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Metadados | Descrição | Idioma |
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Autor(es): dc.contributor | Universidade Estadual Paulista (UNESP) | - |
Autor(es): dc.contributor | Universidade de São Paulo (USP) | - |
Autor(es): dc.creator | Pizauro, João M. | - |
Autor(es): dc.creator | Ciancaglini, Pietro | - |
Autor(es): dc.creator | Leone, Francisco A. | - |
Data de aceite: dc.date.accessioned | 2025-08-21T20:57:38Z | - |
Data de disponibilização: dc.date.available | 2025-08-21T20:57:38Z | - |
Data de envio: dc.date.issued | 2022-04-28 | - |
Data de envio: dc.date.issued | 2022-04-28 | - |
Data de envio: dc.date.issued | 1995-11-01 | - |
Fonte completa do material: dc.identifier | http://dx.doi.org/10.1007/BF01076074 | - |
Fonte completa do material: dc.identifier | http://hdl.handle.net/11449/224010 | - |
Fonte: dc.identifier.uri | http://educapes.capes.gov.br/handle/11449/224010 | - |
Descrição: dc.description | Alkaline phosphatase activity was released up to 100% from the membrane by incubating the rat osseous plate membrane-bound enzyme with phosphatidylinositol-specific phospholipase C. The molecular weight of the released enzyme was 145,000 on Sephacryl S-300 gel filtration and 66,000 on PAGE-SDS, suggesting a dimeric structure. Solubilization of the membrane-bound enzyme with phospholipase C did not destroy its ability to hydrolyse PNPP, ATP and pyrophosphate. The hydrolysis of ATP and PNPP by phosphatidylinositol-specific phospholipase C-released enzyme exhibited 'Michaelian' kinetics with K0.5=70 and 979 μM, respectively. For pyrophosphate, K0.5 was 128 μM and site-site interactions were observed (n=1.4). Magnesium ions were stimulatory (K0.5=1.5 mM) and zinc ions were a powerful noncompetitive inhibitor (Ki=6.2 μM) of phosphatidylinositol-specific phospholipase C-released enzyme. Phosphatidylinositol-specific phospholipase C-released alkaline phosphatase was relatively stable at 40°C. However, with increasing temperature from 40-60°C, the enzyme was inactivated rapidly following first order kinetics and thermal inactivation constants varied from 5.08×10-4 min-1 to 0.684 min-1. Treatment of phosphatydilinositol-specific phospholipase C-released alkaline phosphatase with Chellex 100 depleted to 5% its original PNPPase activity. Magnesium (K0.5=29.5 μM), manganese (K0.5=5 μM) and cobalt ions (K0.5=10.1 μM) restored the activity of Chelex-treated enzyme, demonstrating its metalloenzyme nature. The stimulation of Chelex-treated enzyme by calcium ions (K0.5=653 μM) was less effective (only 26%) and occurred with site-site interactions (n=0.7). Zinc ions had no stimulatory effects. The possibility that the soluble form of the enzyme, detected during endochondral ossification, would arise by the hydrolysis of the P1-anchored form of osseous plate alkaline phosphatase is discussed. © 1995 Kluwer Academic Publishers. | - |
Descrição: dc.description | Departamento de Tecnologia Faculdade de Ciências Agrárias e Veterinárias de Jaboticabal-UNESP, Av. Bandeirantes 3900, Ribeirão Preto, 14040-901, SP | - |
Descrição: dc.description | Departamento de Química, Faculdade de Filosofia Ciências e Letras de Ribeirão Preto-USP, Av. Bandeirantes 3900, Ribeirão Preto, 14040-901, SP | - |
Descrição: dc.description | Departamento de Tecnologia Faculdade de Ciências Agrárias e Veterinárias de Jaboticabal-UNESP, Av. Bandeirantes 3900, Ribeirão Preto, 14040-901, SP | - |
Formato: dc.format | 121-129 | - |
Idioma: dc.language | en | - |
Relação: dc.relation | Molecular and Cellular Biochemistry | - |
???dc.source???: dc.source | Scopus | - |
Palavras-chave: dc.subject | alkaline phosphatase | - |
Palavras-chave: dc.subject | hydrophobic chromatography | - |
Palavras-chave: dc.subject | osseous plate | - |
Palavras-chave: dc.subject | p-nitrophenyl phosphate | - |
Palavras-chave: dc.subject | phosphatidylinositol-specific phospholipase C | - |
Palavras-chave: dc.subject | phospholipase C | - |
Título: dc.title | Characterization of the phosphatidylinositol-specific phospholipase C-released form of rat osseous plate alkaline phosphatase and its possible significance on endochondral ossification | - |
Tipo de arquivo: dc.type | livro digital | - |
Aparece nas coleções: | Repositório Institucional - Unesp |
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