Avaliação do
Você é humano?
8
5
=
Denunciar conteúdo impróprio
Atenção:
O eduCAPES é um repositório de objetos educacionais, não sendo responsável por materiais de terceiros submetidos na plataforma. O usuário assume ampla e total responsabilidade quanto à originalidade, à titularidade e ao conteúdo, citações de obras consultadas, referências e outros elementos que fazem parte do material que deseja submeter. Recomendamos que se reporte diretamente ao(s) autor(es), indicando qual parte do material foi considerada imprópria (cite página e parágrafo) e justificando sua denúncia.
Caso seja o autor original de algum material publicado indevidamente ou sem autorização, será necessário que se identifique informando nome completo, CPF e data de nascimento. Caso possua uma decisão judicial para retirada do material, solicitamos que informe o link de acesso ao documento, bem como quaisquer dados necessários ao acesso, no campo abaixo.
Todas as denúncias são sigilosas e sua identidade será preservada. Os campos nome e e-mail são de preenchimento opcional. Porém, ao deixar de informar seu e-mail, um possível retorno será inviabilizado e/ou sua denúncia poderá ser desconsiderada no caso de necessitar de informações complementares.
Metodologias enzimáticas envolvendo nitrilas hidratases e transaminases para aplicações em síntese orgânica
Use este link compartilhar ou citar este material: http://educapes.capes.gov.br/handle/11449/237201
Registro completo de metadados
| Metadados | Descrição | Idioma |
|---|---|---|
| Autor(es): dc.contributor | Milagre, Cíntia Duarte de Freitas[UNESP] | - |
| Autor(es): dc.contributor | Universidade Estadual Paulista (UNESP) | - |
| Autor(es): dc.creator | Teixeira, Iris dos Santos | - |
| Data de aceite: dc.date.accessioned | 2025-08-21T19:48:48Z | - |
| Data de disponibilização: dc.date.available | 2025-08-21T19:48:48Z | - |
| Data de envio: dc.date.issued | 2022-10-24 | - |
| Data de envio: dc.date.issued | 2022-10-24 | - |
| Data de envio: dc.date.issued | 2022-10-10 | - |
| Fonte completa do material: dc.identifier | http://hdl.handle.net/11449/237201 | - |
| Fonte: dc.identifier.uri | http://educapes.capes.gov.br/handle/11449/237201 | - |
| Descrição: dc.description | A biocatálise consiste no uso de enzimas e outros catalisadores biológicos na transformação de substâncias orgânicas não naturais. Ela é uma ferramenta importante na síntese orgânica, já que as enzimas são seletivas, atuam em condições reacionais brandas e em solventes ambientalmente amigáveis. Entre os biocatalisadores disponíveis, as transaminases (ATAs) são enzimas dependentes de piridoxal-5-fosfato (PLP) que catalisam a transferência de grupos amino para aldeídos e/ou cetonas. Nesse trabalho foram estudadas as reações de aminação redutiva de cetonas proquirais, com foco em avaliar a presença de heterociclos e de um sistema insaturado nos compostos. Foram empregadas um conjunto de cinco enzimas selvagens recombinantes e uma enzima comercial. Quando se avaliou a presença do heterociclo na furilmetilcetona, foi observado que a conversão diminuiu drasticamente quando comparado a cetona acetofenona, indicando que a presença do heteroátomo no anel de cinco membros influenciou negativamente essa reação. Em relação a cetona α-β-insaturada 4-fenilbut-3-en-2-ona, também foi demonstrado que a conversão caiu drasticamente em relação a seu análogo saturado 1-fenil-3-butanona (78 - >99%), e esse sistema foi posteriormente estudado com maior profundidade com o auxílio de técnicas de ancoragem molecular. As nitrilas hidratases (NHases) são enzimas amplamente empregadas industrialmente, que realizam a reação de hidratação enzimática de nitrilas a suas correspondentes amidas. Nesse trabalho primeiramente foi investigada a presença de uma NHase na bactéria Lysinibacillus boronitolerans CBMAI 2094, previamente identificada como um dos microrganismos responsáveis pela biodegradação do herbicida benzonitrilado Totril® através de triagens enzimáticas. Para identificação do gene responsável pela NHase foram usadas duas abordagens: uma abordagem in silico através de técnicas de bioinformática, e também através de reações em cadeia da polimerase (PCR) investigativas. Por meio das duas estratégias não foi possível identificar o gene correspondente a enzima de interesse. Posteriormente a reação de hidratação enzimática com a NHase de Rhodococcus erythropolis foi otimizada com o uso de maior porcentagem de DMSO como cossolvente no meio reacional, melhorando os resultados de conversão para as nitrilas testadas. Por fim a NHase de R. erythropolis foi usada como molde para a obtenção de variantes enzimáticas através de mutagênese sítio dirigida. Com auxílio de ancoragem molecular para determinação da localização das mutações pontuais, foram obtidas três variantes enzimáticas: W118A, W118D e W118H e elas foram empregadas em reações com um conjunto de nitrilas. | - |
