Structural and functional studies of a snake venom phospholipase A2-like protein complexed to an inhibitor from Tabernaemontana catharinensis

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Autor(es): dc.contributorUniversidade Estadual Paulista (UNESP)-
Autor(es): dc.contributorInstitute of Molecular Biology of Barcelona (IBMB-CSIC)-
Autor(es): dc.contributorInstituto Federal de Goiás (IF-GO)-
Autor(es): dc.contributorUnidade Rondônia-
Autor(es): dc.contributorPasseig Lluís Companys-
Autor(es): dc.creatorBorges, Rafael J.-
Autor(es): dc.creatorCardoso, Fábio F.-
Autor(es): dc.creatorde Carvalho, Cicilia-
Autor(es): dc.creatorde Marino, Ivan-
Autor(es): dc.creatorPereira, Paulo S.-
Autor(es): dc.creatorSoares, Andreimar M.-
Autor(es): dc.creatorDal-Pai-Silva, Maeli-
Autor(es): dc.creatorUsón, Isabel-
Autor(es): dc.creatorFontes, Marcos R.M.-
Data de aceite: dc.date.accessioned2025-08-21T16:25:41Z-
Data de disponibilização: dc.date.available2025-08-21T16:25:41Z-
Data de envio: dc.date.issued2023-07-29-
Data de envio: dc.date.issued2023-07-29-
Data de envio: dc.date.issued2023-03-01-
Fonte completa do material: dc.identifierhttp://dx.doi.org/10.1016/j.biochi.2022.10.011-
Fonte completa do material: dc.identifierhttp://hdl.handle.net/11449/246209-
Fonte: dc.identifier.urihttp://educapes.capes.gov.br/handle/11449/246209-
Descrição: dc.descriptionSnake envenomation is an ongoing global health problem and tropical neglected disease that afflicts millions of people each year. The only specific treatment, antivenom, has several limitations that affects its proper distribution to the victims and its efficacy against local effects, such as myonecrosis. The main responsible for this consequence are the phospholipases A2 (PLA2) and PLA2-like proteins, such as BthTX-I from Bothrops jararacussu. Folk medicine resorts to plants such as Tabernaemontana catharinensis to palliate these and other snakebite effects. Here, we evaluated the effect of its root bark extract and one of its isolated compounds, 12-methoxy-4-methyl-voachalotine (MMV), against the in vitro paralysis and muscle damage induced by BthTX-I. Secondary and quaternary structures of BthTX-I were not modified by the interaction with MMV. Instead, this compound interacted in an unprecedented way with the region inside the toxin hydrophobic channel and promoted a structural change in Val31, loop 58–71 and Membrane Disruption Site. Thus, we hypothesize that MMV inhibits PLA2-like proteins by preventing entrance of fatty acid into the hydrophobic channel. These data may explain the traditional use of T. catharinensis extract and confirm MMV as a promising candidate to complement antivenom or a structural guide to develop more effective inhibitors.-
Descrição: dc.descriptionCoordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior (CAPES)-
Descrição: dc.descriptionFederación Española de Enfermedades Raras-
Descrição: dc.descriptionMinisterio de Ciencia e Innovación-
Descrição: dc.descriptionUniversity of the East-
Descrição: dc.descriptionFundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (FAPESP)-
Descrição: dc.descriptionConselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico (CNPq)-
Descrição: dc.descriptionPennsylvania Game Commission-
Descrição: dc.descriptionDepartamento de Biofísica e Farmacologia Instituto de Biociências Universidade Estadual Paulista (UNESP), São Paulo-
Descrição: dc.descriptionCrystallographic Methods Institute of Molecular Biology of Barcelona (IBMB-CSIC)-
Descrição: dc.descriptionInstituto Federal de Goiás (IF-GO), Goiás-
Descrição: dc.descriptionLaboratório de Biotecnologia de Proteínas e Compostos Bioativos Aplicados à Saúde Fundação Oswaldo Cruz (FIOCRUZ) Unidade Rondônia, RO-
Descrição: dc.descriptionDepartamento de Biologia Estrutural e Funcional Instituto de Biociências Universidade Estadual Paulista (UNESP), São Paulo-
Descrição: dc.descriptionICREA Institució Catalana de Recerca i Estudis Avançats Passeig Lluís Companys, 23, Barcelona, E-08003, Spain-
Descrição: dc.descriptionDepartamento de Biofísica e Farmacologia Instituto de Biociências Universidade Estadual Paulista (UNESP), São Paulo-
Descrição: dc.descriptionDepartamento de Biologia Estrutural e Funcional Instituto de Biociências Universidade Estadual Paulista (UNESP), São Paulo-
Descrição: dc.descriptionFAPESP: 2016/24191-8-
Descrição: dc.descriptionFAPESP: 2019/05958-4-
Descrição: dc.descriptionFAPESP: 2020/10143-7-
Descrição: dc.descriptionFAPESP: 2021/01463-0-
Descrição: dc.descriptionCNPq: 302643/2021-4-
Descrição: dc.descriptionPennsylvania Game Commission: PGC2018-101370-BI00-
Formato: dc.format105-115-
Idioma: dc.languageen-
Relação: dc.relationBiochimie-
???dc.source???: dc.sourceScopus-
Palavras-chave: dc.subjectMMV-
Palavras-chave: dc.subjectMyotoxic inhibitor-
Palavras-chave: dc.subjectPLA2-Like proteins-
Palavras-chave: dc.subjectSnake venom-
Palavras-chave: dc.subjectTabernaemontana catharinensis-
Título: dc.titleStructural and functional studies of a snake venom phospholipase A2-like protein complexed to an inhibitor from Tabernaemontana catharinensis-
Tipo de arquivo: dc.typelivro digital-
Aparece nas coleções:Repositório Institucional - Unesp

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