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Metadados | Descrição | Idioma |
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Autor(es): dc.contributor | Universidade de de São Paulo | - |
Autor(es): dc.contributor | Universidade Estadual Paulista (UNESP) | - |
Autor(es): dc.contributor | Universidade de São Paulo (USP) | - |
Autor(es): dc.creator | Monteiro, Patrícia Brant | - |
Autor(es): dc.creator | Lataro, Renata Cristina | - |
Autor(es): dc.creator | Ferro, Jesus Aparecido | - |
Autor(es): dc.creator | De Castro Reinach, Fernando | - |
Data de aceite: dc.date.accessioned | 2025-08-21T18:00:43Z | - |
Data de disponibilização: dc.date.available | 2025-08-21T18:00:43Z | - |
Data de envio: dc.date.issued | 2025-04-29 | - |
Data de envio: dc.date.issued | 1994-04-08 | - |
Fonte completa do material: dc.identifier | https://hdl.handle.net/11449/297648 | - |
Fonte: dc.identifier.uri | http://educapes.capes.gov.br/handle/11449/297648 | - |
Descrição: dc.description | Unlike the muscle protein, α-tropomyosin expressed in Escherichia coli does not bind actin, does not exhibit head-to-tail polymerization, and does not inhibit actomyosin ATPase activity in the absence of troponin. The only chemical difference between recombinant and muscle tropomyosins is that the first methionine is not acetylated in the recombinant protein (Hitchcock-De-Gregori, S. E., and Heald, R. W. (1987) J. Biol. Chem. 262, 9730-9735). We expressed three fusion tropomyosins in E. coli with 2, 3, and 17 amino acids fused to its amino terminus. All three fusions restored actin binding, head-to-tail polymerization, and the capacity to inhibit the actomyosin ATPase to these unacetylated tropomyosins. Unlike larger fusions, the small fusions of 2 and 3 amino acids do not interfere with regulatory function. Therefore the presence of a fused dipeptide at the amino terminus of unacetylated tropomyosin is sufficient to replace the function of the N-acetyl group present in muscle tropomyosin. A structural interpretation for the function of the acetyl group, based on our results and the coiled coil structure of tropomyosin, is presented. | - |
Descrição: dc.description | Departamento de Bioquímica Instituto de Química Universidade de de São Paulo, São Paulo 01498 | - |
Descrição: dc.description | Departamento de Tecnologia Universidade Estadual Paulista, Jaboticabal 14870 | - |
Descrição: dc.description | Departamento de Bioquímica Instituto de Química Universidade de São Paulo, Caixa Postal 20.780, CEP 01498 São Paulo, S.P. | - |
Descrição: dc.description | Departamento de Tecnologia Universidade Estadual Paulista, Jaboticabal 14870 | - |
Formato: dc.format | 10461-10466 | - |
Idioma: dc.language | en | - |
Relação: dc.relation | Journal of Biological Chemistry | - |
???dc.source???: dc.source | Scopus | - |
Título: dc.title | Functional α-tropomyosin produced in Escherichia coli: A dipeptide extension can substitute the amino-terminal acetyl group | - |
Tipo de arquivo: dc.type | livro digital | - |
Aparece nas coleções: | Repositório Institucional - Unesp |
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