| Descrição: dc.description | Biocatalysis consists of the use of enzymes and other biological catalysts in the transformation of unnatural organic substances. It is an important tool in organic synthesis, since enzymes are selective, act under mild reaction conditions and in environmentally friendly solvents. Among the available biocatalysts, amine transaminases (ATAs) are pyridoxal-5- phosphate (PLP)-dependent enzymes that catalyze the transfer of amino groups to aldehydes and/or ketones. In this work, the reductive amination reactions of prochiral ketones were studied, focusing on evaluating the presence of heterocycles and an unsaturated system in the compounds. A set of five recombinant wild-type enzymes and a commercial enzyme were used. When the presence of the heterocycle in the furylmethylketone was evaluated, it was observed that the conversion decreased dramatically when compared to the ketone acetophenone, indicating that the presence of the heteroatom in the five-membered ring negatively influenced this reaction. Regarding the α-β-unsaturated ketone 4-phenylbut-3-en-2-one, it was also shown that the conversion dropped dramatically compared to its saturated analogue 1-phenyl-3- butanone (78 - >99%), and this system was later studied in greater depth with the aid of molecular anchoring techniques. Nitriles hydratases (NHases) are enzymes widely used industrially, which carry out the enzymatic hydration reaction of nitriles to their corresponding amides. In this work, we first investigated the presence of a NHase in the bacterium Lysinibacillus boronitolerans CBMAI 2094, previously identified as one of the microorganisms responsible for the biodegradation of the benzonitrified herbicide Totril® through enzymatic screening. Two approaches were used to identify the gene responsible for NHase: an in-silico approach through bioinformatics, and also through investigative polymerase chain reactions (PCR). Using the two strategies it was not possible to identify the gene corresponding to the enzyme of interest. Subsequently, the enzymatic hydration reaction with NHase from Rhodococcus erythropolis was optimized using a higher percentage of DMSO as a co-solvent in the reaction medium, improving the conversion results for the tested nitriles. Finally, R. erythropolis NHase was used as a template to obtain enzymatic variants through site-directed mutagenesis. Molecular docking was used to determine the location of point mutations, and three enzymatic variants were obtained: W118A, W118D and W118H which were used in reactions with a set of nitriles. | - |
| Descrição: dc.description | Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior (CAPES) | - |
| Descrição: dc.description | 88882.330080/2019-01 | - |
| Formato: dc.format | application/pdf | - |
| Formato: dc.format | application/pdf | - |
| Idioma: dc.language | pt_BR | - |
| Publicador: dc.publisher | Universidade Estadual Paulista (UNESP) | - |
| Direitos: dc.rights | info:eu-repo/semantics/openAccess | - |
| Palavras-chave: dc.subject | Química verde | - |
| Palavras-chave: dc.subject | Biocatálise | - |
| Palavras-chave: dc.subject | Enzimas microbianas | - |
| Palavras-chave: dc.subject | Biologia molecular | - |
| Palavras-chave: dc.subject | Expressão gênica | - |
| Título: dc.title | Metodologias enzimáticas envolvendo nitrilas hidratases e transaminases para aplicações em síntese orgânica | - |
| Título: dc.title | Enzymatic methodologies envolving nitrile hydratases and transaminases for applications in organic synthesis | - |
| Tipo de arquivo: dc.type | livro digital | - |
| Aparece nas coleções: | Repositório Institucional - Unesp | |
Não existem arquivos associados a este item.
