Biochemical and biophysical characterization of the RVB-1/RVB-2 protein complex, the RuvBL/RVB homologues in Neurospora crassa

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Autor(es): dc.contributorUniversidade Estadual Paulista (UNESP)-
Autor(es): dc.contributorUniversidade de São Paulo (USP)-
Autor(es): dc.creatorMaimoni Campanella, Jonatas Erick-
Autor(es): dc.creatorRamos Junior, Sergio Luiz-
Autor(es): dc.creatorRodrigues Kiraly, Vanessa Thomaz-
Autor(es): dc.creatorSevero Gomes, Antoniel Augusto-
Autor(es): dc.creatorde Barros, Andrea Coelho-
Autor(es): dc.creatorMateos, Pablo Acera-
Autor(es): dc.creatorFreitas, Fernanda Zanolli-
Autor(es): dc.creatorde Mattos Fontes, Marcos Roberto-
Autor(es): dc.creatorBorges, Júlio Cesar-
Autor(es): dc.creatorBertolini, Maria Célia-
Data de aceite: dc.date.accessioned2025-08-21T21:22:03Z-
Data de disponibilização: dc.date.available2025-08-21T21:22:03Z-
Data de envio: dc.date.issued2022-04-29-
Data de envio: dc.date.issued2022-04-29-
Data de envio: dc.date.issued2021-11-30-
Fonte completa do material: dc.identifierhttp://dx.doi.org/10.1016/j.biochi.2021.08.002-
Fonte completa do material: dc.identifierhttp://hdl.handle.net/11449/229312-
Fonte: dc.identifier.urihttp://educapes.capes.gov.br/handle/11449/229312-
Descrição: dc.descriptionThe RVB proteins, composed of the conservative paralogs, RVB1 and RVB2, belong to the AAA+ (ATPases Associated with various cellular Activities) protein superfamily and are present in archaea and eukaryotes. The most distinct structural features are their ability to interact with each other forming the RVB1/2 complex and their participation in several macromolecular protein complexes leading them to be involved in many biological processes. We report here the biochemical and biophysical characterization of the Neurospora crassa RVB-1/RVB-2 complex. Chromatographic analyses revealed that the complex (APO) predominantly exists as a dimer in solution although hexamers were also observed. Nucleotides influence the oligomerization state, while ATP favors hexamers formation, ADP favors the formation of multimeric states, likely dodecamers, and the Molecular Dynamics (MD) simulations revealed the contribution of certain amino acid residues in the nucleotide stabilization. The complex binds to dsDNA fragments and exhibits ATPase activity, which is strongly enhanced in the presence of DNA. In addition, both GFP-fused proteins are predominantly nuclear, and their nuclear localization signals (NLS) interact with importin-α (NcIMPα). Our findings show that some properties are specific of the fungus proteins despite of their high identity to orthologous proteins. They are essential proteins in N. crassa, and the phenotypic defects exhibited by the heterokaryotic strains, mainly related to growth and development, indicate N. crassa as a promising organism to investigate additional biological and structural aspects of these proteins.-
Descrição: dc.descriptionCalifornia Department of Alcohol and Drug Programs-
Descrição: dc.descriptionCoordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior (CAPES)-
Descrição: dc.descriptionShanghai Key Laboratory of Navigation and Location Based Services-
Descrição: dc.descriptionFundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (FAPESP)-
Descrição: dc.descriptionDepartamento de Bioquímica e Química Orgânica Instituto de Química Universidade Estadual Paulista UNESP-
Descrição: dc.descriptionDepartamento de Química e Física Molecular Instituto de Química de São Carlos Universidade de São Paulo USP-
Descrição: dc.descriptionDepartamento de Biofísica e Farmacologia Instituto de Biociências Universidade Estadual Paulista UNESP-
Descrição: dc.descriptionDepartamento de Bioquímica e Química Orgânica Instituto de Química Universidade Estadual Paulista UNESP-
Descrição: dc.descriptionDepartamento de Biofísica e Farmacologia Instituto de Biociências Universidade Estadual Paulista UNESP-
Descrição: dc.descriptionFAPESP: 2008/57566-8-
Descrição: dc.descriptionFAPESP: 2013/24705-3-
Descrição: dc.descriptionFAPESP: 2017/26131-5-
Formato: dc.format11-26-
Idioma: dc.languageen-
Relação: dc.relationBiochimie-
???dc.source???: dc.sourceScopus-
Palavras-chave: dc.subjectATPase activity-
Palavras-chave: dc.subjectMolecular modeling-
Palavras-chave: dc.subjectRVB-1 and RVB-2 proteins-
Palavras-chave: dc.subjectSEC-MALS-
Título: dc.titleBiochemical and biophysical characterization of the RVB-1/RVB-2 protein complex, the RuvBL/RVB homologues in Neurospora crassa-
Tipo de arquivo: dc.typelivro digital-
Aparece nas coleções:Repositório Institucional - Unesp

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