Rochas - Análise | - |
Palavras-chave: dc.subject | Cristais | - |
Palavras-chave: dc.subject | Microscopia | - |
Palavras-chave: dc.subject | Proteínas | - |
Palavras-chave: dc.subject | Engenharia de Materiais e Metalurgia | - |
Título: dc.title | Adsorção da proteína GlnB de Herbaspirillum seropedicae sobre a superfície da mica analisada por microscopia de força atômica | - |
Tipo de arquivo: dc.type | livro digital | - |
Aparece nas coleções: | Repositório Institucional - Rede Paraná Acervo |
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