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| Metadados | Descrição | Idioma |
|---|---|---|
| Autor(es): dc.contributor | Universidad de la República | - |
| Autor(es): dc.contributor | Universidade de São Paulo (USP) | - |
| Autor(es): dc.contributor | Universidade Estadual Paulista (UNESP) | - |
| Autor(es): dc.creator | Trujillo, Madia | - |
| Autor(es): dc.creator | Tairum, Carlos A. | - |
| Autor(es): dc.creator | Oliveira, Marcos Antonio de | - |
| Autor(es): dc.creator | Soares Netto, Luis E. | - |
| Data de aceite: dc.date.accessioned | 2025-08-21T22:22:04Z | - |
| Data de disponibilização: dc.date.available | 2025-08-21T22:22:04Z | - |
| Data de envio: dc.date.issued | 2023-03-01 | - |
| Data de envio: dc.date.issued | 2023-03-01 | - |
| Data de envio: dc.date.issued | 2021-12-31 | - |
| Fonte completa do material: dc.identifier | http://dx.doi.org/10.1016/B978-0-323-90219-9.00008-X | - |
| Fonte completa do material: dc.identifier | http://hdl.handle.net/11449/240805 | - |
| Fonte: dc.identifier.uri | http://educapes.capes.gov.br/handle/11449/240805 | - |
| Descrição: dc.description | The three families of thiol- or selenol-based peroxidases (peroxiredoxins, Prx; glutathione peroxidases, GPx; and organic hydroperoxide resistance protein/osmotically inducible protein C, Ohr/OsmC) catalyze the reduction of hydroperoxides at the expense of thiol-containing compounds. In Prx, Ohr/OsmC, and some GPx, the catalysis involves a peroxidatic cysteine, while in other GPx, a selenocysteine. Their specificities for reducing and oxidizing substrates are distinct and may reflect their physiological roles. Prx and GPx share the thioredoxin fold common to the proteins belonging to the thioredoxin superfamily. In contrast, Ohr/OsmC present a unique barrel shape α/β fold. Some Prx change their oligomeric state under different conditions, including protein redox state, which is associated with a chaperone function. Ohr/OsmC are dimers and GPx can be monomeric or tetrameric, irrespective of their oxidation state. The mechanisms behind the extraordinary catalytic efficiency of these enzymes in the reduction of hydroperoxides are discussed. | - |
| Descrição: dc.description | Departamento de Bioquímica Centro de Investigaciones Biomédicas (CEINBIO) Universidad de la República | - |
| Descrição: dc.description | Departamento de Genética e Biologia Evolutiva Instituto de Biociências Universidade de São Paulo, SP | - |
| Descrição: dc.description | Instituto de Biociências Universidade Estadual Paulista UNESP, SP | - |
| Descrição: dc.description | Instituto de Biociências Universidade Estadual Paulista UNESP, SP | - |
| Formato: dc.format | 277-305 | - |
| Idioma: dc.language | en | - |
| Relação: dc.relation | Redox Chemistry and Biology of Thiols | - |
| ???dc.source???: dc.source | Scopus | - |
| Palavras-chave: dc.subject | Catalytic mechanism | - |
| Palavras-chave: dc.subject | Fatty acid hydroperoxide | - |
| Palavras-chave: dc.subject | Glutathione peroxidase | - |
| Palavras-chave: dc.subject | Hydrogen peroxide | - |
| Palavras-chave: dc.subject | Lipoperoxidation | - |
| Palavras-chave: dc.subject | Organic hydroperoxide resistance protein | - |
| Palavras-chave: dc.subject | Peroxidase | - |
| Palavras-chave: dc.subject | Peroxidatic cysteine | - |
| Palavras-chave: dc.subject | Peroxiredoxin | - |
| Palavras-chave: dc.subject | Selenocysteine | - |
| Título: dc.title | Thiol- and selenol-based peroxidases: Structure and catalytic properties | - |
| Tipo de arquivo: dc.type | livro digital | - |
| Aparece nas coleções: | Repositório Institucional - Unesp | |
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