O Portal eduCAPES é oferecido ao usuário, condicionado à aceitação dos termos, condições e avisos contidos aqui e sem modificações. A CAPES poderá modificar o conteúdo ou formato deste site ou acabar com a sua operação ou suas ferramentas a seu critério único e sem aviso prévio. Ao acessar este portal, você, usuário pessoa física ou jurídica, se declara compreender e aceitar as condições aqui estabelecidas, da seguinte forma:
- O Termo de Uso pode ser modificado pela CAPES a qualquer tempo, sem necessidade de notificação prévia, sendo que tais modificações serão válidas a partir da data de sua veiculação neste portal;
- Para aprovação de cadastro do usuário ao sistema, a CAPES pode requisitar o fornecimento de informações, haja vista a política de segurança adotada, objetivando resguardar a segurança dos usuários nesse ambiente virtual;
- O usuário aceita e declara compreender que, em razão do peculiar ambiente da Internet, a CAPES não poderá garantir que o acesso ao site seja livre de erros ou problemas decorrentes de casos fortuitos, internos ou externos, casos de força maior ou ainda de outros casos não inteiramente sujeitos a controle direto dos administradores do site e, portanto o usuário se obriga a isentar a CAPES de quaisquer reclamações ou indenizações. A CAPES também não se responsabiliza por interrupções, interceptações, invasões, disseminação de vírus ou outros atos ilícitos, típicos e atípicos de ambiente virtual, e de web, dos quais a CAPES não tenha tido intenção deliberada de participar ou praticar;
- O usuário aceita e declara compreender que qualquer texto, marca, áudio, imagem, ou conteúdo veiculados no site são protegidos por direitos de propriedade intelectual o qual deve ser respeitado de acordo com a licença concedida pelo respectivo detentor dos referidos direitos, sob pena de apuração das responsabilidades cabíveis;
-
Desta forma a CAPES se exime de toda e qualquer responsabilidade por eventuais perdas, danos e prejuízos de qualquer natureza decorrentes:
- Do descumprimento da lei, da moral e dos bons costumes, como consequência da transmissão, difusão, armazenamento, disponibilização, recepção, obtenção ou acesso aos conteúdos;
- Da infração aos direitos de propriedade intelectual e industrial, segredos empresariais, compromissos contratuais de qualquer tipo, direitos à honra, à intimidade pessoal e familiar, à imagem das pessoas, direitos de propriedade e de toda e qualquer natureza pertencentes a um terceiro por consequência da transmissão, difusão, armazenamento, disponibilização, recepção, obtenção ou acesso aos conteúdos;
- Da falta de veracidade, precisão, exatidão, pertinência e/ou atualidade dos conteúdos;
- Da inadequação para qual seja o propósito, ou da frustração, das expectativas geradas pelos conteúdos;
- Exceto quando mencionado explicitamente, ou quando se tratar de citação de material alheio ou ilustração, nos limites estabelecidos pela Lei 9.610/98, todo o Conteúdo textual original do Portal eduCAPES está disponível livremente para leitura, entre outros direitos, conforme definido na licença Creative Commons;
- A CAPES não se responsabiliza pelos comentários, opiniões, informações, depoimentos, mensagens, vídeos, textos, imagens, áudios ou qualquer outro tipo de conteúdo que sejam, postados, publicados e disponibilizados através do Portal eduCAPES pelos usuários, sendo a responsabilidade civil e criminal atribuída única e exclusivamente ao autor dos comentários, opiniões, informações, ou mensagens. Todo o conteúdo publicado por usuários são de responsabilidade exclusiva dos mesmos e de caráter completamente independente, sendo que todo e qualquer tipo de opinião, ideal e/ou posição expressados não refletem necessariamente o ponto de vista e a posição do Portal eduCAPES e/ou da CAPES. A CAPES se reserva o direito de armazenar as informações destes autores e/ou Usuários, a fim de viabilizar sua identificação;
- O usuário aceita e declara compreender que a CAPES poderá disponibilizar no Portal eduCAPES, links de acesso para outros sites e endereços virtuais administrados, controlados ou operados por terceiros. Qualquer site conectado a partir do eduCAPES não está sob o controle da CAPES;
- A CAPES não assume nenhuma responsabilidade ou obrigação por qualquer informação, comunicação ou material encontrado em tais sites, ou em qualquer site conectado a tais sites. A CAPES não assume qualquer responsabilidade pelos serviços ou funcionalidades ali dispostos, sendo a decisão de utilização e a forma de relacionamento com os mesmos de exclusiva responsabilidade do usuário, que inclusive isenta a CAPES de fiscalizar o conteúdo ou zelar pela integridade de tais sites ou endereços virtuais.
- O usuário aceita e declara compreender que o acesso a determinadas áreas do site será restrito. Para acessá-las, o usuário deverá fazer o login e cadastrar uma senha de acesso. A senha é individual, sigilosa e intransferível, sendo o usuário o único responsável pela guarda da mesma. O usuário assume toda e qualquer responsabilidade pelo mau uso ou pela utilização da senha por terceiros;
- A CAPES reserva o direito de excluir o cadastro, de excluir o material submetido ou proibir o acesso do usuário ao portal eduCAPES no caso de qualquer abuso ou indício de prática ilícita no uso do site ou de qualquer uso não autorizado ou proibido pelo usuário, nos termos da legislação brasileira;
- As condições estabelecidas no Termo de Aceite e Uso do Site são regidas pela lei brasileira. Sob nenhuma circunstância o usuário deverá violar qualquer lei usando o portal eduCAPES para propósitos que incluam, mas não limitados a isso, difamação ou perturbação de outros, violação de direitos de propriedade intelectual ou de terceiros, envio de material obsceno ou ofensivo, vírus, arquivos corrompidos, ou outros programas que poderiam danificar ou alterar este site ou os computadores de empresa ou de terceiros;
- A CAPES reserva o direito de retirar qualquer conteúdo que infrinja a lei, a moral e os bons costumes nos termos da legislação vigente e também na hipótese de o conteúdo não se coadunar com as finalidades educativas do Portal. A CAPES garante o direito de defesa e contraditório dos usuários. O usuário reconhece que o material enviado por terceiros, que não a CAPES, não é endossado pela mesma.
Concordo e desejo baixar o arquivo
Não concordo e não irei baixar o arquivo
Não concordo e não irei baixar o arquivo