
Atenção:
O eduCAPES é um repositório de objetos educacionais, não sendo responsável por materiais de terceiros submetidos na plataforma. O usuário assume ampla e total responsabilidade quanto à originalidade, à titularidade e ao conteúdo, citações de obras consultadas, referências e outros elementos que fazem parte do material que deseja submeter. Recomendamos que se reporte diretamente ao(s) autor(es), indicando qual parte do material foi considerada imprópria (cite página e parágrafo) e justificando sua denúncia.
Caso seja o autor original de algum material publicado indevidamente ou sem autorização, será necessário que se identifique informando nome completo, CPF e data de nascimento. Caso possua uma decisão judicial para retirada do material, solicitamos que informe o link de acesso ao documento, bem como quaisquer dados necessários ao acesso, no campo abaixo.
Todas as denúncias são sigilosas e sua identidade será preservada. Os campos nome e e-mail são de preenchimento opcional. Porém, ao deixar de informar seu e-mail, um possível retorno será inviabilizado e/ou sua denúncia poderá ser desconsiderada no caso de necessitar de informações complementares.
| Metadados | Descrição | Idioma |
|---|---|---|
| Autor(es): dc.contributor | University of York | - |
| Autor(es): dc.contributor | Universidade Estadual Paulista (UNESP) | - |
| Autor(es): dc.contributor | Federal University of Rio de Janeiro | - |
| Autor(es): dc.creator | Miller, Alex H. | - |
| Autor(es): dc.creator | Martins, Ingrid B.S. | - |
| Autor(es): dc.creator | Blagova, Elena V. | - |
| Autor(es): dc.creator | Wilson, Keith S. | - |
| Autor(es): dc.creator | Duhme-Klair, Anne-K. | - |
| Data de aceite: dc.date.accessioned | 2025-08-21T18:29:52Z | - |
| Data de disponibilização: dc.date.available | 2025-08-21T18:29:52Z | - |
| Data de envio: dc.date.issued | 2025-04-29 | - |
| Data de envio: dc.date.issued | 2024-10-31 | - |
| Fonte completa do material: dc.identifier | http://dx.doi.org/10.1016/j.jinorgbio.2024.112691 | - |
| Fonte completa do material: dc.identifier | https://hdl.handle.net/11449/299606 | - |
| Fonte: dc.identifier.uri | http://educapes.capes.gov.br/handle/11449/299606 | - |
| Descrição: dc.description | Three artificial imine reductases, constructed via supramolecular anchoring utilising FeIII-azotochelin, a natural siderophore, to bind an iridium-containing catalyst to periplasmic siderophore-binding protein (PBP) scaffolds, have previously been synthesised and subjected to catalytic testing. Despite exhibiting high homology and possessing conserved siderophore anchor coordinating residues, the three artificial metalloenzymes (ArMs) displayed significant variability in turnover frequencies (TOFs). To further understand the catalytic properties of these ArMs, their kinetic behaviour was evaluated with respect to the reduction of three cyclic imines: dihydroisoquinoline, harmaline, and papaverine. Kinetic analyses revealed that all examined ArMs adhere to Michaelis-Menten kinetics, with the most pronounced saturation profile observed for the substrate harmaline. Additionally, molecular docking studies suggested varied hydrogen-bonding interactions between substrates and residues within the artificial binding pocket. Pi-stacking and pi-cation interactions were identified for harmaline and papaverine, corroborating the higher affinity of these substrates for the ArMs in comparison to dihydroisoquinoline. Furthermore, it was demonstrated that multiple cavities are capable of accommodating substrates in close proximity to the catalytic centre, thereby rationalising the moderate enantioselectivity conferred by the unmodified scaffolds. | - |
| Descrição: dc.description | Biotechnology and Biological Sciences Research Council | - |
| Descrição: dc.description | Engineering and Physical Sciences Research Council | - |
| Descrição: dc.description | Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado do Rio de Janeiro (FAPERJ) | - |
| Descrição: dc.description | Department of Chemistry University of York, York | - |
| Descrição: dc.description | Department of Physics Institute of Biosciences Humanities and Exact Sciences São Paulo State University (UNESP), São José do Rio Preto, SP | - |
| Descrição: dc.description | Biophysics Institute Carlos Chagas Filho Federal University of Rio de Janeiro, RJ | - |
| Descrição: dc.description | Structural Biology Laboratory Department of Chemistry University of York, York | - |
| Descrição: dc.description | Department of Physics Institute of Biosciences Humanities and Exact Sciences São Paulo State University (UNESP), São José do Rio Preto, SP | - |
| Idioma: dc.language | en | - |
| Relação: dc.relation | Journal of Inorganic Biochemistry | - |
| ???dc.source???: dc.source | Scopus | - |
| Palavras-chave: dc.subject | Artificial metalloenzymes | - |
| Palavras-chave: dc.subject | Kinetics | - |
| Palavras-chave: dc.subject | Michaelis-Menten | - |
| Palavras-chave: dc.subject | Molecular docking | - |
| Título: dc.title | Kinetic and structural analysis of redox-reversible artificial imine reductases | - |
| Tipo de arquivo: dc.type | livro digital | - |
| Aparece nas coleções: | Repositório Institucional - Unesp | |
O Portal eduCAPES é oferecido ao usuário, condicionado à aceitação dos termos, condições e avisos contidos aqui e sem modificações. A CAPES poderá modificar o conteúdo ou formato deste site ou acabar com a sua operação ou suas ferramentas a seu critério único e sem aviso prévio. Ao acessar este portal, você, usuário pessoa física ou jurídica, se declara compreender e aceitar as condições aqui estabelecidas, da seguinte forma: