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Metadados | Descrição | Idioma |
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Autor(es): dc.contributor | Universidade de São Paulo (USP) | - |
Autor(es): dc.contributor | Universidade Estadual Paulista (UNESP) | - |
Autor(es): dc.creator | Saraiva, Ana Luiza da Rocha Fortes | - |
Autor(es): dc.creator | Berto, Gabriela Leila | - |
Autor(es): dc.creator | Oliva, Bianca | - |
Autor(es): dc.creator | Cunha, Paula Macedo | - |
Autor(es): dc.creator | Ramos, Lucas | - |
Autor(es): dc.creator | de Oliveira, Leandro Cristante | - |
Autor(es): dc.creator | Segato, Fernando | - |
Data de aceite: dc.date.accessioned | 2025-08-21T20:04:22Z | - |
Data de disponibilização: dc.date.available | 2025-08-21T20:04:22Z | - |
Data de envio: dc.date.issued | 2025-04-29 | - |
Data de envio: dc.date.issued | 2025-03-01 | - |
Fonte completa do material: dc.identifier | http://dx.doi.org/10.1016/j.enzmictec.2024.110572 | - |
Fonte completa do material: dc.identifier | https://hdl.handle.net/11449/303317 | - |
Fonte: dc.identifier.uri | http://educapes.capes.gov.br/handle/11449/303317 | - |
Descrição: dc.description | β-glucosidases (BGLs) are key enzymes in the depolymerization of cellulosic biomass, catalyzing the conversion of cello-oligosaccharides into glucose. This conversion is pivotal for enhancing the production of second-generation ethanol or other value-added products in biorefineries. However, the process is often cost-prohibitive due to the high enzyme loadings required. Therefore, the discovery of new highly efficient BGLs represents a significant advancement. In this study, a BGL from the glycoside hydrolase family 3 (GH3) of the thermophilic fungus Thermothelomyces thermophilus (TthBgl3A) was heterologously expressed in Aspergillus nidulans. The recombinant enzyme exhibited optimal activity at pH 5.0 and 55 °C, with noteworthy stability for up to 160 h. A distinctive, extensive loop within the catalytic cavity of TthBgl3A facilitates hydrophobic interactions that enhance the binding and hydrolysis of long cello-oligosaccharides. Consequently, TthBgl3A has proven to be an efficient enzyme for the hydrolysis lignocellulosic biomass. These findings are significant for expanding the repertoire of enzymes produced by T. thermophilus and provide new insights into the potential application of TthBgl3A in the degradation of cellulosic materials and the production of valuable compounds. | - |
Descrição: dc.description | Centro Nacional de Processamento de Alto Desempenho em São Paulo | - |
Descrição: dc.description | Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior (CAPES) | - |
Descrição: dc.description | Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (FAPESP) | - |
Descrição: dc.description | Laboratório Nacional de Biorrenováveis | - |
Descrição: dc.description | Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico (CNPq) | - |
Descrição: dc.description | National Institutes of Health | - |
Descrição: dc.description | Department of Biotechnology Lorena School of Engineering University of São Paulo, SP | - |
Descrição: dc.description | Department of Physics São Paulo State University (Unesp) Institute of Biosciences Humanities and Exact Sciences | - |
Descrição: dc.description | Department of Physics São Paulo State University (Unesp) Institute of Biosciences Humanities and Exact Sciences | - |
Descrição: dc.description | CAPES: 001 | - |
Descrição: dc.description | FAPESP: 2014/18714–2 | - |
Descrição: dc.description | FAPESP: 2019/06663-8 | - |
Descrição: dc.description | FAPESP: 2019/22284–7 | - |
Descrição: dc.description | FAPESP: 2021/06679–1 | - |
Descrição: dc.description | FAPESP: 2022/04227–9 | - |
Descrição: dc.description | Laboratório Nacional de Biorrenováveis: 20221372 | - |
Descrição: dc.description | CNPq: 303276/2021–5 | - |
Descrição: dc.description | CNPq: 309861/2023–3 | - |
Descrição: dc.description | CNPq: 442352/2014−0 | - |
Descrição: dc.description | National Institutes of Health: P41-GM103311 | - |
Idioma: dc.language | en | - |
Relação: dc.relation | Enzyme and Microbial Technology | - |
???dc.source???: dc.source | Scopus | - |
Palavras-chave: dc.subject | Cello-oligosaccharides affinity | - |
Palavras-chave: dc.subject | Cellulolytic cocktail | - |
Palavras-chave: dc.subject | Enzymatic hydrolysis | - |
Palavras-chave: dc.subject | Kinetics | - |
Palavras-chave: dc.subject | Molecular dynamics | - |
Palavras-chave: dc.subject | Sugarcane bagasse | - |
Palavras-chave: dc.subject | Thermostable enzymes | - |
Título: dc.title | Structural and functional insights into recombinant β-glucosidase from Thermothelomyces thermophilus: Cello-oligosaccharide hydrolysis and thermostability | - |
Tipo de arquivo: dc.type | livro digital | - |
Aparece nas coleções: | Repositório Institucional - Unesp |
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