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Metadados | Descrição | Idioma |
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Autor(es): dc.contributor | City of Hope National Medical Center | - |
Autor(es): dc.contributor | Indian Institute of Science | - |
Autor(es): dc.contributor | Universidade Estadual Paulista (UNESP) | - |
Autor(es): dc.contributor | University of Maryland | - |
Autor(es): dc.contributor | Indian Institute of Science Education and Research Kolkata | - |
Autor(es): dc.creator | Kulkarni, Prakash | - |
Autor(es): dc.creator | Achuthan, Srisairam | - |
Autor(es): dc.creator | Bhattacharya, Supriyo | - |
Autor(es): dc.creator | Jolly, Mohit Kumar | - |
Autor(es): dc.creator | Kotnala, Sourabh | - |
Autor(es): dc.creator | Leite, Vitor B. P. | - |
Autor(es): dc.creator | Mohanty, Atish | - |
Autor(es): dc.creator | Orban, John | - |
Autor(es): dc.creator | Roy, Susmita | - |
Autor(es): dc.creator | Rangarajan, Govindan | - |
Autor(es): dc.creator | Salgia, Ravi | - |
Data de aceite: dc.date.accessioned | 2025-08-21T16:08:27Z | - |
Data de disponibilização: dc.date.available | 2025-08-21T16:08:27Z | - |
Data de envio: dc.date.issued | 2022-04-29 | - |
Data de envio: dc.date.issued | 2022-04-29 | - |
Data de envio: dc.date.issued | 2020-12-31 | - |
Fonte completa do material: dc.identifier | http://dx.doi.org/10.1007/s12551-021-00858-x | - |
Fonte completa do material: dc.identifier | http://hdl.handle.net/11449/229939 | - |
Fonte: dc.identifier.uri | http://educapes.capes.gov.br/handle/11449/229939 | - |
Descrição: dc.description | Intrinsically disordered proteins (IDPs) are proteins that lack rigid 3D structure but exist as conformational ensembles. Because of their structural plasticity, they can interact with multiple partners. The protein interactions between IDPs and their partners form scale-free protein interaction networks (PINs) that facilitate information flow in the cell. Because of their plasticity, IDPs typically occupy hub positions in cellular PINs. Furthermore, their conformational dynamics and propensity for post-translational modifications contribute to “conformational” noise which is distinct from the well-recognized transcriptional noise. Therefore, upregulation of IDPs in response to a specific input, such as stress, contributes to increased noise and, hence, an increase in stochastic, “promiscuous” interactions. These interactions lead to activation of latent pathways or can induce “rewiring” of the PIN to yield an optimal output underscoring the critical role of IDPs in regulating information flow. We have used PAGE4, a highly intrinsically disordered stress-response protein as a paradigm. Employing a variety of experimental and computational techniques, we have elucidated the role of PAGE4 in phenotypic switching of prostate cancer cells at a systems level. These cumulative studies over the past decade provide a conceptual framework to better understand how IDP conformational dynamics and conformational noise might facilitate cellular decision-making. | - |
Descrição: dc.description | Department of Medical Oncology and Therapeutics Research City of Hope National Medical Center | - |
Descrição: dc.description | Center for Informatics Division of Research Informatics City of Hope National Medical Center | - |
Descrição: dc.description | Translational Bioinformatics Center for Informatics Department of Computational and Quantitative Medicine City of Hope National Medical Center, 1500 Duarte Rd | - |
Descrição: dc.description | Center for BioSystems Science and Engineering Indian Institute of Science | - |
Descrição: dc.description | Departamento de Física Instituto de Biociências Letras e Ciências ExatasUniversidade Estadual Paulista (UNESP), São José Do Rio Preto | - |
Descrição: dc.description | Institute for Bioscience and Biotechnology Research University of Maryland | - |
Descrição: dc.description | Department of Chemistry and Biochemistry University of Maryland | - |
Descrição: dc.description | Department of Chemical Sciences Indian Institute of Science Education and Research Kolkata | - |
Descrição: dc.description | Department of Mathematics Indian Institute of Science | - |
Descrição: dc.description | Departamento de Física Instituto de Biociências Letras e Ciências ExatasUniversidade Estadual Paulista (UNESP), São José Do Rio Preto | - |
Idioma: dc.language | en | - |
Relação: dc.relation | Biophysical Reviews | - |
???dc.source???: dc.source | Scopus | - |
Palavras-chave: dc.subject | Conformational noise | - |
Palavras-chave: dc.subject | Intrinsically disordered proteins | - |
Palavras-chave: dc.subject | MRK hypothesis | - |
Palavras-chave: dc.subject | PAGE4 | - |
Palavras-chave: dc.subject | Phenotypic switching | - |
Palavras-chave: dc.subject | Protein conformational dynamics | - |
Título: dc.title | Protein conformational dynamics and phenotypic switching | - |
Tipo de arquivo: dc.type | vídeo | - |
Aparece nas coleções: | Repositório Institucional - Unesp |
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