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Metadados | Descrição | Idioma |
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Autor(es): dc.contributor | Lovely Professional University | - |
Autor(es): dc.contributor | King Saud University | - |
Autor(es): dc.contributor | Jiangsu University | - |
Autor(es): dc.contributor | Universidade Estadual Paulista (UNESP) | - |
Autor(es): dc.contributor | Brazil University | - |
Autor(es): dc.creator | Wani, Atif Khurshid | - |
Autor(es): dc.creator | Chopra, Chirag | - |
Autor(es): dc.creator | Ansari, Mushtaq Ahmad | - |
Autor(es): dc.creator | Dar, Mudasir A. | - |
Autor(es): dc.creator | Américo-Pinheiro, Juliana Heloisa Pinê | - |
Autor(es): dc.creator | Singh, Reena | - |
Data de aceite: dc.date.accessioned | 2025-08-21T16:29:07Z | - |
Data de disponibilização: dc.date.available | 2025-08-21T16:29:07Z | - |
Data de envio: dc.date.issued | 2025-04-29 | - |
Data de envio: dc.date.issued | 2024-09-01 | - |
Fonte completa do material: dc.identifier | http://dx.doi.org/10.1016/j.ijbiomac.2024.133974 | - |
Fonte completa do material: dc.identifier | https://hdl.handle.net/11449/298134 | - |
Fonte: dc.identifier.uri | http://educapes.capes.gov.br/handle/11449/298134 | - |
Descrição: dc.description | This study explored the metagenome of the Pir Panjal Hot Spring (PPHS) to identify thermostable hydrolases. The carboxypeptidase (CarP) gene was successfully amplified and cloned into Escherichia coli DH5-α cells, followed by expression in E. coli BL21-DE3 cells. The CarP enzyme was comprehensively characterized in vitro. Sequencing analysis revealed an open reading frame encoding a functional protein of 504 amino acids, with a molecular weight of 58.65 kDa and an isoelectric point of 4.81. The CarP protein was purified using Ni-His affinity chromatography, and the experimental molecular weight matched in silico predictions. The enzyme exhibited significant thermostability and alkaliphilic properties, with optimal activity at 70 °C and pH 10.0. Additionally, the presence of Zn+2 ions at concentrations of 5 and 10 mmol/L enhanced protease activity by 1.4 and 1.5-fold, respectively. This study reports the discovery of a novel, multifunctional, and thermostable CarP from hot-spring metagenomes. The enzyme's stability against high temperatures, metal ions, surfactants, and inhibitors, along with its specific substrate interactions, highlights its potential for various biotechnological applications. | - |
Descrição: dc.description | King Saud University | - |
Descrição: dc.description | School of Bioengineering and Biosciences Lovely Professional University, Punjab | - |
Descrição: dc.description | Department of Pharmacology and Toxicology College of Pharmacy King Saud University | - |
Descrição: dc.description | School of the Environment and Safety Engineering Biofuels Institute Jiangsu University | - |
Descrição: dc.description | São Paulo State University (UNESP) School of Agricultural Sciences Botucatu Department of Forest Science Soils and Environment, Ave. Universitária, 3780, SP | - |
Descrição: dc.description | Graduate Program in Environmental Sciences Brazil University, Street Carolina Fonseca, 584, SP | - |
Descrição: dc.description | São Paulo State University (UNESP) School of Agricultural Sciences Botucatu Department of Forest Science Soils and Environment, Ave. Universitária, 3780, SP | - |
Descrição: dc.description | King Saud University: RSPD2024R996 | - |
Idioma: dc.language | en | - |
Relação: dc.relation | International Journal of Biological Macromolecules | - |
???dc.source???: dc.source | Scopus | - |
Palavras-chave: dc.subject | Enzymes | - |
Palavras-chave: dc.subject | Hydrolases | - |
Palavras-chave: dc.subject | Metagenomics | - |
Palavras-chave: dc.subject | Protease | - |
Palavras-chave: dc.subject | Thermostable | - |
Título: dc.title | Characterization of thermostable carboxypeptidase from high-altitude hot spring metagenome | - |
Tipo de arquivo: dc.type | livro digital | - |
Aparece nas coleções: | Repositório Institucional - Unesp |
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