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| Metadados | Descrição | Idioma |
|---|---|---|
| Autor(es): dc.contributor | Universidade Estadual Paulista (UNESP) | - |
| Autor(es): dc.creator | Petrônio, M. S. | - |
| Autor(es): dc.creator | Ximenes, V. F. | - |
| Data de aceite: dc.date.accessioned | 2025-08-21T17:33:02Z | - |
| Data de disponibilização: dc.date.available | 2025-08-21T17:33:02Z | - |
| Data de envio: dc.date.issued | 2022-04-29 | - |
| Data de envio: dc.date.issued | 2022-04-29 | - |
| Data de envio: dc.date.issued | 2013-11-01 | - |
| Fonte completa do material: dc.identifier | http://dx.doi.org/10.2174/0929866511320110007 | - |
| Fonte completa do material: dc.identifier | http://hdl.handle.net/11449/227314 | - |
| Fonte: dc.identifier.uri | http://educapes.capes.gov.br/handle/11449/227314 | - |
| Descrição: dc.description | Hypobromous acid (HOBr) is a powerful oxidant produced by stimulated neutrophils and eosinophils. Taurine, a non-protein amino acid present in high amounts in the leukocytes, reacts instantaneously with HOBr leading to their haloamine derivative taurine dibromamine (Tau-NBr2). Lysozyme is a bactericidal enzyme also present in leukocytes and in secretory fluids. The inhibition of lysozyme is a pathway for bacterial proliferation in inflammatory sites. Here, we investigated the inhibition of the enzymatic activity of lysozyme when it was submitted to oxidation by Tau-NBr2. We found that the oxidation of lysozyme by Tau-NBr2 decreased its enzymatic activity in 80%, which was significant higher compared to the effect of its precursor HOBr (30%). The study and comparison of Tau-NBr2 and HOBr regarding the alterations provoked in the intrinsic fluorescence, synchronous fluorescence, resonance light scattering and near and far-UV circular dichroism spectra of lysozyme and oxidized lysozyme revealed that tryptophan residues in the active site of the protein were the main target for Tau-NBr2 and could explain its efficacy as inhibitor of lysozyme enzymatic activity. This property of Tau-NBr2 may have pathological significance, since it can be easily produced in the inflammatory sites. © 2013 Bentham Science Publishers. | - |
| Descrição: dc.description | Department of Chemistry Faculty of Sciences São Paulo State University (UNESP), 17033-360, Bauru, São Paulo | - |
| Descrição: dc.description | Department of Clinical Analysis School of Pharmaceutical Sciences São Paulo State University (UNESP), 14801-902, Araraquara, São Paulo | - |
| Descrição: dc.description | Department of Chemistry Faculty of Sciences São Paulo State University (UNESP), 17033-360, Bauru, São Paulo | - |
| Descrição: dc.description | Department of Clinical Analysis School of Pharmaceutical Sciences São Paulo State University (UNESP), 14801-902, Araraquara, São Paulo | - |
| Formato: dc.format | 1232-1237 | - |
| Idioma: dc.language | en | - |
| Relação: dc.relation | Protein and Peptide Letters | - |
| ???dc.source???: dc.source | Scopus | - |
| Palavras-chave: dc.subject | Eosinophils | - |
| Palavras-chave: dc.subject | Hypobromous acid | - |
| Palavras-chave: dc.subject | Hypochlorous acid | - |
| Palavras-chave: dc.subject | Lysozyme | - |
| Palavras-chave: dc.subject | Neutrophils | - |
| Palavras-chave: dc.subject | Taurine dibromamine | - |
| Título: dc.title | Inhibition of lysozyme by taurine dibromamine | - |
| Tipo de arquivo: dc.type | livro digital | - |
| Aparece nas coleções: | Repositório Institucional - Unesp | |
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