1H, 15N, and 13C resonance assignments of the SH3-like tandem domain of human KIN protein

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MetadadosDescriçãoIdioma
Autor(es): dc.contributorUniversidade Estadual Paulista (UNESP)-
Autor(es): dc.contributorUniversidade Estadual de Maringá (UEM)-
Autor(es): dc.contributorUniversidade Federal do Rio de Janeiro (UFRJ)-
Autor(es): dc.creatorde Lourenço, Isabella Otenio-
Autor(es): dc.creatorSeixas, Flávio Augusto Vicente-
Autor(es): dc.creatorFernandez, Maria Aparecida-
Autor(es): dc.creatorAlmeida, Fabio Ceneviva Lacerda-
Autor(es): dc.creatorFossey, Marcelo Andrés-
Autor(es): dc.creatorde Souza, Fátima Pereira-
Autor(es): dc.creatorCaruso, Ícaro Putinhon-
Data de aceite: dc.date.accessioned2025-08-21T21:19:23Z-
Data de disponibilização: dc.date.available2025-08-21T21:19:23Z-
Data de envio: dc.date.issued2022-04-29-
Data de envio: dc.date.issued2022-04-29-
Data de envio: dc.date.issued2021-10-01-
Fonte completa do material: dc.identifierhttp://dx.doi.org/10.1007/s12104-021-10044-5-
Fonte completa do material: dc.identifierhttp://hdl.handle.net/11449/229372-
Fonte: dc.identifier.urihttp://educapes.capes.gov.br/handle/11449/229372-
Descrição: dc.descriptionKIN is a DNA/RNA-binding protein conserved evolutionarily from yeast to humans and expressed ubiquitously in mammals. It is an essential nuclear protein involved in numerous cellular processes, such as DNA replication, class-switch recombination, cell cycle regulation, and response to UV or ionizing radiation-induced DNA damage. The C-terminal region of the human KIN (hKIN) protein is composed of an SH3-like tandem domain, which is crucial for the anti-proliferation effect of the full-length protein. Herein, we present the 1H, 15N, and 13C resonances assignment of the backbone and side chains for the SH3-like tandem domain of the hKIN protein, as well as the secondary structure prediction based on the assigned chemical shifts using TALOS-N software. This work prepares the ground for future studies of RNA-binding and backbone dynamics.-
Descrição: dc.descriptionConselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico (CNPq)-
Descrição: dc.descriptionFundação de Amparo à Pesquisa do Estado do Rio de Janeiro (FAPERJ)-
Descrição: dc.descriptionFundação Araucária-
Descrição: dc.descriptionDepartment of Physics Institute of Biosciences Letters and Exact Sciences (IBILCE) Multiuser Center for Biomolecular Innovation (CMIB) São Paulo State University “Júlio de Mesquita Filho” (UNESP)-
Descrição: dc.descriptionDepartment of Technology Maringá State University (UEM)-
Descrição: dc.descriptionDepartment of Biotechnology Genetics and Cell Biology Maringá State University (UEM)-
Descrição: dc.descriptionInstitute of Medical Biochemistry Leopoldo de Meis (IBqM) and National Center for Structural Biology and Bioimaging (CENABIO) Federal University of Rio de Janeiro (UFRJ)-
Descrição: dc.descriptionDepartment of Physics Institute of Biosciences Letters and Exact Sciences (IBILCE) Multiuser Center for Biomolecular Innovation (CMIB) São Paulo State University “Júlio de Mesquita Filho” (UNESP)-
Descrição: dc.descriptionCNPq: 141886/2019-6-
Descrição: dc.descriptionFAPERJ: 202.279/2018-
Descrição: dc.descriptionFundação Araucária: 40/2016-
Formato: dc.format449-453-
Idioma: dc.languageen-
Relação: dc.relationBiomolecular NMR Assignments-
???dc.source???: dc.sourceScopus-
Palavras-chave: dc.subjectHuman KIN protein-
Palavras-chave: dc.subjectNMR assignment-
Palavras-chave: dc.subjectSH3-like tandem domain-
Título: dc.title1H, 15N, and 13C resonance assignments of the SH3-like tandem domain of human KIN protein-
Tipo de arquivo: dc.typelivro digital-
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