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| Metadados | Descrição | Idioma |
|---|---|---|
| Autor(es): dc.contributor | Universidade Federal de São Paulo (UNIFESP) | - |
| Autor(es): dc.contributor | Universidade Estadual Paulista (UNESP) | - |
| Autor(es): dc.creator | De Souza, Daniel Alexandre | - |
| Autor(es): dc.creator | Salu, Bruno Ramos | - |
| Autor(es): dc.creator | Nogueira, Ruben Siedlarczyk | - |
| Autor(es): dc.creator | de Carvalho Neto, José Carlos Sá | - |
| Autor(es): dc.creator | Maffei, Francisco Humberto de Abreu | - |
| Autor(es): dc.creator | Oliva, Maria Luiza Vilela | - |
| Data de aceite: dc.date.accessioned | 2025-08-21T16:24:25Z | - |
| Data de disponibilização: dc.date.available | 2025-08-21T16:24:25Z | - |
| Data de envio: dc.date.issued | 2023-07-29 | - |
| Data de envio: dc.date.issued | 2023-07-29 | - |
| Data de envio: dc.date.issued | 2023-03-01 | - |
| Fonte completa do material: dc.identifier | http://dx.doi.org/10.3390/jcm12051810 | - |
| Fonte completa do material: dc.identifier | http://hdl.handle.net/11449/248513 | - |
| Fonte: dc.identifier.uri | http://educapes.capes.gov.br/handle/11449/248513 | - |
| Descrição: dc.description | Several plant protein inhibitors with anticoagulant properties have been studied and characterized, including the Delonix regia trypsin inhibitor (DrTI). This protein inhibits serine proteases (trypsin) and enzymes directly involved in coagulation, such as plasma kallikrein, factor XIIa, and factor XIa. In this study, we evaluated the effects of two new synthetic peptides derived from the primary sequence of DrTI in coagulation and thrombosis models to understand the mechanisms involved in the pathophysiology of thrombus formation as well as in the development of new antithrombotic therapies. Both peptides acted on in vitro hemostasis-related parameters, showing promising results, prolonging the Partially Activated Thromboplastin Time (aPTT) and inhibited platelet aggregation induced by adenosine diphosphate (ADP) and arachidonic acid. In murine models, for arterial thrombosis induced by photochemical injury, and platelet-endothelial interactions monitored by intravital microscopy, both peptides at doses of 0.5 mg/kg significantly extended the time of artery occlusion and modified the platelet adhesion and aggregation pattern with no changes in bleeding time, demonstrating the high biotechnological potential of both molecules. | - |
| Descrição: dc.description | Laboratório de Química e Função de Proteínas Departamento de Bioquímica Universidade Federal de São Paulo, SP | - |
| Descrição: dc.description | Departamento de Cirurgia e Ortopedia Universidade Estadual Paulista, SP | - |
| Descrição: dc.description | Departamento de Cirurgia e Ortopedia Universidade Estadual Paulista, SP | - |
| Idioma: dc.language | en | - |
| Relação: dc.relation | Journal of Clinical Medicine | - |
| ???dc.source???: dc.source | Scopus | - |
| Palavras-chave: dc.subject | coagulation hemostasis | - |
| Palavras-chave: dc.subject | kallikrein | - |
| Palavras-chave: dc.subject | peptides | - |
| Palavras-chave: dc.subject | protease inhibitors | - |
| Palavras-chave: dc.subject | thrombosis | - |
| Título: dc.title | Peptides Derived from a Plant Protease Inhibitor of the Coagulation Contact System Decrease Arterial Thrombus Formation in a Murine Model, without Impairing Hemostatic Parameters | - |
| Tipo de arquivo: dc.type | livro digital | - |
| Aparece nas coleções: | Repositório Institucional - Unesp | |
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