Boosting the antibacterial potential of a linear encrypted peptide in a Kunitz-type inhibitor (ApTI) through physicochemical-guided approaches

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MetadadosDescriçãoIdioma
Autor(es): dc.contributorUniversidade Federal de Mato Grosso do Sul (UFMS)-
Autor(es): dc.contributorUniversidade Estadual Paulista (UNESP)-
Autor(es): dc.contributorUniversidade Católica Dom Bosco-
Autor(es): dc.contributorUniversidade Católica de Brasília-
Autor(es): dc.creatorGutierrez, Camila de Oliveira-
Autor(es): dc.creatorAlmeida, Luís Henrique de Oliveira-
Autor(es): dc.creatorSardi, Janaina de Cássia Orlandi-
Autor(es): dc.creatorAlmeida, Claudiane Vilharroel-
Autor(es): dc.creatorde Oliveira, Caio Fernando Ramalho-
Autor(es): dc.creatorMarchetto, Reinaldo-
Autor(es): dc.creatorCrusca, Edson-
Autor(es): dc.creatorBuccini, Danieli Fernanda-
Autor(es): dc.creatorFranco, Octavio Luiz-
Autor(es): dc.creatorCardoso, Marlon Henrique-
Autor(es): dc.creatorMacedo, Maria Lígia Rodrigues-
Data de aceite: dc.date.accessioned2025-08-21T16:29:06Z-
Data de disponibilização: dc.date.available2025-08-21T16:29:06Z-
Data de envio: dc.date.issued2025-04-29-
Data de envio: dc.date.issued2024-11-30-
Fonte completa do material: dc.identifierhttp://dx.doi.org/10.1016/j.biochi.2024.07.009-
Fonte completa do material: dc.identifierhttps://hdl.handle.net/11449/304376-
Fonte: dc.identifier.urihttp://educapes.capes.gov.br/handle/11449/304376-
Descrição: dc.descriptionBacterial resistance has become a serious public health problem in recent years, thus encouraging the search for new antimicrobial agents. Here, we report an antimicrobial peptide (AMP), called PEPAD, which was designed based on an encrypted peptide from a Kunitz-type plant peptidase inhibitor. PEPAD was capable of rapidly inhibiting and eliminating numerous bacterial species at micromolar concentrations (from 4μM to 10 μM), with direct membrane activity. It was also observed that the peptide can act synergistically with ciprofloxacin and showed no toxicity in the G. mellonella in vivo assay. Circular dichroism assays revealed that the peptide's secondary structure adopts different scaffolds depending on the environment in which it is inserted. In lipids mimicking bacterial cell membranes, PEPAD adopts a more stable α-helical structure, which is consistent with its membrane-associated mechanism of action. When in contact with lipids mimicking mammalian cells, PEPAD adopts a disordered structure, losing its function and suggesting cellular selectivity. Therefore, these findings make PEPAD a promising candidate for future antimicrobial therapies with low toxicity to the host.-
Descrição: dc.descriptionCoordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior (CAPES)-
Descrição: dc.descriptionFinanciadora de Estudos e Projetos-
Descrição: dc.descriptionUniversidade Federal de Mato Grosso do Sul-
Descrição: dc.descriptionFundação de Apoio ao Desenvolvimento do Ensino, Ciência e Tecnologia do Estado de Mato Grosso do Sul-
Descrição: dc.descriptionConselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico (CNPq)-
Descrição: dc.descriptionLaboratório de Purificação de Proteínas e Suas Funções Biológicas Faculdade de Ciências Farmacêuticas Alimentos e Nutrição Universidade Federal de Mato Grosso Do Sul, MS-
Descrição: dc.descriptionUniversidade Estadual Paulista (UNESP) Instituto de Química, Araraquara-
Descrição: dc.descriptionS-Inova Biotech Universidade Católica Dom Bosco, MS-
Descrição: dc.descriptionCentro de Análises Proteômicas e Bioquímicas Programa de Pós-Graduação em Ciências Genômicas e Biotecnologia Universidade Católica de Brasília, DF-
Descrição: dc.descriptionUniversidade Estadual Paulista (UNESP) Instituto de Química, Araraquara-
Descrição: dc.descriptionFundação de Apoio ao Desenvolvimento do Ensino, Ciência e Tecnologia do Estado de Mato Grosso do Sul: 19/2019-
Descrição: dc.descriptionFundação de Apoio ao Desenvolvimento do Ensino, Ciência e Tecnologia do Estado de Mato Grosso do Sul: 221/220-
Descrição: dc.descriptionCNPq: 302175/2020-2-
Formato: dc.format161-171-
Idioma: dc.languageen-
Relação: dc.relationBiochimie-
???dc.source???: dc.sourceScopus-
Palavras-chave: dc.subjectAdenanthera pavonina-
Palavras-chave: dc.subjectAntimicrobial peptide-
Palavras-chave: dc.subjectBacterial resistance-
Palavras-chave: dc.subjectEncrypted peptides-
Palavras-chave: dc.subjectMembrane selectivity-
Título: dc.titleBoosting the antibacterial potential of a linear encrypted peptide in a Kunitz-type inhibitor (ApTI) through physicochemical-guided approaches-
Tipo de arquivo: dc.typelivro digital-
Aparece nas coleções:Repositório Institucional - Unesp

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