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Metadados | Descrição | Idioma |
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Autor(es): dc.contributor | Universidade Estadual Paulista (UNESP) | - |
Autor(es): dc.creator | Assis, Luiz Henrique de Castro | - |
Autor(es): dc.creator | de Paiva, Stephany Cacete | - |
Autor(es): dc.creator | Cano, Maria Isabel Nogueira | - |
Data de aceite: dc.date.accessioned | 2025-08-21T23:42:23Z | - |
Data de disponibilização: dc.date.available | 2025-08-21T23:42:23Z | - |
Data de envio: dc.date.issued | 2023-07-29 | - |
Data de envio: dc.date.issued | 2023-07-29 | - |
Data de envio: dc.date.issued | 2023-03-01 | - |
Fonte completa do material: dc.identifier | http://dx.doi.org/10.3390/pathogens12030467 | - |
Fonte completa do material: dc.identifier | http://hdl.handle.net/11449/249813 | - |
Fonte: dc.identifier.uri | http://educapes.capes.gov.br/handle/11449/249813 | - |
Descrição: dc.description | β-D-glucopyranosyloxymethiluracil (Base J) is a modified thymidine base found in kinetoplastids and some related organisms. Interestingly, Base J distribution into the genome can vary depending on the organism and its life stage. Base J is reported to be found mostly at telomeric repeats, on inactive variant surface glycoproteins (VSG’s) expression sites (e.g., T. brucei), in RNA polymerase II termination sites and sub-telomeric regions (e.g., Leishmania). This hypermodified nucleotide is synthesized in two steps with the participation of two distinct thymidine hydroxylases, J-binding protein 1 and 2 (JBP1 and JBP2, respectively) and a β-glucosyl transferase. A third J-binding protein, named JBP3, was recently identified as part of a multimeric complex. Although its structural similarities with JBP1, it seems not to be involved in J biosynthesis but to play roles in gene expression regulation in trypanosomatids. Over the years, with the characterization of JBP1 and JBP2 mutant lines, Base J functions have been targeted and shone a light on that matter, showing genus-specific features. This review aims to explore Base J’s reported participation as a regulator of RNA polymerase II transcription termination and to summarize the functional and structural characteristics and similarities of the remarkable JBP proteins in pathogenic trypanosomatids. | - |
Descrição: dc.description | Telomeres Laboratory Department of Chemical and Biological Sciences Biosciences Institute São Paulo State University (UNESP), SP | - |
Descrição: dc.description | Telomeres Laboratory Department of Chemical and Biological Sciences Biosciences Institute São Paulo State University (UNESP), SP | - |
Idioma: dc.language | en | - |
Relação: dc.relation | Pathogens | - |
???dc.source???: dc.source | Scopus | - |
Palavras-chave: dc.subject | Base J | - |
Palavras-chave: dc.subject | J-binding proteins | - |
Palavras-chave: dc.subject | trypanosomatids | - |
Título: dc.title | Behind Base J: The Roles of JBP1 and JBP2 on Trypanosomatids | - |
Tipo de arquivo: dc.type | vídeo | - |
Aparece nas coleções: | Repositório Institucional - Unesp |
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