The identification and biochemical properties of the catalytic specificity of a serine peptidase secreted by aspergillus fumigatus fresenius

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Autor(es): dc.contributorUniversidade de São Paulo (USP)-
Autor(es): dc.contributorUniversidade Federal de São Paulo (UNIFESP)-
Autor(es): dc.contributorUniversidade Estadual Paulista (UNESP)-
Autor(es): dc.creatorSilva, Ronivaldo Rodrigues da-
Autor(es): dc.creatorCaetano, Renato Cesar-
Autor(es): dc.creatorOkamoto, Debora Nona-
Autor(es): dc.creatorGonalves de Oliveira, Lilian Caroline-
Autor(es): dc.creatorBertolin, Thiago Carlos-
Autor(es): dc.creatorJuliano, Maria Aparecida-
Autor(es): dc.creatorJuliano, Luiz-
Autor(es): dc.creatorOliveira, Arthur H. C. de-
Autor(es): dc.creatorRosa, Jose C.-
Autor(es): dc.creatorCabral, Hamilton-
Data de aceite: dc.date.accessioned2025-08-21T21:23:01Z-
Data de disponibilização: dc.date.available2025-08-21T21:23:01Z-
Data de envio: dc.date.issued2022-04-28-
Data de envio: dc.date.issued2014-12-03-
Data de envio: dc.date.issued2022-04-28-
Data de envio: dc.date.issued2014-12-03-
Data de envio: dc.date.issued2014-01-01-
Fonte completa do material: dc.identifierhttp://dx.doi.org/10.2174/0929866521666140408114646-
Fonte completa do material: dc.identifierhttp://hdl.handle.net/11449/244060-
Fonte: dc.identifier.urihttp://educapes.capes.gov.br/handle/11449/244060-
Descrição: dc.descriptionAspergillus fumigatus is a saprophytic fungus as well as a so-called opportunist pathogen. Its biochemical potential and enzyme production justify intensive studies about biomolecules secreted by this microorganism. We describe the alkaline serine peptidase production, with optimum activity at 50 °C and a pH of 7.5 and a reduction in proteolytic activity in the presence of the Al+3+3 ions. When using intramolecularly quenched fluorogenic substrates, the highest catalytic efficiency was observed with the amino acid leucine on subsite S3 (60,000 mM-1s-1) and preference to non-polar amino acids on subsite S3. In general, however, the peptidase shows non-specificity on other subsites studied. According to the biochemical characteristics, this peptidase may be an important biocatalyst for the hydrolysis of an enormous variety of proteins and can constitute an essential molecule for the saprophytic lifestyle or invasive action of the opportunistic pathogen. The peptidase described herein exhibits an estimated molecular mass of 33 kDa. Mass spectrometry analysis identified the sequence GAPWGLGSISHK displaying similarities to that of serine peptidase from Aspergillus fumigatus. These data may lead to a greater understanding of the advantageous biochemical potential, biotechnological interest, and trends of this fungus in spite of being an opportunist pathogen. © 2014 Bentham Science Publishers.-
Descrição: dc.descriptionFundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (FAPESP)-
Descrição: dc.descriptionConselho Nacional de Desenvolvimento Cientfico e Tecnologico-
Descrição: dc.descriptionInstituto Nacional de Ciencia e Tecnologia-Rede de Biotecnologia Farmaceutica-
Descrição: dc.descriptionInstituto de Biociências, Letras e Ciências Exatas, Universidade Estadual Paulista-São Jose do Rio Preto, São Paulo-
Descrição: dc.descriptionFaculdade de Ciências Farmacêuticas de Ribeirão Preto, Universidade de São Paulo, São Paulo-
Descrição: dc.descriptionUniversidade Federal de São Paulo, UNIFESP, São Paulo-
Descrição: dc.descriptionFaculdade de Filosofia, Ciências e Letras de Ribeirão Preto, Universidade de São Paulo, Ribeirão Preto, SP-
Descrição: dc.descriptionFaculdade de Medicina de Ribeirão Preto, Universidade de São Paulo, Ribeirão Preto, SP-
Descrição: dc.descriptionUniv Estadual Paulista, Inst Biociencias Letras & Ciencias Exatas, Sao Paulo, Brazil-
Descrição: dc.descriptionUniv Sao Paulo, Fac Ciencias Farmaceut Ribeirao Preto, Sao Paulo, Brazil-
Descrição: dc.descriptionUniv Fed Sao Paulo, UNIFESP, Sao Paulo, Brazil-
Descrição: dc.descriptionUniv Sao Paulo, Fac Filosofia Ciencias & Letras Ribeirao Preto, Ribeirao Preto, SP, Brazil-
Descrição: dc.descriptionUniv Sao Paulo, Fac Med Ribeirao Preto, Ribeirao Preto, SP, Brazil-
Descrição: dc.descriptionInstituto de Biociências, Letras e Ciências Exatas, Universidade Estadual Paulista-São Jose do Rio Preto, São Paulo-
Descrição: dc.descriptionUniv Estadual Paulista, Inst Biociencias Letras & Ciencias Exatas, Sao Paulo, Brazil-
Descrição: dc.descriptionFAPESP: 11/06986-0-
Descrição: dc.descriptionConselho Nacional de Desenvolvimento Cientfico e Tecnologico308078/2012-8-
Formato: dc.format663-671-
Idioma: dc.languageen-
Publicador: dc.publisherBentham Science Publ Ltd-
Relação: dc.relationProtein and Peptide Letters-
Relação: dc.relation1.039-
Relação: dc.relation0,429-
Direitos: dc.rightsinfo:eu-repo/semantics/restrictedAccess-
???dc.source???: dc.sourceScopus-
???dc.source???: dc.sourceWeb of Science-
Palavras-chave: dc.subjectAspergillus fumigatus-
Palavras-chave: dc.subjectcatalytic specificity-
Palavras-chave: dc.subjectintramolecularly quenched fluorogenic substrates-
Palavras-chave: dc.subjectopportunistic pathogen-
Palavras-chave: dc.subjectsaprophytic lifestyle-
Palavras-chave: dc.subjectserine peptidase-
Título: dc.titleThe identification and biochemical properties of the catalytic specificity of a serine peptidase secreted by aspergillus fumigatus fresenius-
Tipo de arquivo: dc.typelivro digital-
Aparece nas coleções:Repositório Institucional - Unesp

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