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Metadados | Descrição | Idioma |
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Autor(es): dc.contributor | Universidade Estadual Paulista (UNESP) | - |
Autor(es): dc.contributor | Universidade de São Paulo (USP) | - |
Autor(es): dc.creator | Bitencourt, Natália Vitória | - |
Autor(es): dc.creator | Righetto, Gabriela Marinho | - |
Autor(es): dc.creator | Camargo, Ilana Lopes Baratella Cunha | - |
Autor(es): dc.creator | de Godoy, Mariana Ortiz | - |
Autor(es): dc.creator | Guido, Rafael Victorio Carvalho | - |
Autor(es): dc.creator | Oliva, Glaucius | - |
Autor(es): dc.creator | Santos-Filho, Norival Alves | - |
Autor(es): dc.creator | Cilli, Eduardo Maffud | - |
Data de aceite: dc.date.accessioned | 2025-08-21T17:53:43Z | - |
Data de disponibilização: dc.date.available | 2025-08-21T17:53:43Z | - |
Data de envio: dc.date.issued | 2023-07-29 | - |
Data de envio: dc.date.issued | 2023-07-29 | - |
Data de envio: dc.date.issued | 2023-01-31 | - |
Fonte completa do material: dc.identifier | http://dx.doi.org/10.3390/pharmaceutics15020436 | - |
Fonte completa do material: dc.identifier | http://hdl.handle.net/11449/248440 | - |
Fonte: dc.identifier.uri | http://educapes.capes.gov.br/handle/11449/248440 | - |
Descrição: dc.description | Recent studies have shown that the peptide [des-Cys11,Lys12,Lys13-(p-BthTX-I)2K] (p-Bth) is a p-BthTX-I analog that shows enhanced antimicrobial activity, stability and hemolytic activity, and is easy to obtain compared to the wild-type sequence. This molecule also inhibits SARS-CoV-2 viral infection in Vero cells, acting on SARS-CoV-2 PLpro enzymatic activity. Thus, the present study aimed to assess the effects of structural modifications to p-Bth, such as dimerization, dendrimerization and chirality, on the antibacterial activity and inhibitory properties of PLpro. The results showed that the dimerization or dendrimerization of p-Bth was essential for antibacterial activity, as the monomeric structure led to a total loss of, or significant reduction in, bacterial activities. The dimers and tetramers obtained using branched lysine proved to be prominent compounds with antibacterial activity against Gram-positive and Gram-negative bacteria. In addition, hemolysis rates were below 10% at the corresponding concentrations. Conversely, the inhibitory activity of the PLpro of SARS-CoV-2 was similar in the monomeric, dimeric and tetrameric forms of p-Bth. Our findings indicate the importance of the dimerization and dendrimerization of this important class of antimicrobial peptides, which shows great potential for antimicrobial and antiviral drug-discovery campaigns. | - |
Descrição: dc.description | Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior (CAPES) | - |
Descrição: dc.description | Department of Biochemistry and Organic Chemistry Institute of Chemistry São Paulo State University (UNESP), SP | - |
Descrição: dc.description | São Carlos Institute of Physics University of São Paulo, SP | - |
Descrição: dc.description | Department of Biochemistry and Organic Chemistry Institute of Chemistry São Paulo State University (UNESP), SP | - |
Idioma: dc.language | en | - |
Relação: dc.relation | Pharmaceutics | - |
???dc.source???: dc.source | Scopus | - |
Palavras-chave: dc.subject | antimicrobial peptide | - |
Palavras-chave: dc.subject | COVID-19 | - |
Palavras-chave: dc.subject | dendrimers | - |
Palavras-chave: dc.subject | multidrug-resistant bacteria | - |
Palavras-chave: dc.subject | p-Bth | - |
Palavras-chave: dc.subject | p-BthTX-I | - |
Palavras-chave: dc.subject | PLpro | - |
Palavras-chave: dc.subject | SARS-CoV-2 | - |
Título: dc.title | Effects of Dimerization, Dendrimerization, and Chirality in p-BthTX-I Peptide Analogs on the Antibacterial Activity and Enzymatic Inhibition of the SARS-CoV-2 PLpro Protein | - |
Tipo de arquivo: dc.type | livro digital | - |
Aparece nas coleções: | Repositório Institucional - Unesp |
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