Self-assembly of dengue virus empty capsid-like particles in solution

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MetadadosDescriçãoIdioma
Autor(es): dc.contributorUniversidade Federal do Rio de Janeiro (UFRJ)-
Autor(es): dc.contributorUniversidade Estadual Paulista (UNESP)-
Autor(es): dc.creatorNeves-Martins, Thais C.-
Autor(es): dc.creatorMebus-Antunes, Nathane C.-
Autor(es): dc.creatorNeto, Carlos H.G.-
Autor(es): dc.creatorBarbosa, Glauce M.-
Autor(es): dc.creatorAlmeida, Fabio C.L.-
Autor(es): dc.creatorCaruso, Icaro P.-
Autor(es): dc.creatorDa Poian, Andrea T.-
Data de aceite: dc.date.accessioned2025-08-21T18:17:25Z-
Data de disponibilização: dc.date.available2025-08-21T18:17:25Z-
Data de envio: dc.date.issued2023-07-29-
Data de envio: dc.date.issued2023-07-29-
Data de envio: dc.date.issued2023-03-17-
Fonte completa do material: dc.identifierhttp://dx.doi.org/10.1016/j.isci.2023.106197-
Fonte completa do material: dc.identifierhttp://hdl.handle.net/11449/248435-
Fonte: dc.identifier.urihttp://educapes.capes.gov.br/handle/11449/248435-
Descrição: dc.descriptionNucleocapsid (NC) assembly is an essential step of the virus replication cycle. It ensures genome protection and transmission among hosts. Flaviviruses are human viruses for which envelope structure is well known, whereas no information on NC organization is available. Here we designed a dengue virus capsid protein (DENVC) mutant in which a highly positive spot conferred by arginine 85 in α4-helix was replaced by a cysteine residue, simultaneously removing the positive charge and restricting the intermolecular motion through the formation of a disulfide cross-link. We showed that the mutant self-assembles into capsid-like particles (CLP) in solution without nucleic acids. Using biophysical techniques, we investigated capsid assembly thermodynamics, showing that an efficient assembly is related to an increased DENVC stability due to α4/α4′ motion restriction. To our knowledge, this is the first time that flaviviruses’ empty capsid assembly is obtained in solution, revealing the R85C mutant as a powerful tool to understand the NC assembly mechanism.-
Descrição: dc.descriptionFundação de Amparo à Pesquisa do Estado do Rio de Janeiro (FAPERJ)-
Descrição: dc.descriptionConselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico (CNPq)-
Descrição: dc.descriptionInstituto de Bioquímica Médica Leopoldo de Meis Universidade Federal do Rio de Janeiro, Rio de Janeiro-
Descrição: dc.descriptionCentro Nacional de Biologia Estrutural e Bioimagem Universidade Federal do Rio de Janeiro, Rio de Janeiro-
Descrição: dc.descriptionCentro Multiusuário de Inovação Biomolecular e Departamento de Física Instituto de Biociências Letras e Ciências Exatas Universidade Estadual de São Paulo, São Paulo-
Descrição: dc.descriptionCentro Multiusuário de Inovação Biomolecular e Departamento de Física Instituto de Biociências Letras e Ciências Exatas Universidade Estadual de São Paulo, São Paulo-
Descrição: dc.descriptionFAPERJ: 204.432/2014-
Descrição: dc.descriptionFAPERJ: 239.229/2018-
Descrição: dc.descriptionCNPq: 312650/2021-3-
Descrição: dc.descriptionCNPq: 439306/2018-3-
Descrição: dc.descriptionFAPERJ: E-26/201.173/2021-
Descrição: dc.descriptionFAPERJ: E-26/201.316/2016-
Idioma: dc.languageen-
Relação: dc.relationiScience-
???dc.source???: dc.sourceScopus-
Palavras-chave: dc.subjectBiological sciences-
Palavras-chave: dc.subjectMolecular biology-
Palavras-chave: dc.subjectMolecular mechanism of behavior-
Palavras-chave: dc.subjectVirology-
Título: dc.titleSelf-assembly of dengue virus empty capsid-like particles in solution-
Tipo de arquivo: dc.typelivro digital-
Aparece nas coleções:Repositório Institucional - Unesp

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