Luminescent imaging of insulin amyloid aggregation using a sensitive ruthenium-based probe in the red region

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Autor(es): dc.contributorUniversidade Federal de São Carlos (UFSCar)-
Autor(es): dc.contributorUniversidade Estadual Paulista (UNESP)-
Autor(es): dc.creatorPereira, Lorena M.B.-
Autor(es): dc.creatorCali, Mariana P.-
Autor(es): dc.creatorMarchi, Rafael C.-
Autor(es): dc.creatorPazin, Wallance M. [UNESP]-
Autor(es): dc.creatorCarlos, Rose M.-
Data de aceite: dc.date.accessioned2022-08-04T22:11:59Z-
Data de disponibilização: dc.date.available2022-08-04T22:11:59Z-
Data de envio: dc.date.issued2022-04-28-
Data de envio: dc.date.issued2022-04-28-
Data de envio: dc.date.issued2021-10-31-
Fonte completa do material: dc.identifierhttp://dx.doi.org/10.1016/j.jinorgbio.2021.111585-
Fonte completa do material: dc.identifierhttp://hdl.handle.net/11449/222276-
Fonte: dc.identifier.urihttp://educapes.capes.gov.br/handle/11449/222276-
Descrição: dc.descriptionA sensitive and selective strategy to identify insulin fibrils remains a challenge for researchers in amyloid protein research. Thus, it is critical to detect, in vitro, the species generated during amyloid aggregation, particularly the fibrillar species. Here we demonstrate that the luminescent complex cis-[Ru(phen)2(3,4Apy)2]2+ (RuApy; phen = 1,10-phenanthroline; 3,4Apy = 3,4-diaminopyridine) is a rapid, low-cost alternative to in vitro detection of fibrillar insulin, using conventional optical techniques. The RuApy complex displays emission intensity enhancement at 655 nm when associated with insulin, which enables imaging of the conformational changes of the protein's self-aggregation. The complex shows high sensitivity to fibrillar insulin with a limit of detection of 0.85 μM and binding affinity of 12.40 ± 1.84 μM which is comparable to those of Thioflavin T and Congo red, with the advantage of minimizing background fluorescence, absorption of light by biomolecules, and light scattering from physiologic salts in the medium.-
Descrição: dc.descriptionConselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico (CNPq)-
Descrição: dc.descriptionFundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (FAPESP)-
Descrição: dc.descriptionDepartment of Chemistry Universidade Federal de São Carlos, São Carlos-
Descrição: dc.descriptionDepartment of Physics Universidade Estadual Paulista, Presidente Prudente-
Descrição: dc.descriptionDepartment of Physics Universidade Estadual Paulista, Presidente Prudente-
Descrição: dc.descriptionCNPq: 131882/2019-8-
Descrição: dc.descriptionCNPq: 141137/2019-3-
Descrição: dc.descriptionCNPq: 166303/2017-8-
Descrição: dc.descriptionFAPESP: 2017/00839–1-
Descrição: dc.descriptionFAPESP: 2019/21143–0-
Descrição: dc.descriptionFAPESP: 2020/12129-1-
Idioma: dc.languageen-
Relação: dc.relationJournal of Inorganic Biochemistry-
???dc.source???: dc.sourceScopus-
Palavras-chave: dc.subjectAmyloid proteins-
Palavras-chave: dc.subjectFluorescence microscopy-
Palavras-chave: dc.subjectFluorescent probes-
Palavras-chave: dc.subjectInsulin-
Palavras-chave: dc.subjectRuthenium complexes-
Título: dc.titleLuminescent imaging of insulin amyloid aggregation using a sensitive ruthenium-based probe in the red region-
Tipo de arquivo: dc.typelivro digital-
Aparece nas coleções:Repositório Institucional - Unesp

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