Effects of serine or threonine in the active site of typical 2-cys prx on hyperoxidation susceptibility and on chaperone activity

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MetadadosDescriçãoIdioma
Autor(es): dc.contributorUniversidade Estadual Paulista (UNESP)-
Autor(es): dc.contributorUniversidade de São Paulo (USP)-
Autor(es): dc.contributorUniversidade Federal de Santa Catarina (UFSC)-
Autor(es): dc.creatorTairum, Carlos A.-
Autor(es): dc.creatorSantos, Melina Cardoso-
Autor(es): dc.creatorBreyer, Carlos Alexandre-
Autor(es): dc.creatorde Oliveira, Ana Laura Pires-
Autor(es): dc.creatorCabrera, Vitoria Isabela Montanhero-
Autor(es): dc.creatorToledo-Silva, Guilherme-
Autor(es): dc.creatorMori, Gustavo Maruyama-
Autor(es): dc.creatorToyama, Marcos Hikari-
Autor(es): dc.creatorNetto, Luis Eduardo Soares-
Autor(es): dc.creatorde Oliveira, Marcos Antonio-
Data de aceite: dc.date.accessioned2025-08-21T22:54:26Z-
Data de disponibilização: dc.date.available2025-08-21T22:54:26Z-
Data de envio: dc.date.issued2022-05-01-
Data de envio: dc.date.issued2022-05-01-
Data de envio: dc.date.issued2021-07-01-
Fonte completa do material: dc.identifierhttp://dx.doi.org/10.3390/antiox10071032-
Fonte completa do material: dc.identifierhttp://hdl.handle.net/11449/233190-
Fonte: dc.identifier.urihttp://educapes.capes.gov.br/handle/11449/233190-
Descrição: dc.descriptionTypical 2-Cys peroxiredoxins (2-Cys Prx) are ubiquitous Cys-based peroxidases, which are stable as decamers in the reduced state, and may dissociate into dimers upon disulfide bond formation. A peroxidatic Cys (CP) takes part of a catalytic triad, together with a Thr/Ser and an Arg. Previously, we described that the presence of Ser (instead of Thr) in the active site stabilizes yeast 2-Cys Prx as decamers. Here, we compared the hyperoxidation susceptibilities of yeast 2-Cys Prx. Notably, 2-Cys Prx containing Ser (named here Ser-Prx) were more resistant to hyperoxidation than enzymes containing Thr (Thr-Prx). In silico analysis revealed that Thr-Prx are more frequent in all domains of life, while Ser-Prx are more abundant in bacteria. As yeast 2-Cys Prx, bacterial Ser-Prx are more stable as decamers than Thr-Prx. However, bacterial Ser-Prx were only slightly more resistant to hyperoxidation than Thr-Prx. Furthermore, in all cases, organic hydroperoxide inhibited more the peroxidase activities of 2-Cys Prx than hydrogen peroxide. Moreover, bacterial Ser-Prx displayed increased thermal resistance and chaperone activity, which may be related with its enhanced stability as decamers compared to Thr-Prx. Therefore, the single substitution of Thr by Ser in the catalytic triad results in profound biochemical and structural differences in 2-Cys Prx.-
Descrição: dc.descriptionFundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (FAPESP)-
Descrição: dc.descriptionInstituto de Biociências Universidade Estadual Paulista UNESP-
Descrição: dc.descriptionDepartamento de Genética e Biologia Evolutiva Instituto de Biociências Universidade de São Paulo-
Descrição: dc.descriptionLaboratório de Biomarcadores de Contaminação Aquática e Imunoquímica Departamento de Bioquímica Universidade Federal de Santa Catarina-
Descrição: dc.descriptionLaboratório de Ecologia Molecular Instituto de Biociências Universidade Estadual Paulista UNESP-
Descrição: dc.descriptionInstituto de Biociências Universidade Estadual Paulista UNESP-
Descrição: dc.descriptionLaboratório de Ecologia Molecular Instituto de Biociências Universidade Estadual Paulista UNESP-
Descrição: dc.descriptionFAPESP: 2007/50930-3-
Descrição: dc.descriptionFAPESP: 2011/13500-6-
Descrição: dc.descriptionFAPESP: 2013/07937-8-
Descrição: dc.descriptionFAPESP: 2017/06263-4-
Descrição: dc.descriptionFAPESP: 2018/12628-8-
Descrição: dc.descriptionFAPESP: 2019/04054-4-
Descrição: dc.descriptionFAPESP: 2020/02868-1-
Idioma: dc.languageen-
Relação: dc.relationAntioxidants-
???dc.source???: dc.sourceScopus-
Palavras-chave: dc.subject2-Cys Prx-
Palavras-chave: dc.subjectCatalytic triad-
Palavras-chave: dc.subjectChaperone-
Palavras-chave: dc.subjectHyperoxidation-
Palavras-chave: dc.subjectOligomerization-
Palavras-chave: dc.subjectOrganic hydroperoxides-
Título: dc.titleEffects of serine or threonine in the active site of typical 2-cys prx on hyperoxidation susceptibility and on chaperone activity-
Tipo de arquivo: dc.typelivro digital-
Aparece nas coleções:Repositório Institucional - Unesp

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