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Metadados | Descrição | Idioma |
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Autor(es): dc.contributor | Universidade de São Paulo (USP) | - |
Autor(es): dc.contributor | Brazilian Center for Research in Energy and Materials | - |
Autor(es): dc.contributor | Universidade Estadual Paulista (UNESP) | - |
Autor(es): dc.creator | Briganti, Lorenzo | - |
Autor(es): dc.creator | Manzine, Livia R. | - |
Autor(es): dc.creator | de Mello Capetti, Caio Cesar | - |
Autor(es): dc.creator | de Araújo, Evandro Ares | - |
Autor(es): dc.creator | de Oliveira Arnoldi Pellegrini, Vanessa | - |
Autor(es): dc.creator | Guimaraes, Francisco Eduardo Gontijo | - |
Autor(es): dc.creator | de Oliveira Neto, Mario | - |
Autor(es): dc.creator | Polikarpov, Igor | - |
Data de aceite: dc.date.accessioned | 2025-08-21T21:05:37Z | - |
Data de disponibilização: dc.date.available | 2025-08-21T21:05:37Z | - |
Data de envio: dc.date.issued | 2025-04-29 | - |
Data de envio: dc.date.issued | 2024-08-01 | - |
Fonte completa do material: dc.identifier | http://dx.doi.org/10.1016/j.ijbiomac.2024.133182 | - |
Fonte completa do material: dc.identifier | https://hdl.handle.net/11449/298027 | - |
Fonte: dc.identifier.uri | http://educapes.capes.gov.br/handle/11449/298027 | - |
Descrição: dc.description | Glycoside hydrolase family 5 (GH5) encompasses enzymes with several different activities, including endo-1,4-β-mannosidases. These enzymes are involved in mannan degradation, and have a number of biotechnological applications, such as mannooligosaccharide prebiotics production, stain removal and dyes decolorization, to name a few. Despite the importance of GH5 enzymes, only a few members of subfamily 7 were structurally characterized. In the present work, biochemical and structural characterization of Bacillus licheniformis GH5 mannanase, BlMan5_7 were performed and the enzyme cleavage pattern was analyzed, showing that BlMan5_7 requires at least 5 occupied subsites to perform efficient hydrolysis. Additionally, crystallographic structure at 1.3 Å resolution was determined and mannoheptaose (M7) was docked into the active site to investigate the interactions between substrate and enzyme through molecular dynamic (MD) simulations, revealing the existence of a − 4 subsite, which might explain the generation of mannotetraose (M4) as an enzyme product. Biotechnological application of the enzyme in stain removal was investigated, demonstrating that BlMan5_7 addition to washing solution greatly improves mannan-based stain elimination. | - |
Descrição: dc.description | Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (FAPESP) | - |
Descrição: dc.description | Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico (CNPq) | - |
Descrição: dc.description | Instituto de Física de São Carlos Universidade de São Paulo, Avenida Trabalhador São Carlense 400 - Centro, SP | - |
Descrição: dc.description | Brazilian Synchrotron Light Laboratory (LNLS) Brazilian Center for Research in Energy and Materials, São Paulo | - |
Descrição: dc.description | Departamento de Física e Biofísica Instituto de Biociências de Botucatu Universidade Estadual Paulista, Distrito de Rubião Jr. s/n, SP | - |
Descrição: dc.description | Departamento de Física e Biofísica Instituto de Biociências de Botucatu Universidade Estadual Paulista, Distrito de Rubião Jr. s/n, SP | - |
Descrição: dc.description | FAPESP: 2021/08780-1 | - |
Descrição: dc.description | CNPq: 306852/2021-7 | - |
Idioma: dc.language | en | - |
Relação: dc.relation | International Journal of Biological Macromolecules | - |
???dc.source???: dc.source | Scopus | - |
Palavras-chave: dc.subject | Bacillus licheniformis | - |
Palavras-chave: dc.subject | Crystallographic structure | - |
Palavras-chave: dc.subject | GH5_7 mannanase | - |
Título: dc.title | Unravelling biochemical and structural features of Bacillus licheniformis GH5 mannanase using site-directed mutagenesis and high-resolution protein crystallography studies | - |
Tipo de arquivo: dc.type | livro digital | - |
Aparece nas coleções: | Repositório Institucional - Unesp |
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