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Metadados | Descrição | Idioma |
---|---|---|
Autor(es): dc.contributor | University of Parma | - |
Autor(es): dc.contributor | University of Florence | - |
Autor(es): dc.contributor | National Research Council of Italy | - |
Autor(es): dc.contributor | Universidade Estadual Paulista (UNESP) | - |
Autor(es): dc.creator | Gallo, Mariana | - |
Autor(es): dc.creator | Luti, Simone | - |
Autor(es): dc.creator | Baroni, Fabio | - |
Autor(es): dc.creator | Baccelli, Ivan | - |
Autor(es): dc.creator | Cilli, Eduardo Maffud | - |
Autor(es): dc.creator | Cicchi, Costanza | - |
Autor(es): dc.creator | Leri, Manuela | - |
Autor(es): dc.creator | Spisni, Alberto | - |
Autor(es): dc.creator | Pertinhez, Thelma A. | - |
Autor(es): dc.creator | Pazzagli, Luigia | - |
Data de aceite: dc.date.accessioned | 2025-08-21T15:24:09Z | - |
Data de disponibilização: dc.date.available | 2025-08-21T15:24:09Z | - |
Data de envio: dc.date.issued | 2023-07-29 | - |
Data de envio: dc.date.issued | 2023-07-29 | - |
Data de envio: dc.date.issued | 2023-01-31 | - |
Fonte completa do material: dc.identifier | http://dx.doi.org/10.3390/ijms24032251 | - |
Fonte completa do material: dc.identifier | http://hdl.handle.net/11449/248352 | - |
Fonte: dc.identifier.uri | http://educapes.capes.gov.br/handle/11449/248352 | - |
Descrição: dc.description | Cerato-ulmin (CU) is a 75-amino-acid-long protein that belongs to the hydrophobin family. It self-assembles at hydrophobic–hydrophilic interfaces, forming films that reverse the wettability properties of the bound surface: a capability that may confer selective advantages to the fungus in colonizing and infecting elm trees. Here, we show for the first time that CU can elicit a defense reaction (induction of phytoalexin synthesis and ROS production) in non-host plants (Arabidopsis) and exerts its eliciting capacity more efficiently when in its soluble monomeric form. We identified two hydrophobic clusters on the protein’s loops endowed with dynamical and physical properties compatible with the possibility of reversibly interconverting between a disordered conformation and a β-strand-rich conformation when interacting with hydrophilic or hydrophobic surfaces. We propose that the plasticity of those loops may be part of the molecular mechanism that governs the protein defense elicitation capability. | - |
Descrição: dc.description | Department of Medicine and Surgery University of Parma | - |
Descrição: dc.description | Department of Biomedical Experimental and Clinical Sciences University of Florence | - |
Descrição: dc.description | Institute for Sustainable Plant Protection National Research Council of Italy | - |
Descrição: dc.description | Department of Biochemistry and Organic Chemistry Institute of Chemistry São Paulo State University (UNESP) | - |
Descrição: dc.description | Department of Biochemistry and Organic Chemistry Institute of Chemistry São Paulo State University (UNESP) | - |
Idioma: dc.language | en | - |
Relação: dc.relation | International Journal of Molecular Sciences | - |
???dc.source???: dc.source | Scopus | - |
Palavras-chave: dc.subject | fungal PAMP | - |
Palavras-chave: dc.subject | hydrophobins | - |
Palavras-chave: dc.subject | plant defense | - |
Palavras-chave: dc.subject | self-assembly | - |
Título: dc.title | Plant Defense Elicitation by the Hydrophobin Cerato-Ulmin and Correlation with Its Structural Features | - |
Tipo de arquivo: dc.type | livro digital | - |
Aparece nas coleções: | Repositório Institucional - Unesp |
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