Soybean β-Conglycinin and Cowpea β-Vignin Peptides Inhibit Breast and Prostate Cancer Cell Growth: An In Silico and In Vitro Approach

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Autor(es): dc.contributorUniversidade Federal da Bahia (UFBA)-
Autor(es): dc.contributorGeneral Rodrigo Octávio Jordão Ramos Avenue-
Autor(es): dc.contributorUniversidade Estadual Paulista (UNESP)-
Autor(es): dc.contributorUniversità degli Studi di Milano-
Autor(es): dc.creatorPhiladelpho, Biane Oliveira-
Autor(es): dc.creatorSantiago, Victória Guimarães-
Autor(es): dc.creatorSantos, Johnnie Elton Machado dos-
Autor(es): dc.creatorSilva, Mariana Barros de Cerqueira e-
Autor(es): dc.creatorDe Grandis, Rone Aparecido-
Autor(es): dc.creatorCilli, Eduardo Maffud-
Autor(es): dc.creatorPavan, Fernando Rogério-
Autor(es): dc.creatorCastilho, Marcelo Santos-
Autor(es): dc.creatorScarafoni, Alessio-
Autor(es): dc.creatorSouza, Carolina Oliveira de-
Autor(es): dc.creatorFerreira, Ederlan de Souza-
Data de aceite: dc.date.accessioned2025-08-21T15:21:40Z-
Data de disponibilização: dc.date.available2025-08-21T15:21:40Z-
Data de envio: dc.date.issued2025-04-29-
Data de envio: dc.date.issued2024-10-31-
Fonte completa do material: dc.identifierhttp://dx.doi.org/10.3390/foods13213508-
Fonte completa do material: dc.identifierhttps://hdl.handle.net/11449/300092-
Fonte: dc.identifier.urihttp://educapes.capes.gov.br/handle/11449/300092-
Descrição: dc.descriptionB-cell lymphoma 2 protein (Bcl-2) is an important regulator of cell apoptosis. Inhibitors that mirror the structural domain 3 (BH3) of Bcl-2 can activate apoptosis in cancer cells, making them a promising target for anticancer treatment. Hence, the present study aimed to investigate potential BH3-mimetic peptides from two vicilin-derived legume proteins from soybean and cowpea bean. The proteins were isolated and sequentially hydrolyzed with pepsin/pancreatin. Peptides < 3 kDa from vicilin-derived proteins from soybean and cowpea beans experimentally inhibited the growth of cultivated breast and prostate cancer cells. In silico analysis allowed the identification of six potential candidates, all predicted to be able to interact with the BH3 domain. The VIPAAY peptide from the soybean β-conglycinin β subunit showed the highest potential to interact with Bcl-2, comparable to Venetoclax, a well-known anticancer drug. Further experiments are needed to confirm this study’s findings.-
Descrição: dc.descriptionConselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico (CNPq)-
Descrição: dc.descriptionFundação de Amparo à Pesquisa do Estado da Bahia-
Descrição: dc.descriptionSchool of Pharmacy Federal University of Bahia, Barão de Jeremoabo StreetBA-
Descrição: dc.descriptionSchool of Pharmacy Federal University of Amazonas General Rodrigo Octávio Jordão Ramos Avenue, AM-
Descrição: dc.descriptionSchool of Pharmacy São Paulo State University (UNESP), Araraquara-Jaú Road, SP-
Descrição: dc.descriptionInstitute of Chemistry São Paulo State University (UNESP), Prof. Francisco Swgni Street, SP-
Descrição: dc.descriptionDepartment of Food Environmental and Nutritional Sciences (DeFENS) Università degli Studi di Milano-
Descrição: dc.descriptionSchool of Pharmacy São Paulo State University (UNESP), Araraquara-Jaú Road, SP-
Descrição: dc.descriptionInstitute of Chemistry São Paulo State University (UNESP), Prof. Francisco Swgni Street, SP-
Descrição: dc.descriptionFundação de Amparo à Pesquisa do Estado da Bahia: INCITE nº 0006/2022-
Descrição: dc.descriptionFundação de Amparo à Pesquisa do Estado da Bahia: JCB nº 0012/2016-
Idioma: dc.languageen-
Relação: dc.relationFoods-
???dc.source???: dc.sourceScopus-
Palavras-chave: dc.subjectBcl-2-
Palavras-chave: dc.subjectBH3-mimetic effect-
Palavras-chave: dc.subjectcell viability-
Palavras-chave: dc.subjectdocking-
Palavras-chave: dc.subjectleguminous bioactive peptides-
Palavras-chave: dc.subjectstructure–activity relationships-
Palavras-chave: dc.subjectVIPAAY peptide-
Título: dc.titleSoybean β-Conglycinin and Cowpea β-Vignin Peptides Inhibit Breast and Prostate Cancer Cell Growth: An In Silico and In Vitro Approach-
Tipo de arquivo: dc.typelivro digital-
Aparece nas coleções:Repositório Institucional - Unesp

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