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Investigação de enzimas despolimerizantes da biomassa vegetal secretadas pela levedura Aureobasidium leucospermi LB86 em cultivo sólido
Use este link compartilhar ou citar este material: http://educapes.capes.gov.br/handle/11449/254729
Registro completo de metadados
| Metadados | Descrição | Idioma |
|---|---|---|
| Autor(es): dc.contributor | Silva, Ronivaldo Rodrigues da | - |
| Autor(es): dc.contributor | Instituto de Biociências, Letras e Ciências Exatas | - |
| Autor(es): dc.contributor | Gomes, Eleni | - |
| Autor(es): dc.creator | Ribeiro, Emanuella Roberto | - |
| Data de aceite: dc.date.accessioned | 2025-08-21T20:51:12Z | - |
| Data de disponibilização: dc.date.available | 2025-08-21T20:51:12Z | - |
| Data de envio: dc.date.issued | 2024-03-25 | - |
| Data de envio: dc.date.issued | 2024-03-25 | - |
| Data de envio: dc.date.issued | 2024-02-27 | - |
| Fonte completa do material: dc.identifier | https://hdl.handle.net/11449/254729 | - |
| Fonte: dc.identifier.uri | http://educapes.capes.gov.br/handle/11449/254729 | - |
| Descrição: dc.description | No Brasil, avanços em tecnologias sustentáveis e em bioeconomia para a obtenção de produtos com maior valor agregado, como enzimas, são favorecidos pela disponibilidade e variedade de matéria-prima renovável (subprodutos agroindustriais), tais como o farelo de trigo. No presente estudo, propomos investigar a produção de hidrolases, como endoglucanase, xilanase, β- glicosidase, β-xilosidase e protease, secretadas pela levedura Aureobasidium leucospermi LB86 em cultivo sólido (CES), utilizando o farelo de trigo como substrato. Em seguida, conduzir estudos de caracterização bioquímica funcional, para determinar a influência de variados agentes fisico-químicos. Com relação à influência do pH na atividade enzimática, foi observado perfis similares para xilanase, β-glicosidase e β-xilosidase, com maior atividade estimada na faixa de pH 6,0. Para endoglucase e protease, detectamos maior atividade em pH 5,0 e 9,0, respectivamente. Quanto à influência de temperatura na atividade das enzimas, notamos maior atividade, para endoglucanase e xilanase, a 50°C; para β-glicosidase e β-xilosidase, a 40°C; e para protease, a 45°C. Quanto à estabilidade térmica, notamos atividades remanescentes para endoglucanase e xilanase acima de 60% até 50 e 55°C, respectivamente. Para β-glicosidase e β-xilosidase, ambas as enzimas não exibiram redução da atividade até 40°C, com uma queda acentuada a partir de 45°C. Em relação à protease, a atividade se manteve acima de 80% até 50°C. Em incubação com inibidores, a atividade proteolítica foi reduzida cerca de 83% na presença de PMSF, indicando assim a presença de serino protease no extrato fermentativo. Na presença de diferentes íons metálicos, houve maior aumento nas atividades de endoglucanase e xilanase quando adicionado MnCl2. Para β-glicosidase e β-xilosidase, CdCl2 aumentou significativamente as atividades das enzimas. Para a peptidase, os sais CoCl2 e o CdCl2, foram os que mais aumentaram a atividade enzimática. No estudo sobre o efeito dos compostos derivados do pré-tratamento da biomassa vegetal, de todas as enzimas avaliadas, apenas as atividade de endoglucanase e xilanase foram detectadas em incubação com todos os compostos separadamente. Na presença do etanol 10%, a atividade de β-glicosidase foi a única que se manteve estável, mas foi reduzida na presença de D-Glicose com atividade remanescente de 60% a 0,5 M deste açúcar. | - |
| Descrição: dc.description | In Brazil, advances in sustainable technologies and bioeconomy to obtain products with greater added value, such as enzymes, are favored by the availability and variety of renewable raw materials (agro-industrial by-products), such as wheat bran. In the present study, we propose to investigate the production of hydrolases, such as endoglucanase, xylanase, β-glucosidase, β-xylosidase and protease secreted by the yeast Aureobasidium leucospermi LB86 in solid cultivation (SSC), using wheat bran as substrate. Then, conduct functional biochemical characterization studies to determine the influence of various physicochemical agents. Regarding the influence of pH on enzyme activity, similar profiles were observed for xylanase, β-glucosidase and βxylosidase, where the highest activity was estimated in the pH range 6.0. For endoglucase and protease, we detected greater activity at pH 5.0 and 9.0, respectively. As for the influence of temperature on enzyme activity, we noted for endoglucanase and xylanase, at 50°C; for β-glucosidase and β-xylosidase, at 40°C; and for protease, at 45°C. Regarding thermal stability, we noticed remaining activities for endoglucanase and xylanase above 60% up to 50 and 55°C, respectively. For β-glucosidase and βxylosidase, both enzymes did not show a reduction in activity up to 40°C, showing a sharp drop from 45°C onwards. Regarding protease, the activity remained above 80% up to 50°C. In incubation with inhibitors, proteolytic activity was reduced by approximately 83% in the presence of PMSF, thus indicating the presence of serine protease in the fermentative extract. In the presence of different metal ions, there was a greater increase in endoglucanase and xylanase activities when MnCl2 was added. For β-glucosidase and β-xylosidase, CdCl2 salt significantly increased the enzyme activities. In proteolytic activity, the salts CoCl2 and CdCl2 were those that most increased activity. In the study on the effect of compounds derived from the pretreatment of plant biomass, of all the enzymes evaluated, only endoglucanase and xylanase activities were detected in the presence of all compounds. In the presence of 10% ethanol, βglucosidase activity is the only one that remains stable in the presence of ethanol. In the presence of 10% ethanol, β-glucosidase activity was the only one that remained stable, but was reduced in the presence of D-Glucose with a remaining activity of 60% at 0.5 M of this sugar. | - |
| Descrição: dc.description | Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior (CAPES) | - |
| Descrição: dc.description | CAPES: 001 | - |
| Formato: dc.format | application/pdf | - |
| Formato: dc.format | application/pdf | - |
| Idioma: dc.language | pt_BR | - |
| Publicador: dc.publisher | Universidade Estadual Paulista (UNESP) | - |
| Direitos: dc.rights | info:eu-repo/semantics/restrictedAccess | - |
| Palavras-chave: dc.subject | Bioprocesso | - |
| Palavras-chave: dc.subject | Fermentação | - |
| Palavras-chave: dc.subject | Fungos | - |
| Palavras-chave: dc.subject | Hidrolases | - |
| Palavras-chave: dc.subject | Subprodutos agroindustrial | - |
| Palavras-chave: dc.subject | Bioprocess | - |
| Palavras-chave: dc.subject | Fermentation | - |
| Palavras-chave: dc.subject | Fungi | - |
| Palavras-chave: dc.subject | Hydrolases | - |
| Palavras-chave: dc.subject | Agro-industrial by-products | - |
| Título: dc.title | Investigação de enzimas despolimerizantes da biomassa vegetal secretadas pela levedura Aureobasidium leucospermi LB86 em cultivo sólido | - |
| Título: dc.title | Investigation of plant biomass depolymerizing enzymes secreted by the yeast Aureobasidium leucospermi LB86 in solid cultivation | - |
| Tipo de arquivo: dc.type | livro digital | - |
| Aparece nas coleções: | Repositório Institucional - Unesp | |
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